[基础生物化学]考试大纲
西北农林科技大学研究生入学考试《基础生物化学》考试大纲
一、课程性质和基本内容
“基础生物化学”是生物学及相关专业的一门专业基础课,其基本知识和基本理论包括:生物大分子的结构与功能;生物能量的合成与贮存(糖脂代谢);生物大分子前体的合成,遗传信息传递与大分子合成,代谢调节;现代分子生物学新领域及生物技术简介。
二、基本要求
了解生物体的化学组成及化学变化,生命活动的化学本质及规律,初步掌握现代分子生物学的初步知识。
三、各章内容、重点和要求
绪 论 掌握生物化学含义,生物化学发展简史,生物化学主要研究内容,发展现状以及与各学科的关系。
第一章 核酸的结构与功能
1. 本章重点:初步介绍核酸生物功能,DNA 分子结构和核酸主要理化性质,为进一步学习核酸代谢及核酸研究方法奠定基础。
2. 要求掌握以下知识点:
核酸的生物学功能,细菌转化实验,核酸的种类和分布、化学组成,细胞内游离核苷酸及其衍生物
;
DNA 的分子结构,Chargaff 规则,多核苷酸链中脱氧核糖核苷酸残基的连接方式、排列顺序及表示方法,DNA 一级结构测定原理,Watson-Crick 双螺旋模式的要点和稳定双螺旋结构的力,双螺旋结构的多态性,三链DNA ;
tRNA 的二级结构和三级结构,rRNA 、mRNA 的结构,核酸的理化性质及应用,核酸的变性、复性和分子杂
交
第二章 蛋白质化学
本章重点:蛋白质的分子结构,各结构层次之间联系,结构与功能的关系,为进一步学习酶和信息代谢奠定基础
。
要求掌握以下知识点:
蛋白质氨基酸的结构及分类、氨基酸的理化性质及应用;
肽和肽键的结构及命名,重要的天然寡肽;
蛋白质的分子结构:一级结构测定方法;蛋白质的构象和维持构象的作用力
; 蛋白质的二级结构:多肽链折叠的空间限制;肽键性质;肽平面;二面角;蛋白质的构象单元
蛋白质的三级结构:概念、特点、举例(肌红蛋白) ;蛋白质的超二级结构和结构域:概念、实
例
蛋白质的四级结构:亚基和原体的概念;四级结构的概念;举例(血红蛋白
)
蛋白质结构与功能的关系:一级结构与功能的关系(一级结构的种属差异与分子进化(细胞色素C) 、一级结构的变异与分子病(镰刀型贫血症) );空间结构与功能的关系:RNase S的变性失活与复活;肌红蛋白与血红蛋白的氧合曲线。
蛋白质的重要性质;蛋白质的分子量:测定方法(沉降速度法、凝胶过滤法、SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳法);蛋白质的两性解离及等电点、电泳;蛋白质的胶体性质;蛋白质的沉淀反应:盐溶和盐析;有机溶剂沉淀;重金属盐沉淀;生物碱沉淀。蛋白质的变性与复性;蛋白质的紫外吸收与呈色反应
;
蛋白质的分类;蛋白质的分离提纯及应用
。
第三章 酶
本章重点:掌握酶的一般概念、酶的特性、重点以酶的活性中心为主,掌握酶的作用机理及与特点的关系;影响酶促反应速度的因素,与调节有关的诱导酶、变构酶、同工酶、共价修饰酶的概述,使学生系统掌握酶的一般知识,为学习物质代谢奠定基础,注意与蛋白质一章的联系,本章也为信息代谢奠定基础。
要求掌握以下知识点:
酶的一般概念,酶的催化特点,酶的专一性,酶的化学本质、酶的分类和命名
; 酶的作用机理(酶的催化作用与分子活化能、中间产物学说、酶的活性部位和必需基因、酶的专一性机理、诱导契合学说、使酶具有高催化效率的因素、 胰凝乳蛋白酶的催化机理、酶原激活);
影响酶促反应速度的因素(酶促反应速度的测量、酶浓度对酶作用的影响、底物浓度对酶作用的影响和米氏方程、米氏方程假设的条件、方程式的推导以及Km 的意义和双倒数作图法、pH 对酶作用的影响、温度对酶的作用的影响、激活剂对酶作用的影
