生化复习指南答案
第1章 生物化学基础
1、一句话问题
1. 生命形式虽然千差万别,在就化学本质而言,他们具有一致性。
2. 生命体区别于非生命体的四个基本特征。
3. 有机体遵行热力学第一定律,通过增大环境的无序而使得自身有序化。
4. 生命体的信息流基本类同。
5. 根据SSU RNA序列细胞分为三类,细菌、古细菌和真核细胞。古细菌与真核细胞更
接近。
6. 线粒体和叶绿体是通过内共生进入真核细胞。线粒体来源于紫细菌,叶绿体来源于
蓝细菌。
7. 细胞与细胞器
8. 生物分子结构决定反应性、结构决定功能、结构也代表一种信息。
9. 细胞内是一个水环境,水为细胞内生化反应提供了反应介质,甚至直接参与反应。
第2章 氨基酸与肽
1、 概念
(1)蛋白氨基酸:参与蛋白质组成的20种氨基酸。
(2)非蛋白氨基酸:不参与蛋白质组成的氨基酸。
(3)兼性离子:既有带负电荷基团,又有带正电荷基团的离子称为兼性离子或两性离子,亦称偶极离子。
(4)pI(等电点):调节两性离子(氨基酸、蛋白质等)溶液的pH,时该两性离子所带的净电荷为零,在电场中既不向正极,也不向负极移动,此时,溶液的pH称为该两性离子的等电点。不同结构的两性离子有不同的等电点。
(5)种属中具有相同功能的蛋白质和一个个体中既有一定关系却又不相同的蛋白质加以区别,前者称直系同源物(orthologues),后者称旁系同源物(paralogues)。
(6)PITC: 苯异硫氰酸酯
(7)DNP:二硝基苯基氨基酸
2、 简答
1、 写出20中氨基酸的三字母和单字母缩写,哪些属于酸性,哪些属于碱性,哪些含
羟基,哪些含硫元素。
(一) 中性氨基酸
1、alanine 丙氨酸 Ala
2、 glycine 甘氨酸 Gly
3、 valine 缬氨酸 Val
4、 leucine 亮氨酸 Leu
5、 isoleucine 异亮氨酸
(二)含羟基或硫氨基酸
6、 serine 丝氨酸 Ser A G V L Ile S
T
C
M
Asp Asx D I 7、 threonine 苏氨酸 Thr 8、 cysteine 半胱氨酸 Cys 9、 methionine 甲硫氨酸 (三)酸性氨基酸及其酰胺 10、 aspartic acid
aspartate
11、 glutamic acid Met 天冬氨酸 谷氨酸 Glu Glx E Glutamate
12asparagine 天冬酰氨 Asn Asx N
Q 13、 glutamine 谷氨酰胺 Gln Glx
(四)碱性氨基酸
14、lysine 赖氨酸 Lys K
15、arginine 精氨酸 Arg R
(五)芳香族氨基酸
17、phenylalanine 苯丙氨酸
18、tyrosine 酪氨酸 Tyr
19、tryptophan 色氨酸 Trp
(六)杂环族氨基酸
20、histidine
21、 组氨酸 His H P proline 脯氨酸 Pro Phe Y W F
2、什么是sanger反应,什么是Edman反应,它们在蛋白质测序过程中有何用途? 在弱碱性溶液中,氨基酸的α-氨基很容易与2,4-二硝基氟苯作用,生成稳定的黄色2,4-二硝基苯氨基酸,此反应称为sanger反应。埃德曼降解法Edman degradation method 蛋白质或肽的氨基末端分析法之一。即在弱碱性条件下使之与异硫氰酸苯酯反应,然后用酸处理,从多肽链上仅使氨基末端残基以氨基酸的苯基乙内酰硫脲衍生物的形态游离出来,然后进行分析。Edman反应是从多肽链上仅使氨基末端残基以氨基酸的苯基乙内酰硫脲衍生物的形态游离出来,然后进行分析。
Sanger反应可用于鉴定多肽或蛋白质的N-末端氨基酸。
3、 如何测定蛋白质的序列?
亚基还原解离,N末端确定,氨基酸组成确定, 两组以上酶解,Edman降解确,每一个小片段的序列,序列拼接,对角线电泳确定二硫键位置。
第3章 蛋白质的空间结构
1、 概念
肽键:蛋白质分子中氨基酸连接的基本方式。
肽平面:肽键是一个共振杂化体,共振的后果是肽键具有部分双键性质,不能绕键轴自由旋转,主键肽基或成为刚性平面,称为肽平面。
ψ角 φ角:绕Cα-N键轴旋转的二面角(C—N—Cα—C )称为Φ,绕Cα- C键轴旋转的二面角(N—Cα—C—N)称Ψ
超二级结构 结构域:由若干相邻的二级结构单元组合在一起,彼此相互作用,形成有规则、在空间上能辨认的二级结构组合体,充当三级结构的构件,称为超二级结构。蛋白质的三级结构常可分为1个和数个球状区域,折叠得较为紧密,各行其功能,称为结构域。
2、 简答
1、 如何确定蛋白质的空间结构
(1) X射线衍射法
(2) 1、紫外差光谱2、荧光和荧光偏振、3圆二色性4、核磁共振
2、 蛋白质的二级结构形式主要有哪几种,它们结构特点如何,主要由那种最用了驱动。 二级结构主要有α-螺旋、β-折叠、β-转角,无规则卷曲
α-螺旋特点:重复性结构,相互之间紧密盘曲成稳固的右手螺旋,肽平面维持刚性结构
β-折叠特点:重复性结构,有平行和反平行两种方式,多肽链充分伸展,构想稳定。 β-转角特点:非重复性结构,其构象是由第二残基α-碳和第三残基α-碳的二面角所规定的
无规则卷曲特点:非重复性结构, 肽链主链的某些区域形成不规则的结构
3、 驱动蛋白质形成空间结构的作用力是什么?
氢键、盐键、范氏引力、疏水键,
4、 四级结构的形成对蛋白质由何意义。
1、增强结构稳定性。2、提高遗传经济性和效率。3、使催化基团汇聚在一起。4、具有协同性和别构效应。
5、 蛋白质中超二级结构主要有哪几种?
主要有αα、βαβ、ββ
αα:这是一种α螺旋束,它经常是由两股平行或反平行排列的右手螺旋段互相缠绕而成的左手卷曲螺旋或称超螺旋。
βαβ:它是由两段平行β折叠股和一段作为连接链的α螺旋组成,β股之间还有氢键相连
ββ:反平行β折叠片
6、 什么是蛋白质变性与复性,蛋白变性后都能复性吗,细胞内有一些蛋白质可辅助其
它蛋白质的折叠,它们是什么,如何起作用(分子伴侣,二硫键异构酶PDI,肽基脯氨酰顺反异构酶PPI)?
由于外界因素的作用,使天然蛋白质分子的构象发生了异常变化,从而导致生物活性的丧失以及物理、化学性质的异常变化,称为蛋白质的变性。
除去变性因素后,在适当条件下,该变性蛋白尚能恢复其天然构象和生物学活性,这一现象称为蛋白质的复性。
不是所有的蛋白质变性后都能复性,主要是因为所需条件复杂。
辅助折叠的有分子伴侣,二硫键异构酶PDI,肽基脯氨酰顺反异构酶PPI,PDI与蛋白质底物的多肽主练结合,并优先与含半胱氨酸残基的肽发生相互作用。分子伴侣他们通过抑制新生肽链不恰当的聚集并排除与其他蛋白质不合理的结合,协助多肽的正确折叠。肽酰-脯氨酰顺反异构酶是蛋白质三维构象形成的限速酶,在肽链合成需形成顺式构型时,可使多肽在各脯氨酸弯折处形成准确折叠。
第4章 蛋白质功能
1、 概念
氧饱和曲线:(P256)
BPG:2,3-二磷酸甘油酸,是血红蛋白的一个重要的别构效应物。
Hbs:镰刀型细胞贫血症的红细胞之所以变形是因为不正常的血红蛋白引起的,这种蛋白称为Hbs
抗原:能引起免疫反应的任何分子或病原体
表位:一个单独的抗体或T细胞受体只能结合抗原内的一个特定的分子结构,也叫抗原决定簇
单克隆抗体,多克隆抗体:多克隆抗体是识别一个抗原的不同抗原决定簇的多种抗体的混合物。单克隆抗体由同一个B细胞克隆合成并分泌,是一种均一的抗体,识别同一个
抗原决定簇。
ELISA:即酶联免疫吸附测定,他能快速筛查和定量一个抗原在样品中的存在
Western blot:免疫印迹测定,对蛋白质样品进行凝胶电泳分离,然后凝胶板与硝酸纤维模板贴在一起,进行电泳转移,将凝胶上的蛋白条带转印到纤维模板上。
Fab:两个单价的臀片段(Mr45000)
Fc:释放基部片段(Mr50000)
MHC:称为主要组织相容性复合体的膜蛋白结合
2、 简答
1、 以血红蛋白和肌红蛋白为例说明蛋白质结构与功能的关系。
血红蛋白(Hb)就是一种最早发现的具有别构效应的蛋白质,它的功能是运输氧和二氧化碳,Hb运输O2的作用是通过它对O2的结合与脱结合(释放)来实现的。Hb有两
种能够互变的天然构象(图2-4-1),一种叫紧密型(T型),另一种叫松弛型(R型)。T型对O2的亲和力低,不易与O2结合;R型则相反,它与O2的亲和力高,易于结合
O2。
2、 胎儿与成人的血红蛋白和肌红蛋白有何不同。
早已知道胎儿红细胞中的血红蛋白HbF(α2γ2)对氧的亲和力比成人的HbA高。它的生理意义在于使胎儿血液流经胎盘时HbF能从胎盘的另一侧母体的HbA获得氧气。如前面曾提及的这是因为γ链的第143位是丝氨酸(β链的143位是组氨酸),它使得HbF与BPG水平下降,因而增加了HbF对氧的亲和能力。
3、 抗体分为哪几类,含量最多的是那种,它的结构特征是什么?
