动物生物化学复习要点

动物生物化学复习要点

动物生物化学

第一单元：生命的化学特征

一、组成生命的物质元素：主要有碳、氢、氧、氮四种，占细胞物质总量的99%，另外还含有硫、磷及金属元素。碳、氢、氧、氮四种元素是构成糖类、脂类、蛋白质和核酸的主要元素；含硫和磷的化合物在生物细胞的基团和能量转移反应中比较重要；金属元素在保持组织和细胞一定的渗透压、离子平衡、细胞的电位与极化中有重要作用。

二、生命体系中的非共价作用力：主要有氢键、离子键、范德华力和疏水力。

三、生物大分子：生物体内的大分子主要有糖原、核酸、蛋白质。

四、ATP 也称为三磷酸腺苷，是机体内直接用于作功的分子形式，它在生物体内能量交换中起着核心作用，被称为通用能量货币。ATP 、GTP 、CTP 、UTP 等都含有高能磷酸键，统称为高能磷酸化合物。

第二单元蛋白质

第一节蛋白质的结构组成及功能

构成蛋白质的主要元素有C 、H 、O 、N 、S 5种，其中N 元素的含量稳定，占蛋白质的16％，因此，测定样品中氮元素的含量就能算出蛋白质的量。

一、蛋白质的基本结构单位——氨基酸

蛋白质可以受酸、碱或酶的作用而水解成为其基本结构单位——氨基酸。

组成蛋白质的基本单位是氨基酸。如将天然的蛋白质完全水解，最后都可得到约20种不同的氨基酸。这些氨基酸中，大部分属于L-a-氨基酸。其中，脯氨酸属于L-a-亚氨基酸，而甘氨酸则属于a-氨基酸。

二、氨基酸的性质

1．一般物理性质

(1)含有苯环的氨基酸有酪氨酸、苯丙氨酸和色氨酸在近紫外区(280nm)有最大吸收。

（2）氨基酸在结晶形态或在水溶液中，并不是以游离的羧基或氨基形式存在，而是离解成两性离子。在两性离子中，氨基是以质子化(-NH3+)形式存在，羧基是以离解状态(-COO-)存在。在不同的pH 条件下，两性离子的状态也随之发生变化。

（3）氨基酸的等电点：当氨基酸在溶液所带正、负电荷数相等（净电荷为零）时，溶液的PH 称该氨基酸的等电点（PI ）。

第二节蛋白质的结构层次

1．肽与肽键

一个氨基酸的氨基与另一个氨基酸的羧基之间失水形成的酰胺键称为肽键，所形成的化合物称为肽。

由两个氨基酸组成的肽称为二肽，由多个氨基酸组成的肽则称为多肽。组成多肽的氨基酸单元称为氨基酸残基。

在多肽链中，氨基酸残基按一定的顺序排列，这种排列顺序称为氨基酸顺序

通常在多肽链的一端含有一个游离的a-氨基，称为氨基端或N-端；在另一端含有一个游离的a-羧基，称为羧基端或C-端。

氨基酸的顺序是从N-端的氨基酸残基开始，以C-端氨基酸残基为终点的排列顺序。

二、蛋白质的一级结构

1．蛋白质的一级结构是指多肽链中氨基酸的排列顺序：

蛋白质的一级结构是蛋白质的最基本结构，是蛋白质空间结构及其生物学活性的基础。

三、蛋白质的二级结构

蛋白质的二级结构是指肽链的主链在空间的排列, 或规则的几何走向、旋转及折叠。它只涉及肽链主链的构象及链内或链间形成的氢键。主要有a-螺旋、b-折叠、b-转角。

1．a-螺旋

①多肽链中的各个肽平面围绕同一轴旋转，形成螺旋结构，螺旋一周，沿轴上升的距离即螺距为0.54nm ，含3.6个氨基酸残基；两个氨基酸之间的距离0.15nm.

②肽链内形成氢键，氢键的取向几乎与轴平行，第一个氨基酸残基的酰胺基团的-CO 基与第四个氨基酸残基酰胺基团的-NH 基形成氢键。

③蛋白质分子为右手a-螺旋

2．b-折叠

b-折叠是由两条或多条几乎完全伸展的肽链平行排列，通过链间的氢键交联而形成的。肽链的主链呈锯齿状折叠构象。

四、蛋白质的三级结构

蛋白质的三级结构是指多肽链在二级结构的基础上进一步盘旋、折叠，从而生成特定的空间结构。包括主链和侧链的所有原子的空间排布．一般非极性侧链埋在分子内部，形成疏水极，极性侧链在分子表面。

五、蛋白质的四级结构

许多蛋白质是由两个或两个以上独立的三级结构通过非共价键结合成的多聚体，称为寡聚蛋白。寡聚蛋白中的每个独立三级结构单元称为亚基。蛋白质的四级结构是指亚基的种类、数量以及各个亚基在寡聚蛋白质中的空间排布和亚基间的相互作用。如，血红蛋白的四级结构是由两种亚基聚合而成的四聚体。

维系蛋白质分子的一级结构：肽键、二硫键

维系蛋白质分子的二级结构：氢键

维系蛋白质分子的三级结构：疏水相互作用力、氢键、范德华力、盐键

维系蛋白质分子的四级结构：范德华力、盐键

六、蛋白质结构与功能的关系

1．镰刀形贫血病

患者血红细胞合成了一种不正常的血红蛋白（Hb-S ），它与正常的血红蛋白（Hb-A ）的差别：仅仅在于β链的N-末端第6位残基发生了变化，（Hb-A ）第6位残基是极性谷氨酸残基，（Hb-S ）中换成了非极性的缬氨酸残基，使红细胞收缩成镰刀形，输氧能力下降，易发生溶血。

2蛋白质的变性

蛋白质的性质与它们的结构密切相关。某些物理或化学因素，能够破坏蛋白质的结构状态，引起蛋白质理化性质改变并导致其生理活性丧失。这种现象称为蛋白质的变性。例如，酶失

去活性，血红蛋白失去运氧功能等。理化性质的改变，如溶解度降低易于沉淀，肽键暴露易于被酶水解等。

蛋白质变性的原理有许多实际运用，如用酒精、加热和紫外线消毒灭菌，用热凝固法检查尿蛋白，选择适当的条件制备或保存疫苗、免疫血清等，这都是利用蛋白质变性的原理。

3、变构作用与血红蛋白运输氧的功能

变构作用：是指寡聚蛋白与变构剂结合，改变蛋白质构象，导致蛋白质生物活性改变的现象。它是细胞内最简单的调节方式。

例：血红蛋白的别构效应

一个亚基与氧结合后，引起该亚基构象改变，进而引起另三个亚基的构象改变，整个分子构象改变与氧的结合能力增加。血红蛋白与氧的结合曲线是S 形曲线。

第三节蛋白质的理化性质

一、蛋白质的两性离解和电泳现象

蛋白质是两性电解质。在不同的pH 环境下，蛋白质的电学性质不同。在等电点偏酸性溶液中，蛋白质粒子带负电荷，在电场中向正极移动；在等电点偏碱性溶液中，蛋白质粒子带正电荷，在电场中向负极移动。这种现象称为蛋白质电泳。

