全新第八版生物化学重点总结和期末复习试题

生物化学重点总结

第一章 蛋白质的结构与功能

1.20种基本氨基酸中, 除甘氨酸外, 其余都是L-α-氨基酸.

2. 支链氨基酸(人体不能合成:从食物中摄取):缬氨酸 亮氨酸 异亮氨酸

3. 两个特殊的氨基酸：脯氨酸：唯一一个亚氨基酸 甘氨酸：分子量最小，α-C 原子不是

手性C 原子，无旋光性.

4. 色氨酸：分子量最大

5. 酸性氨基酸：天冬氨酸和谷氨酸 碱性

6. 侧链基团含有苯环：苯丙氨酸、酪氨酸和色氨酸

7. 含有—OH 的氨基酸：丝氨酸、苏氨酸和酪氨酸

8. 含有—S 的氨基酸：蛋氨酸和半胱氨酸

9. 在近紫外区（220—300mm ）有吸收光能力的氨基酸：10. 肽键是由一个氨基酸的α

11. 肽键平面：肽键的特点是N C-N C 原子与两个相邻的α-C

12. 合成蛋白质的20α—原子上

13.

14. β—折叠片层③β—转角④无规卷曲。α—

右手螺旋，每3.6个氨基酸残基螺旋

0.54nm ，维持α-螺旋的主要作用力是氢键

15.

①

②镰状红细胞性贫血患者血红蛋白中有一

个氨基酸残基发生了改变。可见一个氨基酸的变异（一级结构的改变），能引起空间结构改变，进而影响血红蛋白的正常功能。但一级结构的改变并不一定引起功能的改变。

③以蛋白质的别构效应和变性作用为例说明蛋白质结构与功能的关系：a. 别构效应，某物

质与蛋白质结合，引起蛋白质构象改变，导致功能改变。协同作用，一个亚基的别构效应

导致另一个亚基的别构效应。氧分子与Hb 一个亚基结合后引起亚基构象变化的现象即为

Hb 的别构（变构）效应。蛋白质空间结构改变随其功能的变化，构象决定功能。b. 变性作

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用，在某些物理或者化学因素的作用下，蛋白质特定的空间构象被破坏 本质：破坏非共价

键和二硫键，不改变一级结构

以酶原激活为例说明蛋白质结构与功能的关系

④Anfinsen 实验：可逆抑制剂以非共价键与酶或酶—底物复合物的特殊区域可逆结合成复

合物，并使酶活性暂时降低或消失；采用透析或超滤将未结合抑制剂除去，则抑制剂和酶

蛋白复合物解离，同时酶活性逐步恢复

⑤综上，一级结构决定蛋白质的构象，构象决定功能，则功能不变，若一级结构改变引起构象改变，则功能改变。

16. 蛋白质一级结构：氨基酸序列，化学键：肽键、二硫键

蛋白质三级结构：在二级结构和模体等结构层次的基础上，化学键：疏水键、离子键、氢

键、范德华力

化学键：

疏水键、氢键、离子键

17．在某一pH 中性，此时的pH

18.