分为IgG,IgA,IgM,IgD和IgE
最主要的是IgG,它是由4条多肽链组成的,两条大的链称为重链或H链,两条小的链称为轻链或L链。他们通过非共价键和二硫键连接成Mr150000的复合体。IgG分子的两条重链在一端彼此相互作用,在另一端分别于轻链相互作用,形成Y形结构。
4、 什么是分子病,举例说明一级结构和高级结构的关系。
由于基因或DNA分子的缺陷,致使细胞内RNA及蛋白质合成出现异常、人体结构与功能随之发生变异的疾病。
蛋白质的一级结构决定其高级结构。如核糖核酸酶含124个氨基酸残基,含4对二硫键,在尿素和还原剂β-巯基乙醇存在下松解为非折叠状态。但去除尿素和β—巯基乙醇后,该有正确一级结构的肽链,可自动形成4对二硫键,盘曲成天然三级结构构象并恢复生物学功能。
5、 参与肌肉收缩的两种主要蛋白是什么,如何实现肌肉的收缩。
一类是所谓发动机蛋白质也称分子发动机,这类蛋白质主要有肌球蛋白、动力蛋白和驱动蛋白。另一类是作为分子发动机的基地或运动轨道的蛋白质,如微丝和微管他们是细胞骨架的重要成分。
发动机蛋白质是一类涉及移动或转运的机械化学酶,例如肌球蛋白实际上是一种ATP酶,酶的活性中心在它的头部,这类酶能把核苷三磷酸(一般是ATP)形式的化学能转变为收缩、游动一类的机械能。ATP的水解驱动并控制蛋白质的构象变化,结果是一个分子(分子发动机)相对于另一个分子(微丝或微管)发生相对滑动或步行运动。
6、 抗体是由那种类型细胞产生,为什么抗体的数目远大于人类基因的数目,对应于某
一种抗原的抗体是如何产生的?
抗体是由淋巴细胞产生的,抗体具有特异性和多样性的特点。特异性只抗体只能与引起它产生的相应抗原发生反应。多样性指抗体可以喝成千上万的各种抗原(天然的和人工的)起反应。所以抗体的数目要远大于人类基因数目。 少数抗原的抗原决定簇与B细胞表面的受体分子结合,从而直接刺激B细胞使之 活化长大并迅速分裂。
多数抗原要先经过吞噬细胞无特异性的吞噬后,一些抗原分子穿过吞噬细胞的细胞
膜而露到细胞表面,夹在吞噬细胞本身的组织相容性附合体分子的沟中。T细胞中有一类助T细胞,不同的助T细胞表面带有不同的受体,能识别不同的抗原。那些能识别吞噬细胞表面组织相容性抗原加上特异的抗原分子结合物的助T细胞,在遇到这些吞噬细胞后,就活化分裂而产生更多有同样特异性的助T细胞。B细胞表面也带有组织相容性附合体,可和特异的抗原分子结合。上述特异的助T细胞的作用是刺激已经和特异的抗原分子结合的B细胞,使之分裂分化。这一B细胞依靠助T细胞和吞噬细胞而活化的步骤,比第一个不需要助T细胞参与的步骤作用更强大。 反应阶段:指B细胞接受抗原刺激后,增殖分化形成效应B细胞和记忆细胞的过程。
所谓效应B细胞也称浆细胞,一般停留在各种淋巴结中,它们产生抗体的能力很强,每个效应B细胞每秒钟能产生2 000个抗体,可以说是制造特种蛋白质的机器。浆细胞的寿命很短,经过几天大量产生抗体以后就死去。抗体离开浆细胞后,随血液淋巴流到全身各部,发挥消灭抗原的作用。记忆细胞的特点是寿命长,对抗原十分敏感,能“记住”入侵的抗原。如果有同样的抗原第二次入侵时,记忆细胞比没有记忆的B细胞更快地做出反应,很快分裂产生新的效应B细胞和新的记忆细胞。
第5章 蛋白质分离与纯化
1、 简答
1、 简述离子交换层析、亲和层析、凝胶过滤、疏水层析分离的原理及样品洗脱方法?
离子交换层析:是一种用离子交换树脂作支持剂的层析方法。
洗脱方法:蛋白质混合物的分离可以由改变溶液中的盐离子强度和pH来完成,对离子交换剂结合力最小的蛋白质首先从层析住中洗脱出来。层析洗脱,可以采用保持洗脱液成分一直不变的方法,也可以采用改变洗脱的盐浓度或和pH的方式洗脱。 亲和层析是把待纯化的某一蛋白质的特异配体通过适当的化学反应共价地连接到像琼脂糖凝胶一类的载体表面的功能基上。
洗脱方法:当蛋白质混合物加到填有亲和介质的层析柱时,待纯化的某一蛋白质则被吸附在含配体的琼脂糖颗粒表面上而其他的蛋白质(称杂蛋白)则因对该配体无特意的结合部位而不被吸附,他们通过洗涤即可除去,被特异结合的蛋白质可用含游离的相应配体溶液把它从柱上洗脱下来。
凝胶过滤:当不同分子大小的蛋白质流经凝胶柱层析柱时,比凝胶珠孔径大的分子不能进入珠内网状结构,而被排阻在凝胶珠之外随着溶剂在凝胶珠之间的空隙向下移动并最先流出柱外;比网孔小的分子不能同程度的自由出入凝胶珠内外,这样由于不同大小的分子所经的路径不同而得到的分离,大分子物质先被洗脱出来,小分子物质后被洗脱出来。
疏水层析分离:就是根据蛋白质表面的疏水性差别,在疏水作用层析中,不是暴露的疏水基团促进蛋白质与蛋白质之间的相互作用,而是连接在支持介质上的疏水基
团与蛋白质表面上暴露的疏水基团结合。
洗脱方法:由于疏水作用层析要求盐析化合物如硫酸铵的存在以促进蛋白质分子的疏水区域暴露。为使吸附达到最大,可将蛋白质样品的pH调至等电点附近。一旦蛋白质吸附于固定相,则可利用多种方式进行选择洗脱,包括使用逐渐降低离子强度或增加pH的洗脱液(增加蛋白质的亲水性),或使用对固定相的亲和力比对蛋白质更强的置换剂进行置换洗脱。
2、 测定蛋白质分子量方法有哪些,列举3种?
渗透压法测定分子量;沉降分析法测定分子量;凝胶过滤法测定分子量
3、 什么是蛋白质,研究蛋白组常用的方法是什么。
一种生物或一个细胞里单套所有蛋白质品种的总和称为蛋白组。方法:
4、 常用的蛋白质沉淀方法有哪些(列三种)。
1、盐析法2、有机溶剂沉淀法3、重金属盐沉淀法
5、 列举三种测定蛋白质含量的方法。
凯氏定氮法;双缩脲法;Folin-酚试剂法
第6章 酶通论
1、 名词、符号、结构
单纯酶:除了蛋白质以外不含其他物质。
复合酶:除了蛋白质以外还有结合一些非蛋白质小分子物质或金属离子。
辅酶:与脱辅酶结合比较松弛的小分子有机物质,可以通过透析方法除去。
辅基:以共价键和脱辅酶结合,需要经过化学处理才能和蛋白分离。
单体酶:一般由一条肽链组成,存在特殊。
寡聚酶:由两个或两个以上亚基组成的酶。
多酶复合体:由几种酶靠非共价键彼此嵌合而成。
多酶体系:在完整细胞内的某一代谢过程中,由几种不同的酶联合组成的一个结构和功能的整体,催化一组连续的密切相关的反应
活力:催化某一化学的能力
比活力:代表酶的纯度,用每 mg蛋白质所含的酶活力单位表示。
Kcat:酶促反应的催化速度常数。等于每个酶活中心每分钟将底物转化为产物的分子数。其数值等于Vmax /[E]0,其中Vmax是最大速度,[E]0是酶的初始浓度
Kat:酶活力的国际单位。在最适条件下,每秒钟内,能使1mol底物转化成产物所需要的酶量,定为一个Kat单位(1Kat=1mol/s)
U:酶活力的大小即酶含量的多少,用酶的活力大小表示,即酶单位(定义:在一定的条件下,一定时间内将一定量的底物转化为产物所需要的酶量)
ribozyme:ribozyme是具有催化活性的RNA
活化能:在一定温度下,1mol底物全部进入活化态所需要的自由能
诱导契合:酶分子的活性部位结构原来并不与底物分子的结构互补,但活性部位有一定的柔性,当底物分子与酶分子相遇时可以诱导酶蛋白的构象发生相应的变化,使活性部位上各个结合基团与催化基团达到对底物结构正确的空间排布与定向从而使酶与底物互补结合,产生酶–底物复合物,并使底物发生化学反应。
必须基团:分子中与酶活性有关的基团。是指直接参与对底物分子结合和催化的基团以及参与维持酶分子构象的基团。
活性中心:酶的催化活力只集中表现在少数特异氨基酸残基的某一区域,这些特异氨基酸残基比较集中并构成一定构象,此结构区域与酶活性直接相关称为酶的活性中心 初速度:酶促反应最初阶段底物转化为产物的速度。
2、简答
1、 酶促反应分为哪六类,EC1.1.1.1属于那类酶?
答:氧化还原、转移、水解、裂合、异构、连接。醇脱氢酶。
2、 酶与化学催化剂相比,有什么特点?
答:酶易失活、高度专一性、很高的催化效率、酶活性受到调节和控制
3、 制备聚丙烯酰胺凝胶的单体是什么,催化剂是什么,诱发剂是什么,如何对凝胶中的样品进行染色。
答;单体:丙烯酰胺,
第7章 酶促反应动力学
1、 名词、符号、结构
DIFP:二异苯基氟磷酸
Ks:ES的解离常数(底物常数)
Km:是当酶反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度。
Vmax:酶完全被底物饱和是的最大反应速率。
2、 简答
1、 举两个例子说明抑制剂在药物开发中的应用?