蛋白质在等电点pH 条件下，不发生电泳现象。利用蛋白质的电泳现象，可以将蛋白质进行分离纯化。

二、蛋白质的胶体性质

由于蛋白质的分子量很大，它在水中能够形成胶体溶液。蛋白质溶液具有胶体溶液的典型性质，如丁达尔现象、布郎运动等。

由于胶体溶液中的蛋白质不能通过半透膜，因此可以应用透析法将非蛋白的小分子杂质除去。

四、蛋白质的沉淀和凝固

蛋白质胶体溶液的稳定性与它的分子量大小、所带的电荷和水化作用有关。

改变溶液的条件，将影响蛋白质的溶解性质。在适当的条件下，蛋白质能够从溶液中沉淀出来。

1．盐析：加入大量中性盐可使蛋白质从水溶液中沉淀析出。

2．重金属盐沉淀蛋白质：重金属离子可与蛋白质结合成盐而沉淀。

3．酸类沉淀蛋白质：三氯醋酸等可与蛋白质正离子结合成不溶性盐而沉淀。

4．有机溶剂沉淀蛋白质：乙醇等能破坏蛋白质的胶体性质，使蛋白质析出沉淀。

5．加热凝固：加热可使蛋白质变性，使蛋白质凝聚成凝块。

五、蛋白质的颜色反映

1．双缩脲反应：

蛋白质与碱性硫酸铜作用，生成紫红色的复合物。

2．酚试剂反应；

在碱性条件下，蛋白质分子中酪氨酸、色氨酸等残基使酚试剂还原，显蓝色。

3．考马斯亮蓝G-250：

本身为红色，与蛋白质反应呈蓝色

4蛋白质的紫外吸收特性：蛋白质中含有芳香族氨基酸在280nm 内有特异的吸收光谱。第三单元核酸

第一节核酸的化学组成

核酸是一类重要的生物大分子，担负着生命信息的储存与传递，有脱氧核糖核酸（DNA ）和核糖核酸（RNA ）两大类。DNA 主要存在细胞核内，RNA 则分布在胞液。RNA 依据其功能分为三类：信使RNA （mRNA ）、转运RNA （tRNA ）和核糖体RNA （rRNA ）。

一、核酸的化学组成

核酸完全水解产生嘌呤和嘧啶等碱性物质、戊糖（核糖或脱氧核糖）和磷酸的混合物。核酸部分水解则产生核苷和核苷酸。每个核苷分子含一分子碱基和一分子戊糖，一分子核苷酸部分水解后除产生核苷外，还有一分子磷酸。核酸的各种水解产物可用层析或电泳等方法分离鉴定。

（一）碱基：核酸中的碱基主要有嘌呤和嘧啶两类。DNA 有A 、T 、G 、C 四种碱基；RNA 中有A 、U 、G 、C 四种碱基。

1．常见碱基：

腺嘌呤（A ），鸟嘌呤（G ），尿嘧啶（U ），胞嘧啶（C ），胸腺嘧啶（T ）

2．稀有碱基：常见的有7-甲基鸟嘌呤、5-甲基胞嘧啶，5、6-二氢尿嘧啶等。

（二）、核糖：核酸属于戊糖，有两种。DNA 所含的糖为2`-脱氧核糖；RNA 所含的糖则为核糖。

（三）核苷：由一个戊糖和一个碱基缩合而成。

（四）核苷酸：是构成核酸的基本结构单位。

核苷酸是由核苷戊糖上的羟基与磷酸酯化而成，包括核糖核苷酸和脱氧核苷酸。

环化一磷酸腺苷（cAMP ），环化一磷酸鸟苷（cGMP ）不是核酸的组成成分，而是重要的调节物质，在细胞中的浓度很低，但作为激素的第二信使，在物质代谢中发挥重要的作用。三核酸的结构

（一）核酸的一级结构

核酸分子中核苷酸的连接方式为一个核苷酸戊糖3’碳上的羟基与下一个核苷酸戊糖5’碳上的磷酸脱水缩合成酯键，此键称3’，5’磷酸二酯键。许多核苷酸通过3’，5’磷酸二酯键连接成长的多核苷酸链，称多核苷酸，即核酸。在DNA 分子中A=T，G=C，比值接近为1，称为碱基当量定律，是提出DNA 分子结构模型的基础。

（二）DNA 的二级结构

在DNA 分子中，嘌呤碱基的总数与嘧啶碱基的总数相等

1．DNA 的双螺旋结构特点：1953年提出

（1）两条链反向平行，右手双螺旋；

（2）碱基在内（A ＝T ，G≡C）碱基平面垂直于螺旋轴；

戊糖在外，双螺旋每转一周为10碱基对（bp ），螺旋的螺距为3.4nm ；

（3）双螺旋直径2nm ，表面一大沟和一小沟交替出现；

（4）双螺旋稳定的力：为氢键、碱基堆积力等，A-T 之间两个氢键，G-C 之间三个氢键。

（三）RNA 的结构

生物体内大多数RNA 分子是单链线状分子，但是单链RNA 分子可以自身回折，使某些含有互补碱基（A,U,G,C ）的区段，发生碱基配对形成双螺旋区；而不能配对的碱基被挤出去，形成突环，即RNA 的二级结构。

第三节核酸的理化性质

一、核酸的一般性质

1．两性解离：一般呈酸性（在中性溶液中带负电荷），微溶于水，不溶于有机溶剂

2．线性大分子（DNA 分子愈大，粘度愈高。）

3．DNA 分子具有紫外吸收性质，最大吸收值为280nm 。

4．室温条件下，DNA 在碱中变性，但不水解，RNA 水解。

二、核酸的变性、复性和杂交

（一）变性

稳定核酸双螺旋次级键断裂，空间结构破坏，变成单链结构的过程。核酸的的一级结构(碱基顺序) 保持不变。变性后紫外吸收值增高（增色效应）。

（二）核酸的复性

变性核酸的互补链在适当的条件下，重新缔合成为双螺旋结构的过程称为复性。

将热变性的DNA 骤然冷却至低温时，DNA 不可能复性。变性的DNA 缓慢冷却时可复性，因此又称为“退火”。

（三）分子杂交

概念：DNA 单链与在某些区域有互补序列的异源DNA 单链或RNA 链形成双螺旋结构的过程。这样形成的新分子称为杂交DNA 分子。

意义：核酸杂交技术不仅用于DNA 分子内遗传信息含量的测定，而且还用作DNA 亲缘关系地测定，广泛用于分类学和基因工程的研究。

第四单元糖类

一、重要的单糖：

1已糖，包括已醛糖和已酮糖，分布最广的已醛糖有葡萄糖、半乳糖、甘露糖；最广的已酮糖有果糖。

2戊糖，主要有核糖和脱氧核糖，分别是构成RNA 和DNA 的组成成分。

二、重要的双糖：重要的双糖有蔗糖、乳糖和麦芽糖；蔗糖是由葡萄糖和果糖形成的二糖，麦芽糖是由两个葡萄糖缩合形成的二糖，乳糖是由葡萄糖和半乳糖缩合形成的二糖。

三、重要的多糖：多糖是由20个以上单糖或者单糖衍生物通过糖苷键连接而成的高分子化合物，有同多糖和杂多糖两类。

（一）同多糖：由同一种单糖或者衍生物聚合而成的多糖，主要有糖原（由葡萄糖构成）、纤维素（由葡萄糖构成）、壳多糖（由N-乙酰-葡萄糖胺构成），它是虾、蟹等外壳的结构物质，也称为甲壳素、几丁质。