19、蛋白质的分离和纯化

２、在电场中能向电场的正极

４、层析：

a. 离子交换层析，利用蛋白质的两性游离性质，在某一特定ＰＨ时，各蛋白质的电荷量及性

质不同，故可以通过离子交换层析得以分离。如阴离子交换层析，含负电量小的蛋白质首

先被洗脱下来。

b. 分子筛，又称凝胶过滤。小分子蛋白质进入孔内，滞留时间长，大分子蛋白质不能时入孔

内而径直流出。

５、超速离心：既可以用来分离纯化蛋白质也可以用作测定蛋白质的分子量。不同蛋白

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质其密度与形态各不相同而分开。

第二章 核酸的结构与功能

核酸的分子组成：基本组成单位是核苷酸，而核苷酸则由碱基、戊糖和磷酸三种成分连接而成。

两类核酸：脱氧核糖核酸（DNA ），存在于细胞核和线粒体内。

核糖核酸（RNA ），存在于细胞质和细胞核内。

呤

１、碱基： NH2 NH2 O CH3 O O O O O NH2 胞嘧啶 胸腺嘧啶 尿嘧啶 腺嘌

嘌呤和嘧啶环中均含有共轭双键，因此对波长260nm

２、戊糖：DNA 分子的核苷酸的 糖是β-D-2-β

核酸的一级结构

3′，5′磷酸二酯键连接。

1．DNA 主要存在与;RNA 主要分布在细胞质中，主要参与

蛋白质的合成. 戊糖、磷酸组成。DNA 碱基：

A G C T,RNA 碱基：）鸟苷酸（GMP ）胞苷酸（CMP ）尿苷酸（UMP ）

）脱氧胞苷酸（dCMP ）脱氧胸苷酸（dTMP ）

NMP: 二磷酸 NTP:三磷酸

2. 磷

酸二酯键3. 核酸的一级结构：核苷酸的排列顺序

DNA 的二级结构：DNA 的双螺旋结构①DNA 两条链反向平行，形成右手螺旋结构②磷

酸核糖链在螺旋外部，碱基在螺旋内部③螺旋形成大小沟，相间排列④碱基平面与螺旋中心

轴垂直A=T,G≡C配对，每10个碱基对，螺旋上升一圈，螺距为3.4nm 氢键维持双螺旋横向稳定性，碱基堆积力维持双螺旋的纵向稳定性。

DNA 的三级结构DNA 超螺旋a. 负超螺旋：顺时针右手螺旋的DNA 双螺旋b. 正超螺旋：

反方向围绕它的轴扭转而成DNA 在真核细胞内的组装：①核小体：是染色质丝的最基本

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单位②核小体的组成：组蛋白、DNA ③核小体由核心颗粒、连接区DNA 两部分组成：核心

颗粒包括组蛋白H 2A 、H 2B 、H 3、H 4各两分子构成的致密八聚体以及缠绕其上的7/4圈的

DNA 链

4.RNA

㈠mRNA （半衰期最短）

ⅠmRNA 结构特点：从5’末端3’末端的结构依次是5’帽子结构、5’末端非编码区、决定多

肽氨基酸序列的编码区、3’末端非编码区和多聚腺苷酸尾巴。A 的功能：mRNA

核内向胞质的转化、mRNA 的稳定性维系、翻译起始的调控

ⅡmRNA 功能：从DNA 转录遗传信息，是蛋白质合成的模板 3组，决定肽链上某一个氨基酸，为三联体密码。

㈡tRNA(在蛋白质的模板mRNA （) 分子量最小）包括双氢尿嘧啶，

假尿嘧啶和甲基化的嘌呤等。

ⅠtRNA 一级结构特点：①含10%—20%—OH ，③5’末端大多

为G ，④具有T ΨC 环，⑤小分子核酸 每分子含有

ⅡtRNA 二级结构特点：环，③反密码子环，④T ΨC 环

⑤额外环

ⅢtRNA 三级结构特点：㈢tRNA

㈣tRNA

㈤rRNA:

☂DNA 双

2. 增色效应：变性后DNA 溶液的紫外吸收作用增强的效应3.Tm

（溶解温度）：DNA 变性是在一个很窄的温度范围内发生的，这一范围内紫外吸收光值达

到最大值。通常将核酸加热变性过程中50%DNA变性时的温度称为该核酸的解链温度，又

称Tm 。

5. 核酶的化学本质：核酸

6、DNA 是遗传信息的载体，而遗传作用是由蛋白质功能来体现的，在两者之间RNA 起着中

介作用。其种类繁多，分子较小，一般以单链存在，可有局部二级结构，各类RNA 在遗传

信息表达为氨基酸序列过程中发挥不同作用。如：

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名 称 功 能

核蛋白体RNA (rRNA) 核蛋白体组成成分

信使RNA （mRNA) 蛋白质合成模板

转运RNA (tRNA) 转运氨基酸

不均一核RNA (HnRNA) 成熟mRNA 的前体

小核RNA (SnRNA) 参与HnRNA 的剪接、转运

小核仁RNA (SnoRNA) rRNA的加工和修饰

第三章 酶

酶的组成

单纯酶：仅由氨基酸残基构成的酶。

结合酶：酶蛋白：决定反应的特异性；

参与组成辅酶的维生素

转移的基团 辅酶或辅基 所含维生素

氢原子 NAD+、NADP+ 尼克酰胺（维生素PP ）

FMN 、FAD 维生素B2

醛基 TPP 维生素B1

酰基 辅酶A 、硫辛酸

烷基 钴胺类辅酶类 二氧化碳 生物素 生物素

氨基 磷酸吡哆醛 甲基、等一碳单位

①

② 但在空间结构上彼此靠近的一些R 基团形成的

结合基团：参与酶对底物的结合; 催化基团：催化底物变成产物

2. 酶与一般催化剂的区别

①高效性：酶的催化作用可是反应速度提高106到1012次方，反应前后酶本身无变化

②专一性（对底物具有选择性）：Ⅰ绝对专一性：酶对底物要求非常严格，只作用于一个特

定的底物；Ⅱ相对专一性：作用对象不是一种底物，而是一类化合物或化学键；Ⅲ立体异构

体专一性：D-、L-，顺反，α/β.