答:青霉素(糖肽转肽酶);DIFP(二异苯基氟磷酸)
2、 可逆抑制作用分为哪几种,每一种的动力学特征有何不同?
答:竞争性抑制作用;非竞争性抑制作;反竞争性抑制作用;混合型抑制作用。P370
3、 什么是米氏方程,米氏常数,米氏常数与酶和底物亲和力的关系,如何计算米氏常数和最大反应速度。
答:Km值是当酶反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度。其单位是底物浓度的单位,一般用mol/L或mmol/L表示。
米氏常数的意义:
(1)Km是酶的特征常数,它与酶反应性质有关,它是在特定的底物、pH、温度、离子强度等条件下,该酶反应速度常数kl,k﹣l,k2的函数。如果一种酶有几种底物时,则对每种底物各有一特定Km值,其中Km值最小的底物称为该酶的最适底物或天然底物。因此Km可作为鉴别酶的一种手段。
(2)当酶促反应处于υ═ 1/2Vmax 时,Km ═[S]。可见,Km的物理意义是当酶反应速度达到最大反应速度一半时的底物浓度。Km的单位与底物浓度一样,范围一般在10–7mol/L~10mol/L。
(3)由于ES →E + P的反应为限速步骤,kl 和 k-1>> k2,结果Km≈Ks,Km可看作是复合物ES的解离常数。因此1/Km近似地表示酶对底物亲和力的大小,1/ Km值越大,表明酶对底物的亲和力强,因为1/ Km越大,Km越小,达到最大反应速度一半所需要的底物浓度也就愈小。反之,1/ Km值越小,表明酶对底物的亲和力弱。
(4)Km是代谢物对多种代谢途径选择取向的决定因素之一。在生物体内,一个代谢物如果可以进入不同的代谢途径,哪一个代谢途径反应的第一个酶Km最小,那么该代谢物就优先进入那一个途径。
(5)对于Vmax= k2[ES]又可以表达为Vmax= kcat[Et]。kcat代表单位时间内每个酶分子将底物分子转换成产物的最大值,kcat称为转换数。对于大多数酶而言,转换数在每秒1~104范围内。如果一个酶有两个竞争性底物,kcat / Km比值可衡量酶对底物的专一性。比值越大,专一性越强。
(6)在已知Km值的情况下,应用米氏方程即可计算任意底物浓度时的反应速度,或任何反应速度下的底物浓度。 –1
米氏常数的求法:
最常用的是Lineweaver–Burk的作图法(双倒数作图法)。将米氏方程式改写为下列倒数形式:
1 Km 1 1 ═ ∙ + υ Vmax [S] Vmax
该方程式相当于y=ax+b直线方程。实验时,选择不同的[S]测定相对应的V0。然后,以1/[S]为横坐标,以1/v为纵坐标作图,绘出直线,横轴截距即为﹣1/Km。
第8章 酶的活性调节
1、 名词、符号、结构
酶原激活:酶原必须经过适当的切割肽链,才能转变成有催化活性的酶。使无活性的酶原转变成活性酶的过程,称为酶原激活
共价修饰:酶蛋白肽链上的一些基团可与某种化学基团发生可逆的共价结合,从而改变酶的活性,这一过程称为酶的共价修饰或者化学修饰
别构酶:活性受别构调节物调控的酶
变构部位:有些酶除了活性中心外,还有一个或几个部位,当特异性分子非共价地结合到这些部位时,可改变酶的构象
正协调:P419
副协同:P419
同促效应:同一类型配体的结合部位之间的协同作用。如一分子血红蛋白与四个氧分子结合部位间的协同作用;再如一个别构酶分子结合几个底物分子的作用,底物既作为底物也是别构效应物。
异促效应:发生在不同种类的配体的结合部位间的协同作用。可在底物、激活物、抑制剂与别构酶的结合时发
齐变模型:主张别构酶的所有亚基或全部呈紧密的、不利于结合底物的“T”状态;或者全部是松散的、有利于结合底物的“R”状态。这两种状态间的转变对于每个亚基都是同时的、齐步发生的。与序变模型相对立。
序变模型:主张酶分子中的亚基结合小分子物质(底物或调节物)后,亚基构象逐个地依次变化,当底物或调节物浓度上升,升到可以与其中的一个亚基牢固地结合时,这时剩下的亚基就会按次序迅速地改变构象,形成一个有活性的四聚体,并给出S形动力学曲线。此模型既可解释正调节分子的作用,也可解释负调节分子的作用。
2、 简答
1、 列举酶活性调节的方式?
答:温度、PH、别构调节、酶原激活、可逆共价修饰
2、 胰凝乳蛋白酶如何激活,如何实现催化?
答:P421\406
3、 如何研究酶的活性中心,哪些氨基酸残基组成活性中心?
答:P385、387
4、 什么是别构酶,催化有何特征。
答:活性受别构调节物调控的酶。别构酶多为寡聚酶,含有两个或多个亚基。其分子中包括两个中心:一个是与底物结合、催化底物反应的活性中心;另一个是与调节物结合、调节反应速度的别构中心。两个中心可能位于同一亚基上,也可能位于不同亚基上。在后一种情况中,存在别构中心的亚基称为调节亚基。别构酶是通过酶分子本身构象变化来改变酶的活性。
5、 蛋白酶根据活性中心和催化机制分为哪几类?那种酶的活性中心需要金属离子。答:
第9章 辅酶与维生素
1、 名词、符号、结构TPP:磷酸三甲苯脂
NADPH:是一种辅酶,叫还原型辅酶Ⅱ,学名烟酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸
FMN:黄素单核苷酸
FAD:黄素腺嘌呤二核苷酸
CoA:辅酶A Coenzyme A (Co A)
Vc:Vitamin C 维生素C又叫抗坏血酸,是一种水溶性维生素
FH4 :
2、 简答
1、 水溶性维生素和脂溶性维生素包括哪些,它们衍生的辅酶是什么,具有什么功能? 答:脂溶性:维生素A\D\E\K.水溶性:维生素B族、硫辛酸、维生素C。
P434表 和P434-P450
2、 哪些辅酶为氢的传递体?
答:P434表
第10章 核酸性质及结构
1、 名词、符合、结构
mRNA:信使RNA,5‘端有一帽子结构,3‘末端有一段长约200个腺苷酸的polyA尾巴。 cDNA:为具有与某RNA链呈互补的碱基序列的单链DNA或此DNA链与具有与之互补的碱基序列的DNA链所形成的DNA双链。(complementary DNA之缩写)
超螺旋:DNA三级结构的一种形式,如果DNA分子的两端是固定的,因为DNA分子额外多转几圈使双螺旋中存在的张力不能释放掉,DNA分子本身就会发生扭曲用以抵消张力。这种扭曲称为超螺旋。
CDS :是编码一段蛋白产物的序列。
2、 简答
1、核酸包括哪些种类,功能有何不同。
根据所含戊糖的不同,分为含核糖的核糖核酸(RNA)和含脱氧核糖的称脱氧核糖核酸(DNA)。RNA根据分子结构和功能的不同分为mRNA、tRNA、rRNA三类。
DNA是主要的遗传物质,是染色体的主要成分。贮存决定物种的所有蛋白质和RNA结构的全部遗传信息;RNA参与蛋白质的生物合成。rRNA是核糖体的组成成分,mRNA主要功能是实现遗传信息在蛋白质上的表达,是遗传信息传递过程中的桥梁。tRNA的功能是携带符合要求的氨基酸,
2、碱基和戊糖之间是如何连接的?核苷酸和核苷酸之间如何连接的。
答:嘧啶碱的第1位氮原子或嘌呤碱的第9位氮原子与戊糖的第1’位碳原子通过糖苷键连接。两个核苷酸以前一个核苷酸的3’羟基和下一个核苷酸的5’磷酸形成3’,5’磷酸二酯键连接
3、DNA双螺旋结构的基本特征是是什么?除B-DNA外还有哪些形式。维持DNA双螺旋的作用力有哪些。
答:两条链反向平行,围绕着中心轴盘绕成螺旋状结构,碱基处于螺旋内侧,而磷酸和戊糖位于外侧,碱基平面与螺旋轴垂直。两条链接碱基之间的氢键和碱基堆积力牢固地连为一体。碱基按配对规律配对。
3、 DNA是遗传物质是如何被证明的。
答:O。Avery等人从有荚膜、菌落光滑lll型肺炎球菌的细胞中提取出纯化的DNA加到无
荚膜、菌落粗糙的ll型细菌培养物中,结果发现DNA能使一部分llR型细胞获得合成荚膜多糖的能力。而后来的用35S和32P标记的噬菌体T2感染大肠杆菌,结果发现只有32p标记的DNA进入大肠杆菌细胞内。而35S标记的蛋白质仍留在细胞外。DNA是遗传物质逐步被证明并被接受。
第11章 核酸性质及研究方法
1、 名词、符合、结构
DNase:脱氧核糖核酸酶,是一种可以消化单链或双链DNA产生单脱氧核苷酸或单链或双链的寡脱氧核苷酸的核酸内切酶。
RNase:RNA水解酶,RNase H是一种核糖核酸内切酶,能分解RNA/DNA杂交体系中的RNA链。RNase A 对RNA有水解作用,但对DNA则不起作用。
限制修饰系统:一种存在于细菌(可能还有其他原核生物),可保护个体免于外来DNA(如噬菌体)侵入的系统,主要由限制内切酶和甲基化酶组成的二元系统。
Tm:把加热变性使DNA的双螺旋结构失去一半时的温度称为该DNA的熔点或溶解温度,用Tm表示。
Southern-blot : 一种常用的 DNA 定量的分子生物学方法,Southern印迹法就是将电泳凝胶上的DNA片段转移到硝酸纤维素膜上后,再进行杂交。
Northern-blot:Northern印迹法,将RNA变性后转移到硝酸纤维素膜上再进行杂交。
EB: 溴化乙锭是一种高度灵敏的荧光染色剂,用于观察琼脂糖(agarose)和聚丙烯酰胺凝胶中的DNA。
PCR:聚合酶链反应体外扩增DNA技术,
ddGTP:双脱氧腺嘌呤核苷三磷酸。
2、 简答题
1) 影响Tm的因素有哪些?