（二）杂多糖：又称糖胺聚糖，指由不同种类的单糖或单糖衍生物聚合而成的多糖。主要有肝素（抗凝血素），透明质酸，硫酸软骨素等。肝素存在于动物肝、肺、肠黏膜等组织中，临床上用作抗凝血剂和防止血栓形成的药物；透明质酸存在于胚胎、关节滑液、眼球玻璃体等组织中，起润滑、防震、促进伤口愈合等作用；硫酸软骨素存在于肌腱、软骨、韧带等组织中。

四复合糖：指由糖类和蛋白质或脂类等生物分子共价键连接而成的糖复合物。包括糖蛋白、蛋白聚糖和糖脂等。糖蛋白和蛋白聚糖都是由糖和蛋白质构成，前者蛋白质含量高，后者糖含量高，但都以N-糖苷键或O-糖苷键连接。脂多糖是革兰氏阴性菌细胞壁特有的成分，糖脂是构成生物膜的成分之一。

第六单元生物催化剂——酶

酶是由活细胞产生的，在细胞内外起催化作用的蛋白质，又称为生物催化剂。

一、酶的化学本质和组成

酶的化学本质是主要是蛋白质，还有RNA （也称为核酶）。蛋白酶具有催化高效性、专一性、活性可调节性、酶易变性。

二、酶的组成：根据酶的组成把酶分为两类

（1）单纯蛋白酶类

这类酶完全由氨基酸组成，酶分子中不含非蛋白质物质，如淀粉酶、蛋白酶、核糖核酸酶等。

（2）结合蛋白酶类

这类酶分子中除蛋白质外还含有非蛋白质部分。

三酶的结构与催化功能

一、酶分子的结构：根据酶分子的结构特点，可将其分为单体酶、寡聚酶、多酶复合体三类。

（一）酶的活性中心

不同的酶除了具有不同的一级结构外，还具有特殊的空间结构。酶分子中的肽链通过折叠、螺旋或缠绕形成了酶的活性空间，即酶的活性中心。酶的活性中心中的必需基团按照功能分为结合基团和催化基团两个部分。

1．结合基团

指酶直接与底物结合的基团。结合基团与底物的结合及匹配程度在很大的程度上决定了酶的专一性。

2．催化基团

是指催化底物发生化学变化的基团。它的作用是使底物的价键发生变形或极化，起到激活底物和降低过渡态活化能的作用，这种功能决定了酶的催化效率。

（二）酶原和酶原的激活

动物体内有些酶在细胞内合成及刚分泌出来时，是一种没有催化活性的蛋白质即酶的前体，称为酶原，如胃蛋白酶原、胰蛋白酶原、凝血酶原等。

酶原转化为有活性的酶的过程，称为酶原的激活。使酶原激活的物质称为激活剂。激活剂本身是酶，则称激活酶，还有一些酶能激活同类酶原，这种作用称为自身的激活。如胰蛋白酶等。

酶以酶原的形式合成和分泌，然后激活，具有重要的生理意义。如胰蛋白酶原、凝血酶原等。

（三）同工酶

是指一些结构不同，而能催化同一化学反应的酶。如1959年发现的乳酸脱氢酶同工酶。同工酶分子结构有差异，但是活性中心结构相同或极相似。许多酶都具有同工酶，同工酶广泛存在于生物界。因此，同工酶的研究对细胞分化、遗传、生态、经济性状、抗病力和疾病诊断等的探讨具有一定的意义。

（四）变构酶

调节物能与酶分子的调节部位结合，使酶蛋白分子的构象发生改变，从而提高或降低酶的活性，这种效应称为变构效应。具有变构效应的酶，称为变构酶。能使变构酶产生变构效应的物质，称为效应物，又称效应子，调节物。效应物一般是小分子有机化合物，有的是底物，有的是非底物的物质.

三酶作用原理及影响因素

（一）酶能降低反应的活化能

在一个化学反应体系中，只有能量已达到或超过了该反应所要求的“能域”水平的分子，才能发生反应，这样的分子称为活化分子。活化分子越多，反应速度越快。酶是生物催化剂，它能使活化能大大降低，所以催化效率特别高。

（二）影响酶促反应的因素

1．底物浓度对酶促反应的影响

在酶浓度、温度、PH 等条件固定不变地情况下，反应速度（v ）对底物浓度（[S]）之间呈现矩形双曲线关系，称米氏曲线；Km 称为米氏常数，可表示酶与底物的亲合力，Km 值大，亲和力小，反之则大，具有最小Km 值的底物是该酶的最适底物。

2．酶浓度对酶促反应的影响

当其他条件相同而底物浓度使所有的酶都能结合为酶——底物复合物时，酶促反应速度与酶的浓度成正比。

3．温度对酶促反应的影响

温度对酶促反应有二方面的影响，一方面与一般化学反应相同，在一定范围内（0——40o

C ），随着温度的升高，酶活性增加，反应速度加快；另一方面，酶是蛋白质，遇热易变性失活，绝大多数的酶在60oC 以上即失活。因此，温度对酶促反应速度的影响是以上两种作用的综合结果。在低温范围内，前一种作用为主，随温度升高反应速度加快，当温度达到一定限度时，后一种作用发生影响。如果温度继续升高，但由于酶蛋白变性，使有活性的酶数量减少，总结果，反应速度下降。在80oC 时，酶的活性几乎完全丧失。当高温使酶变性后，即使再降低温度，酶的活性也不能恢复。高温消毒灭菌就是基于这种原理。

在一定条件下，每一种酶在某一温度下活性最高，此温度称为该酶的“最适温度”。通常动物体酶的最适温度为37——40oC，最适温度受底物种类、作用时间长短等因素的影响。

低温使酶的活性降低，不破怀酶蛋白，当温度回升时，酶活性还可恢复。临床上的低温麻醉，就是利用低温降低酶活性，减慢代谢速度，提高机体对氧和营养物质缺乏的耐受性。生物制品、菌种及精液的冷冻保存也是基于同一原理。

4．PH 对酶促反应的影响

酶活性受PH 的影响较大，因酶是蛋白质，是两性电解质，活性中心及其附近有各种解离的极性基团，这些基团因PH 的影响而改变其带电状态，影响了酶底物的结合，同时，PH 值对底物的解离状态也有影响，从而也影响酶与底物的结合。在一定PH 下，酶蛋白处于一定的解离状态才能与底物结合，发挥最佳催化作用，此PH 称为该酶的“最适PH”。一般来说，大多数酶的最适PH 在5——8之间，个别的例外，如胃蛋白酶，最适PH 为1.5，琥珀酸脱氢酶为9.0。

5．激活剂对酶促反应的影响

在酶促反应体系中，加入某种物质，使酶活性提高，反应速度加快的现象称激活作用。这类物质称激活剂（活化剂）。

酶的激活剂主要是无机离子，包括金属离子，如Mg2+，是多种激酶和合成酶的激活剂，M n2+、Zn2+等是蛋白酶的激活剂；Cl—是唾液淀粉酶的激活剂；胆汁酸盐是脂肪酶的激活剂；EDTA 是金属螯合剂，能解除重金属对酶的抑制，因而也是一种激活剂。