响 抑制剂对酶作用的影响(不可逆抑制作用、可逆抑制作用(竞争性抑制作用和非竞争性抑制作用)
酶活性调节(别构酶概念、结构特点、别构效应与效应剂、动力学特点和活性调节机理;同工酶;诱导酶;酶的共价修饰等)
酶的活力测定、酶活力与酶反应速度;酶的活力单位;酶的比活力;酶的转换数(Kat) 酶分离提纯的一般原则、酶工程简介、酶的应用、维生素与辅酶
第四章 脂类与生物膜
要求掌握以下知识点:
生物体内的脂类:单纯脂、复合脂、异戊二烯脂类、类固醇和萜类:前列腺素、甾醇
类
生物膜的结构与功能:生物膜的化学组成、生物膜的结构——流动镶嵌模型、生物膜的功能(物质运输、能量转换、信息传递、细胞识别
)
第五章 糖类分解代谢
本章重点:糖酵解、三羧酸循环的反应历程和生物学意义;磷酸戊糖途径的特点和生物学意义;糖酵解和三羧酸循环的调节。
要求掌握以下知识点:
新陈代谢概论:概述、代谢的研究方
法
生物体内的糖类:单糖、寡糖、多糖:淀粉(糖元) 、果胶、纤维素、粘多
糖
双糖和多糖的酶促降解:蔗糖、麦芽糖、乳糖的酶促降解,淀粉(糖原) 的酶促降解、 水解和磷酸
解
糖酵解:糖酵解的概念糖酵解的化学历程细胞定位;反应步骤;有关的酶和辅因子的作用机理;能量产生;糖酵解的化学计量与生物学意义;糖酵解的其它底物;丙酮酸的去路;糖酵解的调控
三羧酸循环:丙酮酸氧化为乙酰CoA 、三羧酸循环概念、细胞定位、反应历程、有关的酶和辅因子、草酰乙酸的回补反应、化学计量和特点、三羧酸循环的调控;三羧酸循环的生物学意义。
磷酸戊糖途径生化历程:细胞定位;反应历程及特点;有关的酶和辅因子;磷酸戊糖途径的化学计量与生物学意义;磷酸戊糖途径的调
控
糖醛酸途
径
第六章 生物氧化与氧化磷酸化
本章重点:讲授生物氧化概念,电子传递链和氧化磷酸化,解偶联机理,明确物质代谢和能量代谢的关系
。
要求掌握以下知识点:
生物氧化概念、生物氧化的主要内容和特点
。
生物化学反应的自由能变化
高能磷酸化合物类型,ATP 在能量转换中的作
用
电子传递链(呼吸链) 组成,排列顺序,电子传递机
理
电子传递抑制
剂
氧化磷酸化概念及类型、氧化磷酸化与电子传递的偶联
氧化磷酸化的机理 F0-F1因子,化学渗透假说,氧化磷酸化重建,ATP 酶的旋转催化理论
。
氧化磷酸化的解偶联和抑制
线粒体穿梭系统
能
荷
其它末端氧化酶系统:多酚氧化酶系统;植物抗氰氧化酶系统;黄素蛋白氧化酶系统;超氧化物歧化酶和过氧化氢酶;抗坏血酸氧化酶系统;
第七章 单糖和多糖的生物合成
本章重点:光合作用能量转换及光合碳途径;糖异生作用,蔗糖的合成及蔗糖转化为淀粉。
要求掌握以下知识点:
光合作用概述、光能的吸收、转变和同化力的产生、光合色素和光化学反应,光合电子传递链(Z链) ,光合磷酸化
光合的磷素途径(卡尔文循环
)
糖异生途径、概念、反应历
程
糖酵解和糖异生的互补调
节
蔗糖和多糖的生物合
成
蔗糖的生物合成 蔗糖合成酶,磷酸蔗糖合成
酶
淀粉(糖元) 的合成直链淀粉合成、支链淀粉合
成
糖合成的调
节
第八章 脂类代谢
本章重点:脂肪酸的β-氧化和从头合成。糖代谢与脂代谢的联系
要求掌握以下知识点:
脂肪的分解代谢脂肪的消化和吸收甘油代
谢
脂肪酸的氧化:脂肪酸的β-氧化、脂肪酸的α-氧化、脂肪酸的ω-氧化途
径 酮体的生成及利用(脂肪酸在肝中的代谢中间物
)
乙醛酸循环 乙醛酸循环及两个关键的酶(异柠檬酸裂解酶和苹果酸合成酶) ,乙醛酸循环的生物学意义
。
脂肪的合成代谢:甘油的生物合
成