③ 酶活性对环境因素的敏感性

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④ 酶活性可调节控制：Ⅰ别构调节；Ⅱ反馈调节；Ⅲ供价修饰调节；Ⅳ酶原激活及激素

控制

⑤ 某些酶催化活力与辅酶因子有关

⑥ 酶的区域性分布（多在线粒体）：有利于酶活性的调控

3. 诱导契合学说：酶表面并没有一种与底物互补的固定形状，而只是由于底物的诱导才形成

了互补的形状①底物诱导酶分子，构象改变②底物和酶分子都发生构象改变

4. 酶催化反应的快慢决定于活化能

㈠测定化学反应速度:测定初速度（测定底物消耗小于5%

㈡底物浓度对酶促反应速度的影响：

① 反应速度最大：底物浓度﹥﹥酶浓度

K1 K3

时，Km=[S]

④ 不同酶具有不同Km 值，它是酶的一个重要的特征性物理常数

⑤ 同一种酶对不同底物，Km 值也不同，Km 最小的底物称为最适底物

⑥ Km 表示酶与底物间的亲和程度：Km 值越大，亲和越小，催化活性越低；Km 值越小，

亲和度越大，催化活性越高

㈣影响酶促反应的因素：①底物浓度；②抑制剂；③酶浓度；④温度；⑤pH ；⑥激活剂

㈤抑制剂对酶促反应速度的影响

⑴不可逆性抑制作用：抑制剂与酶活性中心的活性基团或其部位的某些基团以共价形式结

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合，引起酶的失活，物理方法不能消除

⑵可逆抑制作用：Ⅰ竞争性抑制作用：a. 抑制剂的化学结构与底物相似，能与底物竞争性的

与酶活性中心结合；b. 当抑制剂与活性中心结合后，底物被排斥在反应中心之外，结果是酶

促反应被抑制了；c. 提高底物浓度，可提高底物的竞争能力（即可解除抑制作用）；d. Km值

上升，Vmax 不变 Ⅱ非竞争性抑制作用：Km 值不变，Vmax 下降 Ⅲ反竞争性抑制作用：

Km 值下降，Vmax 下降

5. 酶原激活

①酶原：无活性的酶前体

②激活：一级结构改变，引起构象改变，形成活性中心

6. ①酶的共价修饰（化学修饰调节作用） ②别构调节作用：

7.