6．抑制剂对酶促反应的影响

凡能与酶的必需基团尤其是活性中心基团作用，使酶的活性降低或失活的物质，称为酶的抑制剂，这种作用称抑制作用。

根据抑制剂与酶作用的方式及抑制剂作用是否可逆分为两大类，不可逆抑制作用和可逆抑制作用。

（1）不可逆性抑制作用

有些抑制剂能以共价键的形式与酶分子的必需基团相结合，从而抑制酶活性，用透析、超滤等物理方法不能除去抑制剂使酶活性恢复，这种抑制作用称不可逆抑制作用；这种抑制剂称

不可逆抑制剂。不可逆抑制剂的种类很多，常见的有有机磷杀虫剂、有极汞化合物、有机砷化合物、一氧化碳、氰化物、重金属离子等剧毒物质。如，有机磷杀虫剂可特异性的与胆碱酯酶的活性中心——丝氨酸的羟基结合，使酶失活。乙酰胆碱不能被胆碱酯酶水解，而大量的积累，从而引起一系列的中毒症状，甚至死亡。

以上的抑制剂有时可以用另一些化学物质除去抑制剂，使酶重新复活。如有机磷和有机砷中毒后使用解磷定和二巯基丙醇。

（2）可逆抑制作用

抑制剂与酶分子的必需基团以非共价键结合而抑制酶活性，用透析等物理方法可除去抑制剂，使酶复活。这种抑制作用称可逆抑制作用。这种抑制剂称可逆抑制剂。可逆抑制作用有竞争性抑制作用和非竞争性抑制作用两种类型。

1竞争性抑制

有些抑制剂的分子结构与底物分子结构非常相似，因而也能与酶分子的结合基团结合，而抑制酶活性，抑制剂和底物对酶的结合是相互竞争，相互排斥的，这种抑制作用称为竞争性抑制作用。这种抑制剂称为竞争性抑制剂。可以通过加入大量的底物来消除竞争性抑制剂对酶活性的抑制性作用。

竞争性抑制剂在临床治疗方面十分重要，不少药物实际上就是酶的竞争性抑制剂。氨基喋呤是二氢叶酸还原酶竞争性抑制剂，从而抑制了四氢叶酸的合成反应，而四氢叶酸是核酸合成的辅酶。因此，能抑制癌细胞治疗白血病。

磺胺类药物是治疗细菌性疾病的有效药物。它能抑制细菌的生长繁殖，而不伤害人和畜禽。细菌体内的叶酸合成酶能催化对氨基苯甲酸变成叶酸，而磺胺类药物与对氨基苯甲酸的结构非常相似。因此，对叶酸合成酶有竞争性抑制作用。人和畜禽能够利用食物中的叶酸，细菌不能，必须自己合成。一旦合成叶酸的反应受阻，细菌便停止生长繁殖。

2非竞争性抑制

有些抑制剂和底物可同时结合在酶分子的不同部位上，形成酶——底物——抑制剂三元复合物。但是，在三元复合物中，酶分子不能催化底物反应，而失活。这种抑制作用，称为非竞争性抑制作用。这种抑制剂称非竞争性抑制剂。加入大量底物不能解除非竞争性抑制剂对酶

活性的抑制，这是不同于竞争性抑制的一个特征。如测定血糖时常采用草酸钾——氟化钠抗凝血剂，就是利用氟离子来抑制烯醇化酶使葡萄糖不至于变成丙酮酸而保证血糖含量的准确性。

第七单元糖代谢

第一节糖在动物体内的代谢概况

一、糖的生理功能

1. 供给能量2. 提供碳源3. 构成组织细胞成分4. 糖的磷酸衍生物可以形成许多重要的生物活性物质。

二、动物体内糖的来源

1. 由消化道吸收主要是饲料中的淀粉及少量蔗糖、乳糖、麦芽糖等，在消化道转化为葡萄糖等单糖被吸收。

2. 由非糖物质转化而来动物体内可以由非糖物质合成糖，称为糖的异生作用。在家畜饲料中淀粉和纤维素是主要的糖源。因不同动物的消化特点不同，获糖的方式也不同。

在单胃杂食动物（猪）饲料中的淀粉含量丰富，所以猪体内糖的主要来源是由消化道吸收葡萄糖。

反刍动物以草食为主，饲料中含有大量纤维素，它不能被消化成葡萄糖，而是被瘤胃中的微生物发酵分解为低级脂肪酸后被吸收，在糖异生的作用下将吸收的低级脂肪酸转变为糖供给需要。

单胃草食动物对糖的消化介于二者之间，即部分淀粉被消化成葡萄糖，在小肠吸收；纤维素和部分淀粉经大肠细菌作用，发酵生成低级脂肪酸被吸收后经糖异生转变为糖。

三、血糖

血糖主要是指血液中所含的葡萄糖，分布于红细胞和血浆中。每种动物的血糖含量各不相同，但对每种动物而言血糖浓度是恒定的。血糖浓度的相对恒定是在中枢神经系统及其所控制的各种激素调节作用下，通过血糖的来源和去路实现的。调节血糖浓度的激素只有胰岛素可降低血糖。

第二节糖的分解代谢

（一）糖酵解（糖的无氧氧化）

在动物细胞内，葡萄糖或糖原在无氧条件下分解为乳酸并释放能量的过程，称为糖酵解。糖酵解是在细胞液中进行。糖酵解净生成2或3ATP 。

（二）糖有氧分解

在一般生理条件下，动物体内氧供应充足，葡萄糖或糖原可彻底氧化成CO2和H2O 并释放能量的过程，称为糖的有氧分解或有氧氧化。糖的有氧分解实际上是无氧分解的继续，只是在生成丙酮酸之后开始分歧。无氧时丙酮酸转变为乳酸，有氧时则丙酮酸进一步氧化分解为CO2和H2O 。但丙酮酸的氧化是在线粒体中进行的。1分子葡萄糖经有氧氧化能生成30或32分子ATP 。这与糖酵解生成的2molATP 相比，约大15~16倍。

（三）、磷酸戊糖途径

磷酸戊糖途径是除有氧氧化和无氧分解之外的又一条重要的糖代谢途径。是葡萄糖被磷酸化为6-磷酸葡萄糖后，经过氧化脱氢为磷酸戊糖，再经系列变化，重新变为葡萄糖，生成H2O 和CO2，并产生能量的过程。由于此途径的中间产物有磷酸戊糖，故称为磷酸戊糖途径。磷酸戊糖途径在细胞液中进行。

1. 磷酸戊糖途径生成的中间产物5-磷酸核糖是合成核酸和核苷酸的原料。

2. 生成的NADPH ＋H+的主要功能在于为脂肪酸、胆固醇及类固醇激素的生物合成提供氢。所以在合成脂类和类固醇旺盛的脂肪组织、哺乳期乳腺和睾丸等组织磷酸戊糖途径活跃。

3. NADPH ＋H+能使氧化型谷胱甘肽还原为还原型谷胱甘肽，后者对保护巯基酶的活性和维持细胞完整与稳定非常重要。

第三节葡萄糖的异生作用与乳酸循环

（一）、糖异生作用的途径

非糖物质转变成葡萄糖或糖原的过程称为糖异生途径。酵解途径与糖异生途径的多数反应是共有的，是可逆的，但酵解途径中有3个不可逆反应，在糖异生途径中须由另外的反应和酶代替。