答:DNA的均一性、G-C之含量、介质中的离子浓度。
2)影响质粒电泳行为的因素有哪些。
答:DNA分子的大小、胶浓度、电压、电极缓冲液、温度、碱基组成、溴化乙锭。
3) DNA双脱氧测序的原理
答:聚合酶用模板作指导,不断地将dNTP加到引物的3'-OH末端,使引物延伸,合成出新的互补DNA链。如果加入一种特殊核苷酸,双脱氧核苷三磷酸(ddNTP),因它在脱氧核糖的3’位置缺少一个羟基,故不能同后续的dNTP形成磷酸二酯键。经变性聚丙烯酰胺凝胶电泳分离制得的放射性自显影区带图谱将为新合成的不同长度的DNA链中C的分布提供准确信息,从而将全部C的位置确定下来。类似的方法,在ddATP、ddGTP和ddTTP存在的条件下,可同时制得分别以ddA、ddG和ddT残基为3‘端结尾的三组长短不一的片段。将制得的四组混合物平行地点加在变性聚丙烯酰胺凝胶电泳板上进行电泳,每组制品中的各个组分将按其链长的不同得到分离,制得相应的放射性自显影图谱。从所得图谱即可直接读得DNA的碱基序列.
4) 分子杂交技术的原理及应用。
答:互补的核苷酸序列通过Walson-Crick碱基配对形成稳定的杂合双链分子DNA分子的过程称为杂交。杂交过程是高度特异性的,可以根据所使用的探针已知序列进行特异性的靶序列检测;使用于克隆基因的筛选、酶切图谱的制作、基因组中特定基因序列的定性、定量检测和疾病的诊断等方面。
5) DNA复杂度与复性速度之间的关系。
答:DNA的片段越大,复性速度越小,具有的重复序列越多福星速度越快。(下P510)
6) 核酸纯度鉴定方法?核酸分子均一性的鉴定方法?
答:测定OD260:OD280的比值来表示DNA的纯度。
7) PCR技术的基本原理,关键步骤及应用。
答:高温可以使DNA的双链解离形成单链,再通过引物与DNA模板结合,之后在TaqDNA聚合酶催化下DNA链延伸,合成与模板互补的子链,最终形成新的DNA。
基本步骤:设计一对引物以便有效扩增所需的DNA序列,并尽可能减少产生的非特异性产物;选择三个温度进行热循环:变性(使DNA双链解离形成单链)、退火(低温下引物与模板DNA互补区结合)、延伸(中温下,在DNA酶的催化下以引物为起点的DNA链的延伸。);扩增完成后取出一定产物,检测扩增结果。
应用:病原体的检测、法医和刑侦鉴定、癌基因的检查、基因探针的制备、基因组测序和染色体巡视、cDNA库的构建、基因突变的分析和定位诱变、DNA重组、基因的分离和克隆、遗传病和某些疑难病的诊断以及孕妇的产前检查。
8) Southern blot 的基本流程。
答:将DNA样品经限制性内切酶降解后,用琼脂糖凝胶电泳进行分离。将胶浸泡在碱(NaOH)溶液中使DNA进行变形,然后将变性转移到硝酸纤维素膜上(硝酸纤维素膜只吸附变性DNA),在80摄氏度焙烤4~6小时,使DNA牢固地吸附在硝酸纤维素膜上。然后与放射性同位素标记的变性DNA探针进行杂交。杂交需在较高的盐浓度及适当的温度(一般68)下进行数小时或十余小时。然后通过洗涤,除去未杂交上的标记物。将硝酸纤维素膜烘干后进行放射自显影。
第12章 糖化学
1、 名词和符号
单糖:不能被水解成更小分子的糖类,也称简单糖。
果糖 :
多糖:水解时产生20个以上单糖分子的糖类。
杂多糖:水解时产生一种以上的单糖或/和单糖衍生物的多糖。
同多糖:水解时只产生一种单糖或单糖衍生物的多糖。
还原糖:可被氧化充当还原剂的糖。
非还原糖:没有还原能力,不能还原斐林试剂或托伦斯试剂的糖。
Glc(glucose葡萄糖):
Fuc (Fucose 岩藻糖):
Fru(fructose, 果糖):
Gal( Galactose,半乳糖):
Man(Mannose(甘露糖):
Rib (Ribose,核糖):
Xyl(Xylose,木聚糖):
Ara(arabinose , 阿拉伯糖):
2、 简答题
1) 淀粉、纤维素、几丁质、细菌细胞壁的基本结构单元和连接方式。
答:
2) 糖和蛋白质连接的两种主要方式是什么,主要和那些氨基酸残基连接。
答:N-糖肽键连接和O-糖肽键连接;N-糖肽键连接主要和天冬酰胺残基连接。O-糖肽
键连接主要和丝氨酸残基和苏氨酸残基、羟赖氨酸残基、羟脯氨酸残基。
3) 糖在生物体内的功能。
答:作为生物体的结构成分、作为生物体的主要能源物质、作为重要的中间代谢物转变为其他物质、与糖形成糖蛋白作为细胞识别的信息分子。
第十三章 脂化学
卵磷脂
脑磷脂
鞘磷脂
鞘氨醇
豆蔻酸:14碳的饱和脂肪酸
月桂酸 :12碳的饱和脂肪酸
棕榈酸 :16碳的饱和脂肪酸
硬脂酸 :18碳的饱和脂肪酸
花生酸 :20碳的饱和脂肪酸
油酸 :18碳单不饱和酸,18:1△9c
亚油酸:18碳多不饱和酸,18:2△9c,12c
2) 脂质根据化学本质分为哪几类。
答:脂质按化学组成的分类:
一、单纯脂质(simple lipid):由脂肪酸和甘油形成的酯
1、甘油三酯:由3分子脂肪酸和1分子甘油组成
2、腊:主要由长链脂肪酸和长链醇或固醇组成
二、复合脂质(compound lipid):除含脂肪酸和醇外,尚有其他称为非脂分子的成分。
1、磷脂:非脂成分是磷酸和含氮碱(如胆碱、乙醇胺)。可因醇成分的不同,分为
(1)甘油磷脂
(2)鞘氨醇磷脂
2、糖脂: 非脂成分是糖。可因醇成分的不同,分为:
(1)鞘糖脂
(2)甘油糖脂
三、衍生脂质(derived lipid):由单纯脂质和复合脂质衍生而来,包括:取代烃,固醇类(甾类),萜和其他脂质
细菌和古细菌细胞膜的组成区别:
第14章 生物膜
一名词和符号
1.外周蛋白:分布于脂双层(外层或内层)的表面,他们通过非共价键或静电作用与
其他膜蛋白相互作用连接在膜上。
2. 内在蛋白:一般占膜蛋白的70%-80%左右,内在蛋白以疏水的部分直接与磷脂的疏
水部分共价结合,两端带有极性,贯穿膜的内外;
3. 膜锚定蛋白 :锚定蛋白是一种比较大的细胞内连接蛋白, 每个红细胞约含10万个
锚定蛋白,相对分子质量为215,000。锚定蛋白一方面与血影蛋白相连,
另一方面与跨膜的带3蛋白的细胞质结构域部分相连, 这样,锚定蛋
白借助于带3蛋白将血影蛋白连接到细胞膜上,也就将骨架固定到质
膜上。
4.相变温度:在一定温度下,脂分子从液晶态(能流动具有一定形状和体积的物态)转变
为凝胶状(不流动)的晶态。 这一能引起物相变化的温度称为相变温度。
5. flippase:翻转酶 又称磷脂转位蛋白(phospholipid translocator),将磷脂从膜的一侧翻转到另一侧的酶, 是一个蛋白家族。翻转酶催化的磷脂移动也是有选择性的,如将磷脂酰胆碱翻转的翻转酶则不能催化其他的磷脂翻转, 这样保证了膜中磷脂分布的不对称。
6.caveolin:小窝蛋白
7.通道 :通道蛋白:简称通道(channel)或离子通道(ion channel)。通道蛋白的构象可
随环境变化而变化。通道蛋白在某种构象时中间会形成允许离子通过的孔道。
8.载体泵
9.uniport:单向转运—— 仅与膜电势梯度(ΔE)相关联的转运,属于需要载体的易化
扩散。参与单向转运的载体被称为单向传递体。
10. symport :共向转运——被转运物质与H+同向越过膜的转运;阴离子与中性物质通
常以此种方式进行跨膜转运。
11.Antiport:反向转运——被转运物质与H+反向越过膜的转运,一些阳离子可以此种方
式转运
二简答题
1.简述细胞膜的生物功能。
答:(1)分隔形成细胞和细胞器,为细胞的生命活动提供相对稳定的内环境,膜的
面积
大大增加,提高了发生在膜上的生物功能;
(2)屏障作用,膜两侧的水溶性物质不能自由通过;
(3)选择性物质运输,伴随着能量的传递;
(4)生物功能:激素作用、酶促反应、细胞识别、电子传递等。
(5)物质转运功能:细胞与周围环境之间的物质交换,是通过细胞膜的砖运动功能
实现的
2.简述细胞膜的基本结构模式,什么实验可以证明膜是流动的,膜流动的物质跨膜运输的基本模式。
答:(1)脂双层模型(2)Danielli与Davson三夹板模型(3)Robertson单位膜模型
(4)“流体镶嵌”模型
(1)细胞融合实验(荧光抗体免疫标记实验):用抗鼠细胞膜蛋白的荧光抗体(显绿色荧光)和抗人细胞膜蛋白的荧光抗体(显红色荧光)分别标记小鼠和人的细胞表面,然后用灭活的仙台病毒处理使两种细胞融合,10分钟后不同颜色的荧光在融合细胞表面开始扩散,40分钟后已分辨不出融合细胞表面绿色荧光或红色荧光区域,如加上不同的滤光片则显示红色荧光或绿色荧光都均匀在分布在融合细胞表面。从而证实了膜蛋白具有流动性。(2)淋巴细胞的成斑和成帽反应:在某些细胞中,当荧光抗体标记时间继续延长,已均匀分布在细胞表面的标记荧光会重新排布,聚集在细胞表面的某些部位,即所谓成斑现象,或聚集在细胞一端,叫成帽现象。这两种现象进一步证实了膜蛋白的流动性。(3)光脱色恢复技术:用荧光素标记的膜蛋白,然后用激光束照射细胞表面某一区域,使被照射区的荧光淬灭变暗,由于膜蛋白的流动性,淬灭区域的亮度逐渐增加,最后恢复到与周围的荧光强度相等。从而证实了膜蛋白具有流动性。
3.膜的流动性与那些因素有关?