脂肪酸的生物合成:饱和脂肪酸的从头合成、脂肪酸碳链的延长、脂肪酸碳链的去饱和三酰甘油的生物合成:合成原料及合成
酶
脂肪代谢的调节 1). 脂肪酸分解的调节 2). 脂肪酸合成的调
节
类脂的代谢 磷脂的降解与生物合成 糖脂的降解与生物合成 胆固醇的生物合成与转
化
第九章 蛋白质的酶促降解和氨基酸降解
本章重点:蛋白质水解酶、胞内蛋白质降解的泛肽途径及其意义、氨基酸的降解与转化。
要求掌握以下知识点:
蛋白质的酶促降解 蛋白水解酶(肽链内切酶和外切酶;丝氨酸、半胱氨酸、天冬氨酸和金属蛋白酶)食物中蛋白质的消化吸收、细胞内蛋白质降
解
氨基酸的分解与转化:脱氨基作用(氧化脱氨基作用、转氨基作用、联合脱氨基作用)、非氧化脱氨基作用、脱酰胺基作
用
脱羧基作用(直接脱羧基作用、羟化脱羧基作用
)
氨基酸分解产物的去向
第十章 氨的同化及氨基酸生物合成
本章重点:生物固氮的生化机理、硝酸还原作用、氨基酸合成与碳代谢的关系
。 要求掌握以下知识点:
氮素循环、生物固氮的生物化学(生物固氮概念、固氮生物的类型、固氮酶复合物 硝酸还原作用:硝酸还原酶(铁氧还管蛋白-硝酸还原酶,NAD(P)H-硝酸还原酶,硝酸还原酶是诱导酶)、亚硝酸还原
酶
氨的同化:谷氨酸合成 谷氨酰胺合成酶、谷氨酸合酶、谷氨酸脱氢酶、氨甲酰磷酸的形
成
氨基酸的生物合成:氨基酸合成与转氨基作用、各族氨基酸合成、一碳基团代谢、SO4 2-的还原
由氨基酸衍生的其它化合物:具有生物活性的多胺、生氰糖苷、生物碱、植物和动物激素、辅酶类、卟啉类色素、木质
素
第十一章 核酸的酶促降解及核苷酸代谢
本章重点:核酸降解的酶、限制性内切酶,核苷酸从头合成和补救途径的区别。核酸降解单个体的直接利用。
要求掌握以下知识点:
核酸酶促降解、核酶外切酶、核酶内切酶、内切兼外切核酸酶、限制性内切酶 特性、表示法、粘性末
端
核苷酸分解代谢:核苷酸降解、嘌呤的降解、嘧啶的降
解
核苷酸的合成代谢:核糖核苷酸的合成(嘌呤核苷酸的生物合成、嘧啶核苷酸的生物合成核苷酸合成的补救途径、核苷二磷酸、核苷三磷酸的合成、 脱氧核苷酸的合
成 第十二章 核酸的生物合成
本章重点:DNA 的半保留、半不连续复制,酶、因子、意义;DNA 的不对称转录、有意义链和反意义链、重要的分子生物学技术
。
要求掌握以下知识点:
DNA 的生物合成:DNA 半保留复制、半保留复制的实验证明、参与大肠杆菌DNA 复制的酶类及有关因子、DNA 聚合酶Ⅰ、Ⅱ、Ⅲ;引物酶和引发体(解旋酶) ;DNA 连接酶;单链结合蛋白,拓朴异构酶等;原核细胞的DNA 复制、复制子概念,oriC 位点的起始,引发体形成及DNA 的解旋解链和RNA 引物合成;半不连续复制先导链的连续复制,随后链的不连续合成,冈崎片段;真核细胞DNA 复制 线性染色体DNA 复制、端粒复制;逆转录作用 逆转录酶、逆转录过程、逆转录病毒、嗜肝DNA 病毒、逆转录的生物学意义;DNA 的损伤、修复和突变 DNA 的损伤与修复、光裂合酶修复、切除修复、重组修复;DNA 突变、置换、插入、缺失
。
RNA 的生物合成: DNA 转录(转录单位、有意义链(+)和反意义链(-))、RNA 聚合酶;原核细胞的转录过程;真核生物的转录 真核转录与翻译不偶联;真核的RNA 聚合酶、真核启动子;RNA 前体的转录后加工、rRNA 前体加工及核糖体形成、tRNA 前体的加工、真核mRNA 前体(hnRNA)的加工、内含子、外显子
。
RNA 的复制 RNA 病毒的复制方
式
核酸合成抑制
剂
分子生物学技术:DNA 重组技术(目的DNA 制备、载体、质粒、宿主细胞、DNA 重组的基本过程、DNA 文库)、分子杂交技术、转基因技术、体细胞克隆技术、PCR 技术、DNA 指纹技术(RFLP 、DNA 指纹图谱、RAPD )、蛋白质工程