（二）糖异生作用的生理意义

1. 维持血糖恒定动物饥饿或糖类摄入不足时，都要靠糖异生作用提供葡萄糖维持血糖的正常浓度，以便各组织细胞从血液中摄入葡萄糖供其利用。而草食动物体内的糖主要靠糖异生作用提供。

2. 消除大量乳酸家畜在重役时，肌肉中酵解作用增强，大量肌糖原分解为乳酸，这些乳酸通过血液运至肝脏，在肝脏中通过糖异生作用转变为肝糖原或葡萄糖，而生成的葡萄糖又可进入血液供机体利用，这一过程称为乳酸循环。由此可见，糖异生作用即可消除体内乳酸，使机体免于因乳酸过多而中毒，同时还可使不能直接补充血糖的肌糖原能够间接变为血糖。第八单元生物氧化

第一节概述

一、生物氧化的概念

一般把糖、脂肪和蛋白质等有机化合物在生物体内氧化分解为CO2和H2O ，并释放能量的过程称为生物氧化。由于生物氧化是在组织细胞中进行，所以又称为组织氧化或活细胞氧化。ATP 的生成方式有底物水平磷酸化和氧化磷酸化。

二、NADH 呼吸链和FADH 呼吸链

1呼吸链：底物上的氢原子被脱氢酶激活物激活脱落后，经过一系列的传递体，最后传递给被激活的氧分子而生成水。氢传递与氧化合的连锁反应称为呼吸链或电子传递链。

2、呼吸链的组成：不需氧脱氢酶、辅酶Q 、铁硫中心和细胞色素。其中细胞色素aa3也称为细胞色素氧化酶，处于呼吸链的末端，它容易被CO 、CN-抑制。

3呼吸链类型：按线粒体分离提取得到的四种复合物，可组成两条呼吸链的排列顺序，即N ADH 呼吸链和FADH2呼吸链。实验证明，在NADH 呼吸链中，每传递一对氢原子，经氧化生成水的过程中消耗一个氧原子，同时要消耗2.5分子H3PO4，生成2.5分子ATP ，P/O 比值为2.5（P 代表H3PO4，O 为氧原子）；在FADH2呼吸链中，P/O比值为1.5/1，生成1.5分子ATP 。

第九单元:脂类代谢

一、脂类是脂肪和类脂的总称。脂肪由甘油的三个羟基和三个脂肪酸综合而成，又称甘油三酯；类脂包括磷脂、糖脂、胆固醇及其酯。

必需脂肪酸：动物必需从饲料中获得的亚油酸、亚麻酸和花生四烯酸等。

二、脂肪分解代谢

1脂肪动员：脂肪从脂库中释放出来，称为脂肪的动员。脂肪酶的活性受激素调控，如进食、饥饿、交感神经兴奋时肾上腺素、去甲肾上腺素、胰高血糖素等分泌增加激活脂肪酶，促进脂肪动员；胰岛素反之。

2．血脂和血浆脂蛋白

血浆中所含的脂类通称“血脂”。血脂包括脂肪、磷脂、胆固醇及其脂，和游离脂肪酸。脂类不溶于水，要与血浆中的蛋白质结合才能被运输。除游离脂肪酸与血浆清蛋白结合成复合物运输外，其他的脂类都以脂蛋白的形式运输。

3．血浆脂蛋白的分类

根据各类血浆脂蛋白中所占比例不同以致密度不同，利用密度梯度超速离心技术将血浆脂蛋白以其密度由小到大分为乳靡微粒（CM ）、极低密度脂蛋白（VLDL ）、低密度脂蛋白（L DL ）和高密度脂蛋白（HDL ）四类。

（一）、甘油的代谢

甘油经血液运送到肝、肾、肠等组织利用，在甘油磷酸激酶催化下生成α－磷酸甘油，而后再转成磷酸二羟丙酮。进一步沿糖的分解途径或糖异生途径代谢。

（二）、脂肪酸的分解代谢

长链脂肪酸氧化前必须进行活化，活化在胞液中进行，消耗2个ATP 生成脂酰CoA 。活化的脂酰CoA 在肉毒碱携带下经脱氢、加水、再脱氢、硫解四步反应生成1分子乙酰COA 和比原来少2个碳原子的脂酰COA 。。

（三）、酮体的生成和利用：酮体包括乙酰乙酸、β-羟丁酸和丙酮三种小分子。

1．酮体的生成：在肝脏线粒体由乙酰CoA 缩合而成。

2．酮体的利用：肝脏是生成酮体的器官，但不能使酮体进一步氧化分解，而是采用酮体的形式将乙酰CoA 经血液运送到肝外组织，作为它们的能源，尤其是肾、心肌、脑等组织中主要以酮体为燃料分子。在这些细胞中，酮体进一步分解成乙酰CoA 参加三羧酸循环。

3．酮体的生理意义

酮体是脂肪酸在肝脏氧化分解时产生的正常中间产物，是肝脏输出能源的一种形式，是易于被肌组织和脑组织利用的能源物质。

4．酮病

当长期饥饿或废食、高产乳牛初泌乳后及绵羊妊娠后期，酮体生成多于肝外组织的消耗，在体内积聚引起酮病。血液中酮体升高称为酮血症。酮体随乳排出称酮乳症。酮体随尿排出称酮尿症。酮体过多还会引起代谢性酸中毒。

（四）丙酸代谢

丙酸代谢对反刍动物是非常重要的。反刍动物体内的葡萄糖约有50％来自丙酸的异生作用。其余的大部分来自氨基酸。

第三节、脂肪的合成

一、脂肪酸的合成

脂肪酸的生物合成是在细胞液中进行，需要CO2和柠檬酸参加；而氧化降解是在线粒体中进行的。

二、脂肪的合成

哺乳动物的肝脏和脂肪组织合成脂肪最活跃，合成部位在内质网进行，途径有两条。甘油磷酸二脂途径和甘油一酯途径

第四节类脂的代谢

磷脂是指含有磷酸的脂类，分为磷酸甘油脂（如卵磷脂和脑磷脂等）和神经鞘脂（如神经鞘磷脂等）。它们是细胞结构的重要成分，属于结构脂质，具有重要的生理作用。

一、磷脂的代谢：

甘油磷脂的分解依赖于体内的各种磷脂酶将其分解为脂肪酸、甘油、磷酸等，然后再进一步降解。甘油磷脂主要有卵磷脂、脑磷脂等。

二、胆固醇的代谢

胆固醇是动物体重要的固醇类化合物，它是细胞膜的成分，又是动物合成胆汁酸、类固醇激素和维生素D 等生物活性物质的前提。

第十单元含氮小分子代谢

氮平衡：是指动物从食物和饲料中摄入的氮量与从尿与粪中排出的氮量之间的关系，包括氮总平衡（相等），氮正平衡（大于）和氮负平衡（小于）三种形式。

必需氨基酸：有八种：赖氨酸、甲硫氨酸、色氨酸、苯丙氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、缬氨酸和苏氨酸。

三、氨基酸的分解代谢

组成蛋白质的氨基酸有20种，氨基酸的化学结构不同，其代谢途径也有所差异。但他们都含有а-氨基和羧基，因而在代谢上有共同之处。氨基酸的一般分解代谢，就是指这种共同性的分解代谢途径，其中主要为脱氨基作用，其次为脱羧基作用。