答:(1).蛋白质,与类脂镶嵌成膜,决定膜功能的特异性;
(2).类脂,在生物膜中起骨架作用;
(3).糖,与膜蛋白和膜脂形成糖蛋白与糖脂,起识别、免疫等作用;
(4)其他因素:相变温度 ;磷脂脂酰链的不饱和程度和链长;胆固醇,鞘磷脂的含量;PH、离子强度,金属量离子等都可影响
第15章 代谢总论
a) 名词符号
1. Chemoheterotrophic:化能异养--这是大多数动物和细菌的营养方式,以有
机物为C源和能源,来合成自身有机物
2. photoautotroph:光能自养质--这是植物和一些带有色素的自养细菌如绿S细菌的
类型,它们以无机的CO2为C源,以光能为能量来源,从而合成自身的有机物。
3. in-vivo:体内研究
4. in-vitro:体外研究
5.厌氧生物:或称厌气生物,是指一种不需要氧气生长的生物,而当中一般都是细
菌。它们大致上可以分为三种,即专性厌氧生物、兼性厌氧生物及耐氧
厌氧生物
6.需要生物:必须在氧充足的环境中才能生长繁殖的生物,即指在异化作用过程中,
需从大气中获得充分的游离氧,才能分解机体中的有机物质而获得能量。
b) 简答
1) 如何控制同一细胞中的合成和分解代谢。
答:分子水平调节:酶活力的调节:通过调节酶起作用;抑制剂、激活剂等调节;共价调节——化学修饰改变酶活性、磷酸化去磷酸化、腺苷酸化;变构调节——效应物与酶别构中心结合,引起酶构象改变而影响酶活性。酶数量的调节:基因表达、同工酶、酶原激活 细胞水平调节:细胞的特殊结构与酶结合在一起,使酶的作用具有严格的定位条理性,从而使代谢途径得到分隔控制。
2) 如何研究代谢过程,常用的方法有哪些。
答:1.使用酶的抑制剂:酶的抑制剂可使代谢途径受到阻断,结果造成某一种代谢中间物的积累,从而为测定该中间代谢物提供可能。
2利用遗传缺欠症研究代谢途径
3. 气体测量法:利用代谢过程中气体(如氧气)的消耗或产生二氧化碳的变化量来探
测新陈代谢情况。
4. 同位素示踪法:
5. 核磁共振波谱法:
3) ATP和辅酶在代谢中作用。
答:三磷酸腺苷(ATP)在细胞能量代谢上起着极其重要的作用。物质在氧化时产生的能量一部分贮存在ATP分子的高能磷酸键中。ATP分子分解放能的反应可以与各种需要能量做功的生物学反应互相配合,发挥各种生理功能,如物质的合成代谢、肌肉的收缩、吸收及分泌、体温维持以及生物电活动等。因此可以认为ATP是能量代谢转化的中心。ATP还可将高能磷酸键转移给UDP、CDP及GTP生成UTP、CTP及GTP。它们在有些合成代谢中也是能量的直接来源。而且在某些合成反应中,有些核苷酸衍生物还是活化的中间代谢物。例如,UTP参与糖原合成作用以供给能量,并且UDP还有携带转运葡萄糖的作用。
辅酶1和辅酶2的递能作用:物质的氧化产生的高能位电子和脱下的氢原子通过辅酶1和辅酶2传递给生物合成中需要还原能力的反应。FMN(黄素腺嘌呤单核苷酸)和FAD(黄
素腺嘌呤二核苷酸)递能作用,他们也是传递电子和氢原子中的载体,特别是在氧化呼吸链中起着传递电子和氢原子的作用。辅酶A是生物界许多代谢酶的辅基,乙酰辅酶A是辅酶A与乙酰基相连接的形式——活化了的乙酸,是糖类、氨基酸和脂肪酸等多种有机物代谢的中间产物。乙酰辅酶A广泛参与糖、蛋白质、脂肪和核酸等物质的代谢过程,包括分解代谢与合成代谢。
第16章 糖的分解代谢
一、名词符号
1.PEP :磷酸烯醇式丙酮酸 结构简式是 CH2=C(OH)-CO-O-PO3H2 PEP是糖酵解中重要中间产物,在光反应阶段产生(主要化学式为:NADP*+2e-+H*→NADPH),为暗反应阶段提供能量与相应的酶(PEP缩合酶),也是C4植物中将CO2固定的化合物。只在C4植物中存在,是一种特殊的C3,C3(PEP)+CO2=C4。
2.糖酵解 :葡萄糖在酶作用下,在细胞质中经一系列的氧化脱氢分解为丙酮酸的过程。
二、简答
1) 图示EMP途径的基本流程,列出其中主要的调控部位,说明2,6二磷酸果糖如何
调控EMP途径,而它自身又如何调控。
答:(1)EMP途径:
2,6二磷酸果糖是磷酸果糖激酶强有力的激活剂。在肝脏果糖2.6-二磷酸提高果糖激酶与果糖6-磷酸的亲和力并降低ATP的抑制效应。
2) 图示TCA循环的步骤,为什么说TCA是物质代谢的中枢
该循环既是糖、脂肪、蛋白彻底氧化分解的共同途径;又可通过代谢中间产物与其他代谢途径发生联系和相互转变。三羧酸循环是糖,脂肪和蛋白质三种主要有机物在体内彻底氧化的共同代谢途径,三羧酸循环的起始物乙酰CoA,不但是糖氧化分解产物,它也可来自脂肪的甘油、脂肪酸和来自蛋白质的某些氨基酸代谢,因此三羧酸循环实际上是三种主要有机物在体内氧化供能的共同通路,估计人体内2/3的有机物是通过三羧酸循环而被分解的。三羧酸循环是体内三种主要有机物互变的联结机构,因糖和甘油在体内代谢可生成α-酮戊二酸及草酰乙酸等三羧酸循环的中间产物,这些中间产物可以转变成为某些氨基酸;而有些氨基酸又可通过不同途径变成α-酮戊二酸和草酰乙酸,再经糖异生的途径生成糖或转变成甘油,因此三羧酸循环不仅是三种主要的有机物分解代谢的最终共同途径,而且也是它们互变的联络机构。
3) 什么是PPP途径,PPP途径分为哪两个阶段,PPP途径意义何在。
答:ppp途径是戊糖磷酸途径--有氧条件下,在细胞质中将葡萄糖直接氧化分解成二氧化碳的过程。 氧化阶段(6 G-6-P → 6 葡萄糖酸-6-P → 6 核酮糖-5)和非氧化反应阶段(6核酮糖-5-P → 5果糖-6-P →5葡萄糖-6-P)
1戊糖磷酸途径是细胞产生还原力(NADPH)的主要途径
2戊糖磷酸途径是细胞内不同结构糖分子的重要来源,并为各种单糖的相互转変提供可能
4) 哪些酶参与了淀粉和合成和分解。
答:直链淀粉的合成:淀粉磷酸化酶 D-酶(糖苷转移酶) 淀粉合成酶
直链淀粉的合成:Q酶
淀粉分解:淀粉磷酸化酶 α-淀粉酶和β-淀粉酶 麦芽糖酶
5) 1分子葡萄糖彻底分解需要经历那些过程,可产生多少ATP分子。
答:1糖酵解;2.丙酮酸扩散进入线粒体,氧化脱羧生成乙酰CoA;3. 乙酰CoA经TCA循环,彻底氧化生成二氧化碳和水,并产生大量ATP。1分子葡萄糖彻底分解可产生38个ATP。
第17章 氧化磷酸化与电子传递链
1、 名词
生物氧化:有机分子在细胞内氧化分解成二氧化碳和水并释放出能量形成ATP的过程,笼统的称为生物氧化。其特点:体温条件下进行,通过酶的催化作用,经过一系列化学变化,在此过程中逐渐释放能量,又称细胞氧化或细胞呼吸。
氧化磷酸化:NADH和FADH2上的电子通过一系列电子传递载体传递O2,伴随NADH和FADH2的再氧化 ,将释放的能量使ADP磷酸化形成ATP的过程。
底物水平磷酸化 :氧化磷酸化作用和底物水平磷酸化作用有原则区别,氧化磷酸化作用是指直接与电子传递链相偶联的由ADP形成ATP的磷酸化作用;底物水平磷酸化是指ATP的形式直接由一个代谢中间产物上的磷酸基团转移到ADP分子上的作用。
F1F0-ATP酶复合体 :ATP合成是由一个酶的复合体系完成的,这个复合体系称ATP合酶,由两个主要单元构成,起质子通道的单元称F0单元和催化ATP合成的单元称F1单元,因此ATP合酶又称F1F0-ATP酶。
能荷:细胞所处能量状态用ATP\ADP\AMP之间关系式来表示,称为能荷。
能荷={[ATP]+1/2[ADP]}/{[ATP]+[ADP]+[AMP]}
2、 简答
1) 图示电子传递链和组成,电子传递链如何偶联ATP的生成。
详见下册121页图24-3
以NAD+(CoI)或NADP+(CoII)为辅酶的脱氢酶
黄素蛋白(黄酶,yellow enzyme, flavoprotein, FP)
辅酶Q(CoQ, 泛醌,ubiquinone) 细胞色素复合物(cytochrome complex)
S. NAD+ FP1 CoQ 细胞色素还原酶 细胞色素c细胞色素氧化酶(a+a3) 1/2O2 -
FP2
S.