N 端6肽，使其一级构象发生改变，形

发挥

形成活性中心，使胰蛋白

8. ①4A 的组成部分、尿酰基载体蛋白的辅基，②酰基载体：肉

毒碱、，③多种脱氢酶的辅酶：FMN+2H→FMNH 2、FAD+2H→FADH 2

NAD +＋2H →＋，NADP +＋2H →NADPH ＋H +，④不属于维生素的辅酶：硫辛酸、

辅酶Q

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第四章 聚糖的结构与功能

第五章 维生素与无机盐

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一、脂溶性维生素

１、维生素A

作用：与眼视觉有关，合成视紫红质的原料；维持上皮组织结构完整；促进生长发育。

缺乏可引起夜盲症、干眼病等。

２、维生素D

作用：调节钙磷代谢，促进钙磷吸收。

缺乏儿童引起佝偻病，成人引起软骨病。

３、维生素E

作用：体内最重要的抗氧化剂，保护生物膜的结构与功能；促进血红素代谢；动物实验

发现与性器官的成熟与胚胎发育有关。

４、维生素K

作用：与肝脏合成凝血因子Ⅱ、Ⅶ、Ⅸ、Ⅹ有关。

缺乏时可引起凝血时间延长，血块回缩不良。

二、水溶性维生素

１、维生素B1

又名硫胺素，体内的活性型为焦磷酸硫胺素（TPP ）

TPP 是α-起脚气病和（或）末梢神经炎。

２、维生素B2

FAD ）

FMN 和FAD 症。

３、维生素PP

PP ，体内的活性型包括尼克酰

胺腺嘌呤二核苷酸（NAD NADP ＋）。

NAD ＋和NADP 炎、腹泻及痴呆。

B6

δ-氨基γ-酮戊酸（ALA ）

A 及酰基载体蛋白（ACP ）。

在体内辅酶A ACP ）构成酰基转移酶的辅酶。

６、生物素

生物素是体内多种羧化酶的辅酶，如丙酮酸羧化酶，参与二氧化碳的羧化过程。

７、叶酸

以四氢叶酸的形式参与一碳基团的转移，一碳单位在体内参加多种物质的合成，如嘌呤、

胸腺嘧啶核苷酸等。叶酸缺乏时，DNA 合成受抑制，骨髓幼红细胞DNA 合成减少，造成巨幼

红细胞贫血。

８、维生素B12

又名钴胺素，唯一含金属元素的维生素。

参与同型半工半胱氨酸甲基化生成蛋氨酸的反应，催化这一反应的蛋氨酸合成酶（又称

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甲基转移酶）的辅基是维生素B12，它参与甲基的转移。一方面不利于蛋氨酸的生成，同时

也影响四氢叶酸的再生，最终影响嘌呤、嘧啶的合成，而导致核酸合成障碍，产生巨幼红细

胞性贫血。

９、维生素C

促进胶原蛋白的合成；是催化胆固醇转变成7-α羟胆固醇反应的7-α羟化酶的辅酶；

参与芳香族氨基酸的代谢；增加铁的吸收；参与体内氧化还原反应，保护巯基等作用。

维生素：维生素是维持机体正常生命活动所必须的一类小分子有机化合物，但在体内不能

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NAD+ NADP+ FMN 递氢体 FAD

辅酶Q

硫辛酸

B 族维生素

脂溶性维生素：A 、D 、E 、K

水溶性维生素：B 族维生素，维生素C 和硫辛酸

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第六章 糖代谢

1. 糖的化学本质（即组成）：多羟基醛或多羟基酮类及其衍生物或多聚物

2. 糖的生理功能：①氧化供能②组成人体组织结构的重要成分③参与构成体内一些重要的生物活性物质④提供碳源

3. 糖的无氧分解：指机体在不消耗氧的情况下，葡萄糖或糖原分解产生乳酸并产生能量的过程，又称糖酵解（糖酵解的全部反应过程在细胞胞浆中进行）

4. 糖酵解反应过程：㈠第一大阶段：二大阶段：丙酮酸被还原为乳酸

★三个限速酶：己糖激酶、6—磷酸果糖激酶—1、丙酮酸激酶

①使机体在不消耗氧的情况下获取能量的有效方式；

②是某些细胞在氧供应正常的情况下的重要供能途径：Ⅰ无线粒体的细胞 Ⅱ代谢活跃的细胞；

③某些病理情况下，组织细胞处于缺血缺氧状态，也需要通过糖酵解获取能量； ④糖酵解的中间产物是氨基酸，是脂类合成前体 5. 糖的有氧氧化

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部位：胞液及线粒体 ⑴葡萄糖或糖原生成丙酮酸

⑵丙酮酸氧化(→脱H) 脱羧(→生成CO 2) 生成乙酰辅酶A ：在线粒体中进行，关键酶：丙酮酸脱氢酶复合体

⑶三羧酸循环：指乙酰辅酶A 和草酰乙酸缩合成含三个羧基的柠檬酸，反复进行脱氢脱羧，又生成草酰乙酸，再重复循环反映的过程。三羧酸循环在线粒体中进行。

和电子

6. +3—磷酸甘油醛和6—磷酸果糖的过程。生成磷酸戊糖、H +、CO2，限速酶：6—磷酸葡萄糖脱氢酶

3×6—磷酸葡萄糖＋+63—磷酸甘油醛＋6 NADPH＋H +＋3 CO 2

⑴反应阶段：①氧化阶段此阶段反应不可逆；②非氧化阶段☞基团转移 △转醛基反应 △转酮反应

NADP +为受氢体，生成NADPH ＋H +；②反应过程中进行了一系列酮3,4,5,6,7碳糖的演变过程；③反应中生成了重要的中间代谢物——5-G —6—P 经过反应，只能发生一次脱羧和二次脱氢反应，生成一分子CO 2和两分子NADPH ＋H + ⑶生理意义

Ⅰ5—磷酸核糖是核苷酸、核酸的合成原料 Ⅱ使不同碳原子数的糖相互转换

Ⅲ产生NADPH ＋H +作为供氢体，参与多种代谢反应：a. 作为供氢体，参与体内多种生物合成反应；b. NADPH＋H +参与羟化反应；c. NADPH＋H +可维持谷胱甘肽（GSH ）的还原性；d. NADPH＋H +参与体内中性粒细胞和巨噬细胞产生离子态氧的反应，因而有杀菌作用