（一）、氨基酸的脱氨基作用

在酶的催化下，氨基酸脱掉氨基的作用称脱氨基作用。动物的脱氨基作用主要在肝和肾中进行，主要方式有氧化脱氨基作用，转氨基作用和联合脱氨基作用。多数氨基酸以联合脱氨基作用脱去氨基。各种转氨酶均以磷酸吡哆醛(胺) 为辅酶。

重要的转氨酶

丙氨酸氨基转移酶（ALT ），又称为谷丙转氨酶：

ALT 催化丙氨酸与a-酮戊二酸之间的氨基移换反应，为可逆反应。

ALT 在肝中活性较高，在肝的疾病时，可引起血清中ALT 活性明显升高

天冬氨酸氨基转移酶（AST ），又称为谷草转氨酶：

AST 催化天冬氨酸与a-酮戊二酸之间的氨基移换反应，为可逆反应。

AST 在心肌中活性较高，故在心肌疾患时，血清中AST 活性明显升高。

（二）、氨基酸的脱羧基作用

氨基酸在脱羧酶的催化下，脱去羧基产生二氧化碳和相应的胺。这一过程称为氨基酸的脱羧基作用；氨基酸脱羧基后形成的胺对动物体具有特殊的生理作用。例如，组氨酸脱羧产生的组胺具有扩张血管、降低血压及刺激胃液分泌的作用；谷氨酸脱羧生成的－氨基丁酸可抑制脑兴奋。但是，体内胺积蓄过多，会引起神经系统及心血管系统的功能紊乱。

（三）氨的代谢

1尿素的生成：尿素是哺乳动物排除氨的主要途径。合成的主要器官是肝脏，肾和脑等组织也能合成，但合成能力很弱。尿素的生成过程是从鸟氨酸开始，中间生成瓜氨酸、精氨酸，最后精氨酸水解生成尿素和鸟氨酸，形成了一个循环反应过程，所以这一过程称为鸟氨酸循环。

2．生成尿酸家禽体内氨的去路和哺乳动物有共同之处，也有不同之处。氨在家禽体内也可以合成谷氨酰胺以及用于其他一些氨基酸和含氨物质的合成，但不能合成尿素，而是把体内大部分的氨通过合成尿酸排出体外

3．生成谷氨酰胺在组织中谷氨酰胺合成酶的催化下，并有ATP 和mg2+参与，氨和谷氨酸结合成谷氨酰胺。这是机体迅速解除氨毒的一种方式，也是氨的储藏及运输形式

（四）、α－酮酸的代谢

经脱氨基作用之后，大部分生成相应的α－酮酸。这些α－酮酸的代谢途径各不相同，但有以下三条去路。一是氨基化生成非必需氨基酸；二是转变成糖和脂肪：把在动物体内可以转变成葡萄糖的氨基酸称为生糖氨基酸，有丙氨酸、半胱氨酸、甘氨酸等十四种氨基酸；能转变成酮体的称为生酮氨基酸，有亮氨酸和赖氨酸；二者都能生成的氨基酸称为生糖兼生酮氨基酸，包括色氨酸、苯丙氨酸、酪氨酸等芳香族氨基酸和异亮氨酸。

第十一单元物质代谢之间的关系

动物有机体的代谢是一个完整而统一的过程，各种物质的代谢过程是密切联系和相互影响的。动物机体通过复杂的调节机制实现与环境的统一。这种调节在细胞水平、激素水平和整体水平三个层次上进行，细胞水平的调节是其它调节的基础。

第十二、十三单元核酸的生物合成

一、DNA 的生物合成

DNA 是遗传的主要物质，遗传信息是以碱基排列顺序的方式贮存在DNA 分子中，DNA 可通过自我复制合成与原有分子完全一样的子代分子，从而把遗传信息从亲代传递给子代。

（一）DNA 复制的方式

DNA 是采用半保留复制进行复制的，一个DNA 分子（称亲代DNA ）变成2个DNA 分子（称子代DNA ），这2个子代DNA 分子的一级结构完全一样。在任何一个子代DNA 分子中，一条DNA 单链来源于亲代，另一条是新合成的，2条链仍然是碱基配对的。

（二）参与DNA 复制的酶

1．拓扑异构酶：改变DNA 拓扑性质的酶，可使DNA 的一条链或两条链发生断裂和再联接；

2、DNA 解旋酶：破坏DNA 双链之间的氢键，使DNA 解链，需要ATP 供能。

3．RNA 引发酶：负责合成一个小片段RNA ，作为新链DNA 的引物，此酶就是一种RNA 聚合酶，受利福平抑制。

4．DNA 聚合酶：该酶是个多功能酶，共具有：

5’→3’合成新链；3’→5’外切，用于自我校对，即当聚合过程中出现碱基配对错误时，该酶聚合活性丧失，3’→5’外切活性激活，但矫枉过正，多切除了10％，然后又恢复聚合活性；5’→3’外切，用于切除引物；

5．DNA 连接酶：将各片段之间形成3’,5’-磷酸二酯键，使新链都连续完整。此酶在DNA 的修复、重组、剪接过程中起着重要作用，是基因工程中重要的工具酶。

6、单链结合蛋白：稳定解开的DNA 维持单链状态。

（三）DNA 复制的过程

1．复制的起始

DNA 的复制都是在固定的起始点上开始的。向两个相反的方向同时进行，称为双向复制。真核生物形成多个复制单位，每个复制单位称为复制子。在复制原点的两侧形成两个复制叉。

2．RNA 引物的生成

所有DNA 聚合酶均不能从头合成DNA ，在DNA 合成之前均需首先合成一段引物，在细胞内是一段小分子RNA 。这一段小分子RNA 的合成成为引发。

3．链的延伸：DNA 两条链的延伸不同，一条是连续合成的，称前导链；另一条是不连续合成的，称滞后链。

4．复制的终止

复制终止，由DNA 聚合酶I 填补空隙，最后由连接酶连接封口。

（四）反转录与反转录酶

以RNA 为模板合成DNA 的过程称为反转录，这个过程由RNA 指导的DNA 聚合酶（或称反转录酶）催化。与DNA 聚合酶相同，逆转录酶催化的DNA 合成要求有模板和短链的R NA 引物及4种dNTP 底物以及适当浓度的Mg2＋或Mn2＋。

二、RNA 的生物合成

1．转录

DNA 携带的遗传信息传递给RNA 分子的过程称转录。双链DNA 中只有一条链作为模板转录合成RNA ，因此，RNA 的转录是不对称的。负责转录合成RNA 的DNA 链叫模板链，另一股链叫编码链。启动子是DNA 分子中可以与RNA 聚合酶特异结合的部位，即是转录开始的基因上特殊的碱基序列。原核生物中启动子即-10序列和-35序列。RNA 链的延伸方向是5’→3’，不需要引物。

4．转录后的修饰

转录合成的RNA 不一定是成熟有功能的RNA 分子。因此，转录后常需要进行加工修饰，使之生成成熟的、有活性的RNA 分子。不同类型的RNA 转录后的加工修饰作用也不同，原核生物和真核生物不同。真核生物转录后的加工修饰如下：