1. 烟酰胺脱氢酶类(nicotinamide dehydrogenases)(或称吡啶脱氢酶类,pyridine dehydrogenases)
2. 黄素酶类(flavoprotein, flavinlinked dehydrogenase, NADH dehydrogenase)
黄素单核苷酸(FMN) 黄素腺嘌呤二核苷酸(FAD)
3. 辅酶Q(coenzyme Q, CoQ)(泛醌 ubiquinone)
4. 细胞色素类(cytochromes)
Cytb,Cytc,Cytc1,Cyta1a3
电子传递链如何偶联ATP-------化学渗透假说
电子传递的自由能驱动H+从线粒体基质跨过内膜进入到膜间隙从而形成跨线粒体内膜的H+电化学梯度,这个梯度的电化学电势驱动ATP合成。
2) 电子传递链和氧化磷酸化主要的抑制剂及抑制位点。
电子传递链抑制剂:(1)鱼藤酮、安密妥、杀粉蝶菌素。作用是阻断在NADH-Q还原酶内的传递,阻断了电子由NADH向CoA的传递。
(2)抗霉素A。干扰细胞色素还原酶中电子从细胞色素bH的传递作用,从而抑制电子从还原型CoQ到细胞色素G的传递作用。
(3)氰化物、叠氮化合物、一氧化碳。都有阻断电子在细胞色素氧化酶中传递作用。
氧化磷酸化抑制剂:寡霉素等。干扰了有电子传递的高能状态形成ATP的过程。
第18章 糖类合成
1、 结构、符号和名词
RUBP:1,5-二磷酸核酮糖,CO2与RUBP反应生成两份自3-磷酸甘油酸,进行二氧化碳的固定。
UDPG: 尿甘二磷酸葡萄糖,也称UDP-葡萄糖 ADPG:腺甘二磷酸葡萄糖,也称ADP-葡萄糖。两者都是葡萄糖活化形式。
光反应中心:反应中心复合物是由几种与叶绿素a相关的多肽,以及一些与脂相连的蛋白质所构成,它们的作用是作为电子供体和受体。
光反应:需光,光和色素把光能转化为化学能,光解H2O放出O2,并产生ATP和NADPH。 暗反应:不需光,利用光反应生成的ATP和NADPH将CO2固定,将其还原为糖或其他有机物的一系列酶促反应。
光合磷酸化:光合作用生物的光系统捕获的光能一部分能量转化为ATP的磷酸键能,这一过程称为光和磷酸化。
环式光合磷酸化: 非环式光合磷酸化:光和电子传递以两种方式进行,谈们都导致跨膜电子动势的生成。循环光合电子流引起的方式称环式光合磷酸化。
碳三循环:即卡尔文循环―20世纪50年代卡尔文(Calvin)等人提出的高等植物及各种光合有机体中二氧化碳同化的循环过程。由核酮糖-1,5-双磷酸羧化酶/加氧酶催化核酮糖-1,5-双磷酸的羧化而形成甘油酸-3-磷酸的循环,产生的磷酸果糖可在叶绿体中产生淀粉。。
碳四循环:即Hatch-stack途径。
糖异生:指由非糖物质,如甘油、乳酸、草酰乙酸等在相关酶的催化下,绕过糖酵解的三个不可逆反应合成葡萄糖的过程。
糖醛酸途径::从6-P-G或1-P-G开始,经UDP-葡萄糖醛酸生成糖醛酸的途径称糖醛酸途径(glucuronic acid cycle或 uronic acid pathway)。途径:6-P-G转化成尿苷二磷酸葡萄糖(UDPG),再由NAD连接的脱氢酶催化,使之氧化成尿苷二磷酸葡萄糖醛酸(UDP葡萄糖醛酸),再水解生成D-葡萄糖醛酸。
2、 关键酶
Rubisco:核酮糖-1,5-二磷酸羧化酶\加氧酶。催化RUBP与CO2结合,形成不稳定6C中间物,裂解为2分子3-磷酸甘油酸的反应。
PSI PSII :放氧光合生物包括藻类高等植物,光合机构较复杂,同时含有两个作用中心或两个光系统(PSI和PS II),两个系统各有自己的光化学作用中心和一套天线色素。PSI含铁氧还蛋白型作用中心,此系统中叶绿素a含量比一律苏b高。 PSII含脱镁叶绿素-醌型作用中心,含有大量叶绿素a、叶绿素b及其他辅助色素。
3、 一句话问题
1) 光反应阶段水被光解产生氧气,水的光解与PSII相关。
2) PSII被700nm的光激发,而PSI被680nm的光激发。
3) 光合电子传递过程伴随着H离子从叶绿体基质到基粒片层中的运输,导致H离子梯度的形成。
4) 同位素示踪C3循环的实验室体内实验(in vivo)。
5) C3循环的第一步是RUBP和rubisco的催化下羧化形成不稳定的6碳中间体,
迅速降解为两个3碳化合物3-磷酸甘油酸。
6) Robisco由8个大亚基和8个小亚基组成,大亚基有叶绿体基因编码,而小亚基由和基因编码。
7) 碳四植物的二氧化碳固定发生在叶肉细胞,而C3循环主要发生在维管束鞘细胞,叶肉细胞想将CO2固定为草酰乙酸,然后以苹果酸形式运送到维管束鞘细胞。
8) 糖醛酸途径与肝脏的解毒过程相关,与Vc的代谢相关。
9) 寡糖和多糖合成过程中糖需要先活化为UDPG或ADPG形式,如糖原合成时,活化的糖为UDPG,而淀粉合成时ADPG是糖的活化形式。
4、 简答题:
1) 简述光合作用两阶段发生的反应,两者如何联系起来。
光反应:非循环光和磷酸化:2H2O+8hv+2[NADP+]+3ADP+3Pi→O2+2NADPH+[2H+]+3ATP+3H2O
循环光和磷酸化:简化ADP+Pi→3ATP+3H2O
暗反应:详见下册221页图27-25
光反应生成的ATP和NADPH经过
传递直接参与到暗反应中,详见
暗反应图。
2) 图示光合电子传递链的组成。
光反应中心周围的天线色素吸收光能,汇
集到反应中心,色素分子由基态P激发为
激发态P*,通常吸收一个光子可使一个电
子的能量提高1V(1ev)。
被激发的电子沿类囊体膜中一系列电子递体传递,组成了光合作用的电子传递链--光合链。光合链的能量有两次起落,涉及两个光系统,组成Z字形光合链。分两阶段:
1.PS II从H2O得电子、产生O2、通过Cyt bf还原质蓝素并产生质子梯度(用于ATP生成)。
2.PS I光照激发变为P700*(弱氧化剂),还原的PC捕获电子变为P700,并再一次激发电子,受体A0接受P700*发出的电子变为A0-(强还原剂),最终传至NADP+形成NADPH。
3) 比较EMP和糖异生的中反应的异同。
EMP即,糖酵解,为以下个部分:
(1) 葡萄糖活化【1】葡萄糖+ATP→6-磷酸葡萄糖+ADP【2】6-磷酸葡萄糖→→6-磷酸果糖【3】6-磷酸果糖→1,6-二磷酸果糖
(2) 磷酸丙糖的生成【1】1,6-二磷酸果糖→→磷酸二羟基丙酮+3-磷酸甘油醛【2】磷酸二羟基丙酮→→3-磷酸甘油醛
(3) 丙酮酸生成【1】3-磷酸甘油醛+NAD+ + Pi→→1,3-二磷酸甘油酸+NADH + H+[2] 1,3-二磷酸甘油酸+ADP→→3-磷酸甘油酸【3】3-磷酸甘油酸→→2-磷酸甘油酸【4】2-磷酸甘油酸→→磷酸烯醇式丙酮酸+H2O【5】磷酸烯醇式丙酮酸→烯醇式丙酮酸【6】烯醇式丙酮酸→→丙酮酸
(4) 丙酮酸的去路
糖异生过程中,丙酮酸转变为葡萄糖,由于糖酵解上面过程中(1)【1】、(1)【3】、
(3)【5】过程不可逆,糖异生并非是糖酵解的逆转,三步不可逆反应由下列步骤代替。
【1】丙酮酸+CO2+ATP→→草酰乙酸+ADP+Pi 草酰乙酸+GDP→→PEP+CO2+GDP
【2】1,6-二磷酸果糖+H2O→6-磷酸果糖+Pi
【3】6-磷酸葡萄糖+H2O→葡萄糖+Pi
注:→→指可逆反应 →指不可逆反应
第十九、二十章 脂类代谢
肉毒碱
卵磷脂 (磷脂酰胆碱)
脑磷脂 (磷脂酰乙醇胺)
鞘氨醇 (4-鞘胺醇)
神经酰胺
二酰基甘油
HMG-COA:3(β)-羟基-3(β)-甲基戊二酰-CoA
MVA
ACP:酰基载体蛋白
BCCP:生物素羧基载体蛋白
HDL:高密度脂蛋白
LDL:低密度脂蛋白
VLDL:极低密度脂蛋白