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7. 糖异生

㈠概念：从非糖物质转变为葡萄糖或糖原的过程；原料：生糖氨基酸（甘、丙、苏、丝）、有机酸（乳酸）、甘油；定位：肝肾细胞的胞浆及线粒体

㈡关键酶（限速酶）：①丙酮酸羧化酶；②磷酸烯醇式丙酮酸羧化酶；③果糖二磷酸酶④葡萄糖6—磷酸酶

㈢糖异生的调节：①激素对糖异生的调节②代谢物对糖异生的调节：Ⅰ糖异生原料的浓度对糖异生作用的调节Ⅱ乙酰辅酶A 浓度对糖异生的影响 ㈣糖异生的生理意义

①维持血糖浓度恒定 ②促进乳酸再利用

③协助氨基酸代谢 8.

10. 糖原的合成：由葡萄糖合成糖原的过程

至少含4个葡萄糖残基的α-1,4-多聚葡萄糖作为引物 ★ 葡萄糖基的供体：UDPG(尿基二磷酸葡萄糖) ★ 糖原合成的限速酶：糖原合酶 11. 糖原分解的限速酶：糖原磷酸化酶 12. 激素对糖原合成与分解的调节：

①关键酶都以活性、无（低）活性存在，2种形式通过磷酸化和去磷酸化相互转换

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②双向调控 ③双重调节

④关键酶调节酶上存在级联反应

⑤肝、肌糖原代谢各有特点：Ⅰ分解肝糖原的激素主要是胰高血糖素；Ⅱ分解肌糖原的激素主要是肾上腺素

13. 肌糖原分解为肌肉自身收缩提供能量

肝糖原的合成与分解主要是维持血糖浓度的相对恒定 肌糖原不能维持血糖浓度恒定的原因：缺少6—磷酸葡萄糖酶 14. 糖的有氧氧化： 第一阶段——酵解途径

第二阶段——丙酮酸脱羧合成乙酰CoA 第三阶段——羧酸循环

15.5

16. 17. 线粒体

第七章 脂质代谢

1. 脂肪动员：长期饥饿或交感神经兴奋时，储存与脂肪组织中的脂肪在一系列酶的作用下水解为甘油和游离脂肪酸，并释放入血供全身各组织利用的过程。三酰甘油脂肪酶是关键酶，

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其活性受激素的调节，又称激素敏感脂肪酶。产物：FFA 、甘油。 激素敏感脂肪酶：在脂肪动员时，三酰甘油脂肪酶活性受激素的调节 2. 脂肪酸氧化分解的四个阶段：（载体：肉毒碱） ①脂肪酸的活化；

②脂肪酰基进入线粒体，酰基载体：肉毒碱 ③脂肪酸的β-氧化：脱氢、加水、再脱氢、硫解 ④TCA 循环偶联氧化磷酸化

3. 酮体：是乙酰乙酸、丙酮、β利用

4. 酮体生成的生理意义

①在长期饥饿或者是交感神经兴奋时，血脑屏障，毛细血管壁，使肌肉和脑组织的重要能源

②酮体在肝脏生成，由肝外组织利用。（尤其是肌肉组

5. 合成酮体的原料是乙酰合成的限速酶为β—羟—β—甲戊二酸单酰CoA

6. 供氢及A TP 供能。在胞液中进行。 7. 柠檬酸-CoA 8.

9. 前列腺素、血栓素、白三烯合成原料是花生四烯酸。其特 10. 甘油磷脂的生理功能： ①磷脂是构成生物膜的重要成分

②磷脂是构成血浆脂蛋白的重要成分并参与血浆脂蛋白的代谢

③心磷脂是线粒体内膜的特征性磷脂，而且是唯一具有抗原性的磷脂分子 ④二软脂酰磷酸胆碱是肺表面活性物质 ⑤血小板激活因子也是一种特殊的磷脂酰胆碱

③ 甘油磷脂分子上C2位的脂酰基多为不饱和必需脂肪酸，因而存在于膜结构中的甘油磷

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脂还是必须脂肪酸贮库

11. 胆固醇合成原料：每合成一份子胆固醇需18分子乙酰CoA ，36分子ATP 及16分子NADPH ＋H +。鲨烯是合成的中间代谢物 限速酶：HMG-CoA 还原酶 12. 胆固醇在体内的转变与排泄 ①胆固醇转变为胆汁酸 ②胆固醇转变为类固醇激素