（1）首尾修饰

首尾修饰就是在mRNA 的5’末端加“帽”以及在其3’末端加上多聚腺苷酸的“尾”，是对mRN A 转录后修饰的重要内容之一。

（2）剪接修饰

经转录形成的mRNA 前体可在酶的作用下切除内含子（非编码区）、拼接外显子（编码区）的过程称为剪接修饰。

第十四单元蛋白质的生物合成

基因的遗传信息在转录过程中从DNA 转移到mRNA ，再由mRNA 将这种遗传信息表达为蛋白质中氨基酸顺序的过程叫做翻译。

合成体系：20种氨基酸,mRNA 、tRNA 、核蛋白体、酶和因子, 以及无机离子、ATP 、GTP 合成方向：N→C端

一、RNA 在蛋白质合成中的作用

（一）mRNA 与遗传密码

遗传密码的特点：

1无标点、不重叠。密码子是不重叠的，每个三联体中的三个核苷酸只编码一个氨基酸。2简并性几种密码子对应于相同一种氨基酸。这些密码子为同义密码子

3通用性绝大多数密码子对各种生物都适用，某些线粒体中遗传密码有例外

终止信号UAG 、UAA 、UGA

起始信号AUG （真核中起始为Met 、原核中起始为fMet, 翻译中间为Met ）

（二）tRNA 和解码系统

反密码子：每种tRNA 的反密码子，决定了所带氨基酸能准确的在mRNA 上对号入座。反密码子与mRNA 的第三个核苷酸配对时，不严格遵从碱基配对原则。

（三）rRNA 和蛋白质生物合成的场所

rRNA 与蛋白质一起构成核糖体——蛋白质合成“工厂”。核糖体上有三个功能位点：P 位点，起始氨基酰-tRNA 或肽酰-tRNA 结合的部位；A 位点，内部氨酰-tRNA 结合的部位；E 位点，P 位点心空载的tRNA 分子释放的部位

第十五单元基因表达的调节

一、原核生物基因表达调控

1．操纵子模式调节

操纵子指原核生物基因的一个表达调控序列或功能单位。包括参与同一代谢途径的几个酶的基因，编码在一起形成一个特殊单位（统称结构基因）与结构基因前面的调节基因、操纵基因以及其它的一些调控序列。控制部位由调节基因、启动子和操纵基因组成。当代谢需要结构基因表达时、操纵子即开放，结构基因转录生成mRNA 并进一步表达酶参与代谢。如果不需要时，结构基因不被转录，或以很低的速度进行转录。

乳糖操纵子：乳糖操纵子是典型的诱导型操纵子。

第十六单元核酸技术

它是以限制性核酸内切酶和DNA 连接酶的发现为基础的DNA 重组技术。其主要特点，一是在体外DNA 水平上操作，二是目的基因在宿主体内的细胞水平上表达。

一、核酸工具酶：常用的有限制性核酸内切酶、DNA 连接酶、碱性磷酸酶和DNA 聚合酶等。限制性核酸内切酶能识别DNA 分子中特定的核苷酸序列，并由此切割DNA 双链结构，切割后可在切口处留下具有互补关系的单股DNA ，称粘性末端。

二、基因载体：是携带外源DNA 片段进入宿主细胞进行扩增和表达的工具，其本身是DN A 。载体可分为克隆载体、穿梭载体、表达载体。常用的载体有质粒、噬菌体和病毒载体。

四、DNA 重组的基本技术路线

DNA 重组技术的基本过程包括目的基因的制备、DNA 重组、DNA 重组体的转化、重组体的筛选、外源基因的表达等步骤。

DNA 重组技术的本质是基因的体外重组，又称为“基因工程”或“分子克隆”，其基本过程可分为四个阶段：

1．选择人们期望的外源基因，称目的基因。

2．将目的基因和适合的载体DNA （如质粒）在体外进行重组，以获得重组体（杂交DNA ）。连接的方式主要有黏性末端连接、平端连接、定向克隆、人工接头连接和多聚核苷酸连接等。

3．将重组体转入合适的生物活细胞，使目的基因复制扩增、或转录，翻译表达出目的基因编码的蛋白质。

4．从细胞中分离出基因表达产物或获得一个具有新遗传性状的个体。主要方法有核酸杂交、免疫学筛选、翻译筛选和物理筛选等。

五、基因操作的主要技术

（一）核酸分子杂交：主要南印迹杂交（Southern-blot ）和北印迹杂交（Northern-blot ）. 南印迹杂交（Southern-blot ）:是将在电泳凝胶中分离的DNA 片段转移并结合在适当的滤膜上，变性后，通过与标记的单链DNA 或RNA 探针杂交作用，以检测被转移DNA 片段中特异的基因。

北印迹杂交（Northern-blot ）：是将RNA 分子从电泳凝胶转移并结合到适当的滤膜上，通过与标记的单链DNA 或RNA 探针杂交，以检测特异基因的表达。

（二）、PCR 技术，其又称聚合酶链式反应。

PCR 是一种快速的DNA 特定片断，体外合成扩增技术，其过程包括：双链DNA 的高温变性，引物与模板低温退火和适宜温度下的引物延伸三个步骤反应循环。每一循环中新合成的子链及其模板均作为下一循环的模板，于是特定的DNA 序列的产量随着循环次数成指数增长。

该技术现已成为分子生物学、医学、生物工程、法医学及考古学等领域不可缺少的工具。

（三）、转基因技术

转基因技术是一种特定的外源基因转移表达的基因工程技术。自1982年首次将大白鼠生长激素基因放在质粒中，用注射的方法注入小鼠受精卵核中而被表达，使成熟的小鼠体重显著增加，而称为转基因的“硕鼠”或“超级鼠”以后，国内外出现了各种各样的转基因动物、植物及由转基因动物产生的转基因药物、转基因食物等。这种技术还有待进一步成熟。第十七单元：水、无机盐代谢与酸碱平衡

体液：动物体内存在的液体称为体液。

一、体液的容量与分布：一般说来，成年瘦的家畜体内的总水量约占体重的60％～70％；幼畜的含水量比成年高；肥胖家畜由于脂肪含量较多，比瘦的家畜含水量少，这是由于脂肪组织中含水较少之故，例如瘦牛的含水量约占体重的70%，但很肥的动物其含水量仅占体重的40％左右。体液可划分为两个主要的分区，即细胞内液和细胞外液，它们是用细胞膜隔开的。所有存在于细胞外面的水称为细胞外液，它约占体内总水量的25％，或约为体重的20％。细胞外液又分为两个主要的部分，即存在于血管内的血浆和血管外的组织间液，它们是用血管壁分开的。血浆约占体重的5％。组织间液约为体重的15％。

二、体液电解质组成特点

血浆和组织间液的无机盐含量基本相同，其主要差异是血浆中的蛋白质含量比组织间液中高很多。

细胞内的蛋白质含量很高，它成了细胞内液中的主要阴离子之一。

细胞内液的主要阳离子是K+，其次是Mg2+，而Na+则很少。

细胞内液的主要阴离子是蛋白质和磷酸根。C1-虽然是细胞外液中的主要阴离子，但在细胞内液中几乎不存在。

三、体液间的交流：

1血浆和组织间液的交流：血浆中各种物质的浓度与组织间液基本相同。只有血浆中蛋白质的浓度高于组织间液，它所产生的胶体渗透压是有效的，使得血浆的渗透压大于组织间液，成为组织间液流向血管内的力量。与之相反的力量是血管内的水静压，它使血管内的液体流向血管外。在毛细血管的动脉端，水静压大于血浆的胶体渗透压，使体液向血管外流动。在毛细血管的静脉端，则水静压小于血浆的胶体渗透压，于是体液向血管内流动。