第十三章 蛋白质的生物合成
本章重点:DNA 的遗传信息如何通过翻译合成为功能蛋白质、蛋白质合成过程 要求掌握以下知识点:
蛋白质合成体系:mRNA 与遗传密码(mRNA 为蛋白质合成模板、遗传密码破译、遗传密码的基本性质、起始密码子和终止密码子、tRNA (氨基酸运载工具、反密码子、同工受体tRNA 、起始tRNA )、核糖体(蛋白质合成场所、原核和真核核糖体结构与功能)、
翻译辅助因子
蛋白质合成:氨基酸活化、肽链合成起始 SD 序列、起始复合物形成、肽链的延伸 进位、转肽、核糖体移位、肽链合成的终止与释放 多核糖
体
真核细胞蛋白质合
成
蛋白质的翻译后加工:蛋白质的修饰:N-端修饰,多肽链的水解切除;氨基酸侧链的修饰;糖基化修饰蛋白质的折叠、参与折叠的两类蛋白:折叠酶、分子伴
侣 蛋白质到位:分泌蛋白、线粒体与叶绿体蛋
白
第十四章 抗
体
本章重点:抗体的概念及其应
用
要求掌握以下知识点:
免疫系统概论:免疫系统功能、初级免疫反应和次级免疫反应、克隆选择学说、自身免疫耐受性、补
体
抗体的结构:轻链和重链、可变区和不变区、抗体的结构域、Fab 和Fc 片段、五种类型的免疫球蛋
白
多克隆和单克隆抗体:多克隆抗体、单克隆抗
体
抗体的合成:体内重组、轻链基因重组、重链基因重组、类型转
换
抗体的应用:免疫定位、酶联免疫、
Western blotting
第十五章 代谢调节
本章重点:代谢网络、代谢调节的四级水平(重点讲授酶水平调节) 。基因表达调控:操纵子学说、酶的诱导和阻遏、真核DNA 顺式作用元件和反式作用因子的相互作用
。
要求掌握以下知识点:
代谢途径的相互联系:生物体内的糖-脂互变、糖代谢与蛋白质代谢的相互联系、脂类代谢与蛋白质代谢的相互联系、核酸代谢与糖、脂肪、蛋白质代谢的相互联
系 代谢调节:代谢调节的四级水平:神经、激素、细胞、
酶
细胞区域化调
节
酶水平调节:酶合成和降解的调节、酶活性的调节 酶原激活、别构效应——酶活性的前馈和反馈调节、酶的共价修饰与级联放大系统、同工酶调节、辅因子调
节 激素对代谢的调
节
神经系统对代谢的调
节
基因表达调控:原核生物的基因表达调控(操纵子学说、酶合成的诱导 乳糖操纵子的正负调控、酶合成的阻遏 色氨酸操纵子、衰减子、组成型合成)、真核生物基因表达调控(顺式作用元件和反式作用因子、转录因子的相互作用、真核生物基因表达调控的不同层次、DNA 水平、转录水平、转录后RNA 的加工、翻译水平、翻译后加工
) 基础生物化学实验部分
通过实验课,掌握比色、层析、电泳等基本实验方法的原理和操作技能,学会选择正确的方法进行生物材料中多种物质的分离、提纯及鉴定。通过实验加深对生物化学基本原理的理解。
实验内容:
1. 缓冲液的配制和氨基酸两性性测定
2. 酶的基本性质
3. 转氨基作用
4. 蛋白质含量测定(考马斯亮兰)
5. 淀粉酶活性测定
6. POD同工酶电泳
另:对报考“生物化学与分子生物学”学位点的的,在《基础生化》考试中增加有机化学的部分内容。重点包括:
1. 含氮化合物:胺、硝基化合物、偶氮化合物及染料
2. 含硫和含磷有机化合物:硫醇、硫酚、硫醚、磺酸、离子交换树脂、含磷有机化合物
3. 旋光异构和构象
4. 碳水化合物:单糖、单糖的构型、单糖的环形结构、糖苷、双糖
5. 氨基酸、多肽与蛋白质
6. 油脂和类脂化合物:油脂的理化性质、类脂化合物(腊、磷脂)
7. 萜类和甾体化合物
8. 杂环化合物:分类和命名、几种重要环系的结构和性质(呋喃、噻吩、吡咯、吡啶等)、生物碱