③胆固醇转变为维生素D 3：肝脏、肾脏

②在肾上腺皮质，转变为肾上腺皮质激素，水盐代谢，皮质醇和皮质酮在调节糖、脂及蛋白质代谢中发挥作用 ⑵胆汁酸肠肝循环的生理意义 ① 循环可节约人们对胆汁酸的需求

②

③ 存在，可避免胆固醇析出沉淀 13. 磷脂、胆固醇和

呈颗粒状，称为脂蛋白，脂蛋白是血脂在

：

白（ＨＤＬ）

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⒖载脂蛋白的功能：

① 参与脂蛋白的合成和分泌。

② 作为高度疏水性脂肪的增溶剂，使脂肪有可能在血液中运输。 ③ 协同调节脂蛋白代谢酶活性。

④ 介导脂蛋白颗粒之间相互作用，促进脂质转化或转运。

⑤ 介导脂蛋白颗粒与细胞膜上脂蛋白受体结合，进行分解代谢。

高脂蛋白血症分型

分型 脂蛋白变化 血脂变化 Ⅰ CM↑ 甘油三酯↑↑↑ Ⅱa LDL↑ 胆固醇↑↑

Ⅱb LDL、VLDL ↑ 胆固醇↑↑甘油三酯↑↑ Ⅲ IDL↑ 胆固醇↑↑甘油三酯↑↑ Ⅳ VLDL↑ 甘油三酯↑↑ Ⅴ VLDL、CM ↑ 甘油三酯↑↑↑

注：IDL 是中间密度脂蛋白，为VLDL 向LDL 家族性高胆固醇血症的重要原因是LDL 受体缺陷

1. CO 2和H 2O 并释放能量的过程 2. 呼吸链H H 2O 的链式反应体系称为电子传递链，亦称为呼吸链。 ①标准氧化还原电位；②拆开和重组；③特异抑制剂阻断；④还原

⑴NADH 电子传递链（氧化呼吸链）：NADH →复合体Ⅰ→CoQ →复合体Ⅲ→Cyt c→复合体Ⅳ→Q 2

⑵琥珀酸电子传递链（FADH2氧化呼吸链）：琥珀酸→复合体Ⅱ→CoQ →复合体Ⅲ→Cyt c →复合体Ⅳ→Q 2

两条电子传递链：NADH →FMNH 2→FeS →Q →b →Q →C 1—C —aa3—1/2O2

3. 氧化磷酸化：在线粒体中，能源物质分解代谢脱下的氢原子经电子传递链氧化生成水，在

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此过程中释放能量使ADP 磷酸化生成ATP ，ATP 这种生成方式称为氧化磷酸化。 4. P/O比值：指物质氧化时，每消耗1mol 氧原子所消耗的无机磷的摩尔原子数 5. 胞液中NADH 的氧化：①α—磷酸甘油穿梭；②苹果酸穿梭 6. 酰基载体：①CoA ；②肉毒碱；③ACP （酰基载体蛋白）

第九章 氨基酸代谢

⒈８种必需氨基酸：缬氨酸、异亮氨酸、亮氨酸、荐氨酸、蛋氨酸、赖氨酸、苯丙氨酸、色氨酸。简记为：缬、异、亮、苏、蛋、赖、苯、色

⒉决定蛋白质营养价值高低的因素：氨基酸的种类、含量、比例⒊氨基酸的一般代谢：

⑴脱氨作用：①转氨反应是指α－氨基酸与α其重要转氨基酶为丙氨酸转氨酶（A TL ）和天冬氨酸（AST ）。

Ⅱ

以谷氨酰胺形式将氨经血液循环带到肝脏，由谷氨酰胺酶分解，产生氨作用与合成尿素；Ⅲ运输到肾脏、分解，直接排出；Ⅳ谷氨酰胺对氨有运输、贮存和解毒作用

③尿素的生物合成：Ⅰ合成场所：肝脏的线粒体和胞液中进行；Ⅱ合成一分子尿素消耗4个ATP 。限速酶：精氨酸代琥珀酸合成酶；Ⅲ两个氮原子，一个来自NH 3, 一个来自天冬氨酸