2. 组织间液和细胞内液的交流

物质在这两个分区之间的交流需要通过细胞膜。细胞膜只允许水、气体和某些不带电荷的小分子〔如尿素〕自由通过。而蛋白质则只能少量通过，有时甚至完全不能通过。无机离子，尤其是阳离子一般不能自由通过。这是造成细胞内液和细胞外液中的成分差异很大的原因。然而生命活动需要各种物质不断的在这两个分区之间进行交流，这是通过主动转运和易化扩散的方式进行的。

四、水的代谢

不管体内水含量的情况如何，动物正常总是要从粪中（人约为80~150ml）和不感觉蒸发丢掉一定量的水，这个数量再加上最低排尿量就是临床上所说的“生理需水量”。正常成年家畜每天摄入的水量和排出的水量是相等的，称为水平衡。

五、钠、钾代谢

1体内的钠约一半左右在细胞外液中，在这里起着主要的生理作用。其余大部分在骨胳中。细胞内液中钠的含量很少。由于细胞外液中Na+占阳离子总量的90％左右，而且阴离子的含量随阳离子的增减而增减，所以Na+和与之相应的阴离子所起的渗透压作用占细胞外液总渗透压的90％左右。由此可见，Na+是维持细胞外液的渗透压及其容积的决定性因素。2体内的钾绝大部分（约占总量的98％）存在于细胞内，细胞外液中K+的浓度则很低。由于钾对细胞的功能有许多重要的作用，因而无论细胞内或细胞外钾的含量都必需维持正常恒定。细胞内钾的含量过少，或细胞外液中K+的浓度过高或过低，都会引起严重的病变。

水和钠、钾代谢的调节

由于水和钠、钾的代谢与体液的组分及容量密切相关，所以它决定了体液的等渗性及等容性，而这正是细胞生存和生命活动最基本的条件。机体在中枢神经系统的总体控制下，通过神经-体液调节途径，对水和钠、钾进行着动态平衡的调节。

六体内的酸碱平衡

机体调节酸碱物质含量及其比例，维持血液pH 值在正常范围内的过程，称为酸碱平衡。正常动物血液的酸碱度即pH 值始终保持在一定的水平，恒定在pH7.35-7.45之间。

体液酸碱平衡的调节：机体通过体液的缓冲体系、由肺呼出二氧化碳和由肾排出酸性或碱性物质来调节体液的酸碱平衡。

血液的缓冲体系：碳酸氢盐缓冲体系、磷酸氢盐缓冲体系、血浆蛋白体系和血红蛋白体系，其中，碳酸氢盐缓冲体系的缓冲能力最大。

第十八单元：血液化学

血浆：血浆中除水外，主要成分是蛋白质。蛋白质种类多，功能多。

①维持血浆胶体渗透压——清蛋白

②. 维持血浆正常pH ——缓冲功能

③. 运输功能（脂类、Hb 、胆红素、激素、维生素、金属离子、药物）

④. 免疫作用（免疫球蛋及补体）

⑤. 催化作用（血浆功能酶；外分泌酶；细胞酶）

⑥. 营养功能

⑦. 参与凝血和抗凝血功能（纤维蛋白原及球蛋白——凝血因子）

红细胞的代谢：以糖酵解为主，磷酸戊糖途径为辅。

血红蛋白的功能：与氧结合，运输氧。

第十九单元：器官和组织的生物化学

一、肝的生物转化作用

1生物转化的概念

动物体在生命活动中，一些非营养物质进入体内，经过氧化、还原、水解、结合等化学反应，使其极性增强，水溶性增加，以利于随胆汁、尿液排出体外的作用叫生物转化作用。肝脏是机体内生物转化的主要器官。

2生物转化反应的类型

生物转化过程所包括氧化、还原、水解反应、结合反应等。

（1）氧化反应胺氧化酶存在于肝细胞的线粒体中，催化的底物为组胺、酪胺、尸胺、腐胺等肠道腐败产物，经氧化脱氨生成相应的醛类，最终生成羧酸。

(2)结合反应

肝内最重要的解毒方式是结合结毒。参与解毒的物质主要有葡萄糖醛酸、硫酸、甘氨酸、乙酰辅酶A 等。

第二十单元：乳和蛋的化学组成与形成

（一）乳的组成

乳中含有水分、蛋白质和非蛋白含氮化合物、脂质、糖类、无机物质、维生素、酶类、激素、生长因子、有机酸、气体等化学成分。其中水分占90%；

1. 乳中蛋白质的组成：乳中所含的氮约95%是以蛋白质的形式存在；乳中的蛋白质统称为乳蛋白，可分为：酪蛋白、乳清蛋白、乳脂肪球膜蛋白（含量很少）。

酪蛋白（CN ）是乳腺上皮细胞合成的，是乳中特有的一组磷蛋白，含有大量的磷和钙。它以磷酸酯键与丝氨酸的羟基结合，还含有少量已糖、氨基糖、唾液酸等残基；酪蛋白沉淀后（pH 4.6），存在于乳清中的蛋白质称为乳清蛋白；主要的乳清蛋白有：α-乳白蛋白、β-乳球蛋白、血清白蛋白、免疫球蛋白。

2. 乳脂质组成：乳脂肪球主要由甘油三酯组成，它的表面包以由磷脂和蛋白质构成的膜，这个外膜的作用是使脂肪球稳定的悬浮于乳中，同时也阻止存在于乳中的脂肪酶水解甘油三酯。乳脂的脂肪酸成分与体脂的脂肪酸有很大的差别。例如，反刍动物的沉积脂肪中缺乏短链脂肪酸，而乳脂中则含有较多的短链脂肪酸。

3乳糖是哺乳动物乳的主要成分之一，牛奶中主要的碳水化合物是乳糖。人乳中乳糖占总糖量的95%，牛乳中乳糖占总糖量的99.8%。

4维生素与无机盐类：乳中矿物质约占0.75%，乳中的无机盐包括钾、钠、钙、镁的磷酸盐、氯化物和柠檬酸盐，还有微量的重碳酸盐；

二、蛋的生物化学

1蛋的构成：蛋壳、蛋清、蛋黄

2蛋壳是包裹在蛋内容物外的碳酸钙硬壳。主体为海绵层有机基质部分，包含一个有机的核心。它是糖蛋白，在其周围沉积无机盐类，其中98%是碳酸钙，少量为蛋白质。

3蛋清为微黄色胶体，约占蛋总重的60%。由外向内分四层：外层稀薄蛋白—占蛋白总体积的23.2%；中层浓厚蛋白—占蛋白总体积的57.3%；内层稀薄蛋白—占蛋白总体积的1

6.8%；系带膜状层—占蛋白总体积的2.7%。

4. 蛋黄的结构：结构分三层：内外两层为粘蛋白，中间为角蛋白；

三、蛋清中的蛋白质主要有：卵清蛋白，最多，是一种含磷酸基的糖蛋白；伴清蛋白，也是糖蛋白；溶菌酶，存在于蛋清中的抗菌蛋白，对细菌的细胞壁有溶解作用；抗生物素蛋白，含量最少，可结合生物素，起到抗菌剂的作用；卵类黏蛋白，对蛋白酶类有抑制作用。