PL:参与磷脂分解代谢的酶为phospholipase, 包括A(A1和A2) B C D 四大类。水解后的产物若为甘油酯骨架上去掉一个酯键,则破坏了作为膜脂的功能,导致溶血,这样的脂被称为溶血(甘油)磷脂,催化的酶被称为溶血(甘油)磷脂酶。A1广泛存在于动物的细胞器、微粒体中,专一水解磷脂分子C1上的酯键,水解产物为溶血性磷脂(Lysophosphatidyl lipid),为溶血性磷脂酶。 A2大量存在于蛇毒、蝎毒、蜂毒等,专一水解C2上的酯键,产物为溶血性;为溶血性磷脂酶。B专一水解A2水解产物1-脂酰磷脂C1上的酯键,也是溶血性磷脂酶。C主要存在于动物脑、蛇毒和微生物中,作用于磷脂酸C3位的磷酸酯键。 D主要存在于高等植物,水解C3位第2个磷酸酯键,如下图:
苯基标记:
:
脂肪酸合成酶系:酶复合物有七个独立的多肽紧密协同为一个整体,共同作用完成脂酰CoA和丙二酸单酰CoA合成FA的催化过程,七条多肽链包括一个ACP和六个酶,ACP的作用是以硫酯键的形式把脂酰基团连接在复合物上以代替脂酰CoA形式。
六个酶是:
1. Acetyl CoA-ACP transacetylase(AT)(催化脂酰基转移)
2. Malonyl CoA-ACP transferase(MT)(催化丙二酰基转移)
3. -Ketoacyl-ACP synthetase(KS)(催化脂酰基与丙二酰基缩合)
4. -Keto-ACP reductase(KR)(催化酮基还原为羟基)
5. -Hydroxyacyl-ACP dehydratase(HD)(催化脱水)
6. Enoyl-ACP reductase(ER)(催化双键还原)
乙酰COA羧化酶:催化乙酰CoA和CO2形成丙二酸单酰CoA,反应不可逆,酶需biotin,是别构酶,是FA合成的限速步骤,无活性的酶有三个结合位点:HCO3-结合位点、乙酰CoA结合位点及柠檬酸结合位点,柠檬酸及异柠檬酸是酶的正激活刺激物,无柠檬酸时酶无活力。 一句话问题
1) 脂肪酸氧化分解主要包括三种模式、a-氧化、b-氧化和w-氧化。
1) 长链脂肪酸要进入线粒体需要肉碱转运系统。
2) 细菌脂肪酸合成酶系包括ACP和种6酶蛋白形成的复合体,其中有两个-SH非常关
键一个是ACP上的-SH,一个是KS上的-SH。
3) 生物素羧基载体蛋白BCCP为乙酰辅酶A羧化酶。
4) 植物细胞中、脂肪酸的氧化主要发生在乙醛酸体过氧化物酶体,脂肪酸的合成发生
在叶绿体,而其它真核细胞的脂肪酸氧化主要发生在线粒体,而合成发生在细胞质。
5) 脂肪酸分解前,脂肪酸先形成活化的脂酰COA,而脂肪酸合成前,乙酰辅酶A先活
化为丙二酸单酰COA,甘油参与三酰甘油脂的合成时,首先形成磷酸甘油的活化形式。
6) 脂肪酸碳链的延伸发生在线粒体和内质网,而去饱和发生在内质网。
7) 卵磷脂的合成过程中胆碱先活化为CDP-胆碱。
8) 胆固醇合成过程中形成的异戊二烯活化形式为异戊烯焦磷酸。
9) 胆固醇合成中关键的调控部位是HMW-COA还原酶的调控,胰岛素促进该酶活性。 脂肪酸合成和分级的异同:
(1)发生部位:β-氧化主要在线粒体中进行,饱和脂肪酸从头合成在胞液中进行。
(2)酰基载体:β-氧化中脂酰基的载体为CoASH,饱和脂肪酸从头合成的酰基载体是ACP。
(3)β-氧化使用氧化剂NAD+和FAD。饱和脂肪酸从头合成使用NADPH作为还原剂。
(4)β-氧化降解是从羧基端向甲基端进行,每次降解一个二碳单位,饱和脂肪酸合成是从甲基端向羧基端进行,每次合成一个二碳单位。
(5) β-氧化主要由5种酶催化反应,饱和脂肪酸从头合成由2种酶系催化。
(6)β-氧化经历氧化、水合、再氧化、裂解四大阶段。饱和脂肪酸从头合成经历缩合、还原、脱水、再还原四大阶段。
(7)β-氧化除起始活化消耗能量外,是一个产生大量能量的过程。饱和脂肪酸从头合成是一个消耗大量能量的过程。
棕榈酸的分级反应:
脂肪酸β氧化的四个步骤模式及参与氧化的酶:
包括四个反复氧化过程:
1.Acyl CoA的、脱氢,生成反式enoyl CoA,线粒体基质中发现有3种acyl CoA dHE,都以FAD为辅基;
2. 2-enoyl CoA的水化,形成L(+)-羟脂酰CoA,由水化酶催化,底物只能为2-不饱和脂酰CoA;
3. L(+)-羟脂酰CoA脱氢,生成-酮脂酰CoA,由脱氢酶催化,酶以NAD+为辅酶,只对L型底物有作用;
4.硫解(裂解、断链),由硫解酶
(thiolase,acetyltransferase)(也叫酮脂酰硫解酶)催化。
第21章 蛋白质降解氨基酸代谢
1、 结构、符号和名词
SAM:S-腺苷甲硫氨酸
PLP:吡哆醛磷酸
GOT:谷草转氨酶
GPT:谷丙转氨酶
尿素:是肝脏中有尿素循环的一系列酶催化形成的。
鸟氨酸:尿素循环中瓜氨酸的前体,由精氨酸水解产生的。
瓜氨酸:尿素循环中由鸟氨酸通过鸟氨酸转氨甲酰酶与氨甲酰磷酸的氨甲酰基合成。
生酮氨基酸:有些氨基酸在分解过程中转变为乙酰乙酰—CoA,如苯丙氨酸、洛氨酸、亮氨酸、色氨酸。
生糖氨基酸:凡能形成丙酮酸、a-同戊二酸、琥珀酸和草酰乙酸的氨基酸。
必须氨基酸:凡是机体不能自己合成,必须自外界获取的氨基酸。
非必须氨基酸:凡机体能自己合成的氨基酸。
泛素
2、 关键酶
固氮酶:固氮酶是一种能够将分子氮还原成氨的酶。
谷氨酰胺合成酶:催化谷氨酸与氨结合而形成谷氨酰胺。
泛素连接酶E3:是一个能够将泛素分子连接到目的蛋白质的某个赖氨酸上的酶。 26S蛋白酶体:是在真核生物和古菌中普遍存在的,在一些原核生物中也存在的一种巨型蛋白质复合物。
谷氨酸脱氢酶:是一种催化使氨还原性地固定到α-酮戊二酸上形成谷氨酸反应的酶。
精氨酸酶: 是催化水解L-精氨酸生成鸟氨酸与尿素的反应的酶.
3、 一句话问题
1) 固氮酶系统主要包括固氮酶和还原酶,固氮酶为钼铁蛋白,而还原酶称为铁蛋白,固氮酶对氧高度敏感。
2)
3)
4)
5)
6)
7)
8) 谷氨酰胺和丙氨酸是游离氨固定和转运的两种主要形式。 PLP是转氨酶和脱羧酶的辅酶。 尿素循环发生在肝脏,部分反应在细胞质中进行,部分在线粒体基质中进行。 26S蛋白酶体又20S的19S两个亚基组成,其中20S主要负责降解。 尿素循环的主要调控在于氨甲酰基磷酸合成酶的调控。 生物体内一碳单位载体主要有三种生物素、SAM和FH4。 与一碳单位代谢相关的氨基酸包括Gly、Ser、Thr、Met、His。
9) 芳香族氨基酸合成的前提是PEP和4-磷酸赤藓糖。
4、 简答题:
1联合脱氨基作用的两种基本模式是什么。
答:1.由L-谷氨酸脱氢酶和转氨酶联合催化的联合脱氨基作用, 2.嘌呤核苷酸循环 2试述尿素循环的过程及意义。
答:过程:精氨酸在释放了尿素后产生的鸟氨酸,和氨甲酰磷酸反应产生瓜氨酸,瓜氨酸又和天冬氨酸反应生成精氨基琥珀酸,精氨基琥珀酸为酶裂解,产物为精氨酸及延胡索酸。由于精氨酸水解在尿素生成后又重新反复生成,故称尿素循环。 意义:将体内蛋白质代谢产生的较高毒性的氨转化为低毒的尿素,从而排出体外。
3氨基酸分解C骨架汇入EMP-TCA途径的5个的入口是什么。氨基酸合成途径主要起始物有哪些。
答:1形成乙酰-CoA途径,2 a-同戊二酸途径,3形成琥珀酸-CoA途径,4形成延胡索酸途径,5形成草酰乙酸途径。
谷氨酸族:L-谷氨酸。L-谷氨酰胺。L-脯氨酸;天冬氨酸族:L-天冬氨酸,L-天冬氨酰,L-甲硫氨酸,L-苏氨酸;丙酮酸族:L-丙氨酸,L-颉氨酸,L-亮氨酸;丝氨酸:L-丝氨酸,L-甘氨酸,L-半胱氨酸。
4自然界中N元素如何循环?。
答:
5细胞内蛋白质降解的主要途径是什么,蛋白质选择性降解如何实现有何意义。 答:一,溶酶体无选择的降解蛋白质,二,泛肽给选择降解的蛋白加以标记。 通过泛肽的标记来实现,意义:有效地调节功能蛋白的周转,是生命过程进行精确时空调控的重要环节之一。
第22章 核酸的降解及核苷酸代谢
1、 结构、符号和名词
IMP 肌苷酸
XMP 黄嘌呤核苷-磷酸(黄苷酸)
PRPP磷酸核糖焦磷酸
尿酸:嘌磷代谢的终产物
痛风:痛风是人体内嘌呤的物质的新陈代谢发生紊乱,尿酸的合成增加或排出减少,造成高尿酸血症