⑶α—酮酸代谢：①转变为糖和脂类；②经氨基化生成非必须氨基酸；③氧化功能

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4. 肝昏迷：血氨增高氨中毒

5. 蛋氨酸：参加反应前蛋氨酸必须先于A TP 起反应生成S —腺苷蛋氨酸（SAM ），SAM 被称为活性蛋氨酸，是体内最重要、最直接的甲基供体 半胱氨酸：含有巯基（—SH ）

硫酸在体内的形式：3’—磷酸腺苷—5’—磷酰硫酸

6. 儿茶酚胺：多巴胺、去甲肾上腺素和肾上腺素的统称。来源于酪氨酸代谢

7. 色氨酸代谢：①色氨酸脱羧生成5激素

8. 4

第十章 1. 5CO 2、ATP 等，（在胞液中进行） 、CO 2和一碳单位 生成DNA 、RNA 原料GMP

特点：从头合成途径首先合成次黄IMP ）；在IMP GMP 、AMP ；IMP 的合成需5个A TP ，6的合成又需要1个A TP

2. APRT ）、次黄嘌呤—鸟嘌呤磷酸核

次黄嘌呤类似物：6（6—MP ），作用：抑制次黄嘌呤核苷酸（IMP ）转变为AMP ，是竞争性抑制

3. 嘌呤核苷酸的分解的终产物是尿酸 痛风症：体内嘌呤核苷酸分解代谢异常 4. 嘧啶核苷酸的从头合成

⑴尿嘧啶核苷酸（UMP ）的合成 【氨基甲酰磷酸合成酶Ⅱ】

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⑵CTP （三磷酸胞苷）的合成 ⑶脱氧胸苷酸的合成

5.5—氟尿嘧啶（5—FU ）是胸苷酸合成酶的抑制剂

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第十一章 非营养物质代谢

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第十二章 物质代谢的整合与调节

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第十三章 真核基因与基因组

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第十四章 DNA 的生物合成

1. 遗传信息的传递:DNA的复制. 遗传信息的表达:DNA的转录和翻译 2.

DNA

转录 逆转录

RNA

翻译

蛋白质

3. 半保留复制：在DNA 复制时，以亲代DNA 的每一股做模板，dNTP 为原料，碱基配对为原则，合成完全相同的两个双链子代DNA ，每个子代DNA DNA 链，这种现象称为DNA 的半保留复制

4. 半不连续复制：领头链合成连续而随从链合成不连续 ①模板：单链DNA

②底物：脱氧三磷酸核苷（dNTP ） ③原则：碱基互补配对 ④合成方向：5’ → 3’

⑤引物：一段具有3’端自由羟基的RNA 3’—5’磷酸二酯键，而DDRP 可以催化单核苷酸之间生成3’’

⑥冈崎片段：由于亲代DNA 段的。DNA DNA 片段称为冈崎片段。 5.DNA 复制的酶 DnaB

⑵DNA DNA 分子中的磷酸二酯键又能将其重新连接 SSB ）：

SSB DNA 单链能够稳定存在，即稳定单链DNA ，发挥模板作用；▲ DNA ，避免DNA 酶的降解 ⑷引物酶：依赖DNA 的RNA 聚合酶 6.DNA 聚合酶

DNA-pol Ⅰ：切除引物，填补缺口，修复损伤，校正错误

DNA-pol Ⅲ：复制DNA ，校正错误 DNA-pol Ⅲ是真正的DNA 复制酶 5’→3’外切酶活性：切除引物

3’→5’外切酶活性：校正错误，修复损伤

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5’→3’聚合酶：填补空缺

复制的保真性：①遵守严格的碱基配对规律； ②DNA 聚合酶在复制延长中对碱基的正确选择； ③复制过程中及时校读和修复的功能 7.DNA 连接酶：催化两段DNA 片段形成磷酸二酯键 8.DNA 的复制过程：

⑴端粒酶：是一种RNA —蛋白质复合物，以其自身RNA 为模板合成端粒DNA ，以dTTP 和dGTP 为原料逆转录延长单链DNA

⑵端粒：①是真核生物染色体线性DNA 分子末端的结构

②结构特点：ⅰ由末端单链DNA 序列和蛋白质构成 的富含G 、T 碱基的短序列

③功能：ⅰ维持染色体的稳定性 ⅱ保证DNA 9. 基因突变的诱发因素：a. 自发因素 b. 物理因素 c. d. 生物因素 10. 基因突变的类型：

点突变（单一碱基的替换称为点突变）： 复突变：插入、缺失、倒位、移位、重排

11. 不是3的整数倍，会使其后所12.DNA SOS 修复

▴ → → DNA 聚合酶Ⅰ → 连接酶

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第十五章 DNA 损伤与修复

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第十六章RNA 的生物合成

1. 不对称转录：在转录过程中，RNA 的合成只能以DNA 双链中的一条链为模板，这种现象称为不对称转录

两重含义：一是指双链DNA 只有一股单链，用做模板；二指同一单链上可以交错出现模板链和编码链 2.