别嘌呤醇:可抑制黄嘌呤氧化酶使尿酸酸成减少,降低血中尿酸浓度,减少尿酸盐在骨、关节及肾脏的沉着,用于痛风、痛风性肾病。
乳清酸:6-羧基尿嘧啶,与维生素B13相同,还能维持乳酸杆菌。
5-氟尿嘧啶:是一种嘧啶类似物,主要用于治疗肿瘤。
2、 关键酶
黄嘌呤氧化酶:是催化次黄嘌呤氧化为黄嘌呤并可继续催化黄嘌呤被氧化为尿酸的酶。
APRT:腺嘌呤磷酸核糖转移酶
HGPRT:次黄嘌呤鸟嘌呤磷酸核糖转移酶
TK:
核苷酸还原酶:催化核苷酸加氢还原的酶
3、 一句话问题
1)
2)
3)
4)
5)
6)
7)
8) 核苷酸脱氨可发生在核苷酸、核苷和碱基三个层次上。 人类嘌呤代谢产物为尿酸,其它物种的代谢产物为?。 黄嘌呤氧化酶可催化次黄嘌呤到黄嘌呤、黄嘌呤到尿酸两种反应。 痛风是由于核苷酸代谢障碍,尿酸钠的累积所致。 别嘌呤醇是黄嘌呤氧化酶的自杀性底物。 尿嘧啶降解前先还原为二氢尿嘧啶。 核苷酸合成包括从头合成途径和补救途径。 核糖核苷酸还原为脱氧核糖核苷酸主要发生在核糖核苷二磷酸水平。
9) Asp羧甲基转移酶(ATCase)是嘧啶合成的关键调控位点,该酶为别构酶。受CTP抑制和ATP的激活。
10) 嘌呤核苷酸的合成首先形成IMP然后生成AMP和GMP。
4、 简答题:
1嘧啶和嘌呤分解的产物是什么?不同的物种嘌呤分解产物有什么不同。
答:嘧啶核苷酸通过核苷酸酶和核苷磷酸化酶的作用脱去磷酸和戊糖,生成的碱基再进一步分解,最终生成NH3、CO2和β-氨基酸;嘌呤碱基在人体内最终分解成尿酸。人和猿类及一些排尿酸的动物以尿酸为嘌呤代谢的最终产物,其他的生物还能进一步的分解尿酸,直至最后分解成二氧化碳和氨。
2画出嘌呤和嘧啶环的基本结构,指出每一个C和N原子的来源。
嘌呤环391,嘧啶环396(二册)
3简述核糖核酸还原酶的结构特征及其其它参与的蛋白和辅因子。
答:399(二册)R1亚基上ATP结合使酶活化,dATP结合使酶抑制,dTTP或dGTP结合时促进GDP和ADP还原。R2亚基上的双链各有一个咯氨酰基和一个双核铁辅因子。
4比较嘧啶和嘌呤从头合成过程。
答:嘌呤核苷酸与嘧啶核苷酸从头合成过程中,嘌呤核苷酸合成的原料是天冬氨酸、谷氨酰胺、甘氨酸、CO2、一碳单位和PRPP。在5-磷酸核糖分子基础上逐步加合先形成
嘌呤环,再逐步形成IMP,再转变成AMP 、GMP。主要在肝脏,其次是小肠黏膜和胸腺细胞合成。终产物IMP AMP GMP抑制PRPP合成酶和PRPP酰胺转移酶
嘧啶核苷酸的合成原料是天冬氨酸、谷氨酰胺、CO2、PRPP、一碳单位、(仅胸苷酸合成),在形成氨基甲酰磷酸的基础上先形成嘧啶环,再与磷酸核糖结合形成嘧啶核苷酸,其产物UMP 反馈抑制氨基甲酰磷酸合成酶II。PRPP合成酶即影响嘌呤核苷酸合成也影响嘧啶核苷酸合成。
5为什么四氢叶酸本身合成受阻或四氢叶酸类似物会影响核苷酸的合成。
答:由于四氢叶酸在体内由N10—甲酰四氢叶酸作用在核苷酸合成的第一步生成,所以四氢叶酸的合成受阻时,核苷酸的合成受阻。
第23章 代谢整合和激素调节
1、 结构、符号和名词
cAMP:3,5-环腺苷酸
cGMP:环磷酸鸟苷
DG:甘油二脂
IP3:三磷酸基醇
TSH:促甲状腺激素
ACTH:促肾上腺皮质激素
RIA:肌红蛋白
ELISA:酶联免疫吸附测定
HRE BMR:高分辨率心电图 基础代谢率
Glucagon Insulin CaM:胰高血糖素 胰岛素
肾上腺素:是一种激素和神经传导物质
第一信使:细胞间的通讯要通过细胞间的信息传递完成,即由信息细胞释放“第一信使”,经细胞外液影响和作用于其它信息接收细胞。
第二信使:激素和受体结合后,激素并不进入细胞内,通过某种机制产生的能替代激素发挥作用的小分子化合物。
2、 PKA:蛋白激酶A PKC:蛋白激酶C PLC:可编程控制器 PDE:磷酸二酯酶 Atcase:天冬氨酸转氨甲酰酶 G-protein:GTP结合蛋白
3、 一句话问题
1) G蛋白三聚体的三个亚基是不同的,其中beta和gamma亚基结合紧密,alpha亚基和其它两个亚基的结合于GTP和GDP的结合有关,alpha亚基与GTP结合alpha亚基与其它两个亚基解离,当GDP与alpha亚基结合时三个亚基结合形成三聚体。Alpha亚基具备GTP酶活性。
2) cAMP和cGMP均为第二信使,它们的合成依赖于Acase和Gcase而分解主要由PDE完成。
3) 20碳烷酸衍生物属于一种自泌性信号分子,主要影响邻近组织细胞的功能。
4) 激素的分泌收到多层级调节小丘脑-->垂体-->肾上腺、胰腺、性腺-->靶组织,其分泌收到反馈调节。
5) 酶活力调节的两种基本方式是共价修饰和别构调节。
6)
7) 糖尿病分为胰岛素依赖性和胰岛素不依赖型。 cAMP的产生不只是由于肾上腺素的刺激产生,事实上多种激素作用均会引起cAMP浓度的升高,cAMP也不知调节糖的分解和合成,其效应的下级靶分子是多样的。
8) 内质网膜上具有IP3受体,其属于离子通道型的受体,IP3与其结合后会导致内质网中钙离子向细胞质的流动。
9) 细胞质中Ca离子浓度比细胞外、内质网、液泡和线粒体均要低很多。
10) 受体主要的四种类型是G蛋白偶联受体、离子通道型受体、蛋白激酶型受体、和蛋白激酶偶联的受体。
11) PKA受cAMP激活,而PKC受DG和Ca离子激活。
4、 简答题
1代谢调控主要从那些层次调节,如何调节。
答:分子水平,细胞水平和整体水平。
分子水平的调节包括反应物和产物的调节(主要是酶的调节和浓度的调节)。酶的调节是最基本的代谢调节,比较普遍的是可逆的变构调节和共价修饰两种形式;细胞的特殊结构与酶结和在一起使酶的作用具有严格的定为条理性,使代谢途径的到分隔控制;整体水平的调节,主要包括激素的调节和神经的调节
2试述乙酰辅酶A在代谢网络中的重要性。
答:代谢进入柠檬酸循环及进一步的电子传递系统,其二是作为类固醇的前体,生成胆固醇,其三是步上脂肪酸代谢的逆方向,作为脂肪酸的代谢前体,其四是转化为乙酰乙酸、D-β-羟丁酸和丙酮。并且在水解时能释放大量的能量供代谢中运用。
3激素可分为哪几类,脂溶性激素和水溶性激素作用方式有什么不同?
答:第一类为类固醇,如肾上腺皮质激素、性激素。
第二类为氨基酸衍生物,有甲状腺素、肾上腺髓质激素、松果体激素等。 第三类激素的结构为肽与蛋白质,如下丘脑激素、垂体激素、胃肠激素、降钙素等。
第四类为脂肪酸衍生物,如前列腺素。
脂溶性激素的受体实际上是一种反式作用因子,是一种细胞内受体,而水溶性激素是一种细胞外受体。
4以肾上腺素为例叙述激素介导的信号转导过程。
答:提示:“从激素的产生、激素受体的结合、G-蛋白作为介导、Acase的活化、PKA的激活、磷酸化酶激酶、磷酸化酶的激活、糖原合成酶的钝化,活化细胞核内的CREB,激活转录”。
5试述IP3和DG信号转导的过程及其与钙信号系统的联系。
答:激活细胞膜上磷脂酶C(PLC),催化质膜磷脂酰肌醇二磷酸(PIP2)水解,生成三磷酸肌醇(IP3)和甘油二酯(DG)。IP3促进肌浆网或内质网储存的Ca2+释放。Ca2+可作为第二信使启动多种细胞反应。Ca2+与钙调蛋白结合,激活Ca2+/钙调蛋白依赖性蛋白激酶或磷酸酯酶,产生多种生物学效应。DG与Ca2+能协调活化蛋白激酶C(PKC)。
6胰岛素和胰高血糖素如何调节代血糖浓度,饥饿状态下如何确保大脑的营养供给。 答:体内升血糖的激素有许多,胰高血糖素、肾上腺素等 而体内降血糖的激素只有胰岛素 血糖高时,胰岛素抑制胰高血糖素分泌,使血糖下降,如果下降较多时,还有其他的激素可升高血糖使血糖稳定。 而血糖较低时,如过胰高血糖素会抑制胰岛素分泌,使血糖升高,当血糖较高时,就再也没有激素能降血糖了。
血糖缓慢降低到正常水平下,肝开始将存储的糖分解,增加并维持血糖水平。脂肪和蛋白们还在身体各细胞里面。大脑不是个存储营养的地方,但是个能量需求的大户,所以血液里流淌什么能量,大脑就输入什么能量。有糖的话它用糖,没糖了就用脂。