▲脱氨反应：A →I ▲3’一端加上CCA —OH

真核生物mRNA 前体的加工：▲5’一端加帽子结构

▲3’一端加上polyA 尾 9. 复制和转录的区别

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第十七章 蛋白质的生物合成

1. 翻译：是指以成熟的mRNA 为模板，把mRNA 是基因表达的最终目的。

2. 蛋白质生物合成体系：★模板：mRNA ★原料：20种编码氨基酸 tRNA ★场所：核蛋白体 ★ 酶：氨基酸—tRNA

3. 开放阅读框架：mRNA 从5’→3读框架。

4. 遗传密码子：▴开放读码框内从5’端AUG

氨基酸，称为有遗传密码 AUG ）和终止密码（UAA 、UAG

5. 摆动性：mRNA 大多数情况下是遵从碱基配tRNA 分子上有相次黄嘌呤常出现于反密码子第一位，是最常见的摆动现象。 6. N-甲酰蛋氨酸 7.tRNA

8. 氨基酰—tRNA 对氨基酸、tRNA 两种底物都能高度特异性的识别 9. 肽链的延长：进位 转肽 脱落（可省） 移位 10. 原核生物和真核生物的翻译起始复合物的生成比较

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第十八章 基因表达与调控

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第十九章 细胞信号转导的分子机制

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第二十章 常用分子生物学技术的原理及其应用

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第二十一章 DNA 重组及重组DAN 技术

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第二十二章 基因结构与功能分析技术

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第二十三章 癌基因、肿瘤抑制基因与生长因子

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第二十四章 疾病相关基因的鉴定与基因功能

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第二十五章 基因诊断和基因治疗

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第二十六章 组学与医学

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名词解释

等电点：氨基酸所带静电荷为0，两性离子存在时，在电场中不向任何一级移动，此时溶液的PH 值叫做AA 的等电点。

AA 残基：肽链中的每一个AA 单位在形成肽键时释放一分子水，剩下的部分为该AA 的残基。

Pr 的变性作用：天然Pr 因受理化因素影响，分子内原有的高度规律性结构发生变化，使Pr 的理化生性质都有所改变。只改变空间结构，而不改变一级结构，及Pr 的分子量不变。 增色效应：核酸变性后，260nm 的波长的紫外线吸收值明显增加的现象。

核酸的变性：双螺旋区氢键断裂，空间结构破坏，形成单链无规则线团状态的过程，一级结构不变。 多酶复合物：由几种酶彼此嵌合形成的复合体。

活性中心形成和暴露的过程。

米氏常数（Km ）：酶促反应速率为最大反应速率一半时底物的浓度。

与之结合生成水的全部体系。

糖异生：许多非糖物质如甘油、丙酮酸、乳酸以及某些AA B-氧化：脂肪酸的分解代谢发生在脂酰基B 碳原子上。 酮体：乙酰乙酸、B-羟丁酸、丙酮。

同的一组酶。

半保留复制：DNA DNA 的一

半不连续复制：DNA 复制过程称半不连续复制。

逆转录作用：RNA CDNA RNA 。

Pr 效应。

1，Pr Pr②加有机溶剂（如酒精）：提纯Pr③加重金属盐：抢救重金属中毒的病人④加某些酸类：去除非Pr 的N⑤加热：有助于吸收 2，糖的有氧分解？

①葡萄糖--丙酮酸的过程（细胞液）②丙酮酸--乙酰CoA （线粒体）③乙酰CoA--CO2+H2O（三羧酸循环） 3，为什么说脂肪的合成不是脂肪分解的逆反应过程？

①能量变化：产生129个ATP （B-氧化），消耗7个ATP 及14个NADPH （脂肪酸合成）

②酶系：4种酶，7种酶蛋白组成的复合体③细胞内定为：发生在线粒体，发生在细胞溶胶中④脂酰基载体：辅酶A ，酰基载体Pr （ACP ）⑤电子受体/供体：FAD 、NADH ，NADPH⑥羟脂酰辅酶A 构型：L 型，D 型⑦生成和提供C2单位的形成：乙酰辅酶A ，丙二酸单酰辅酶A⑧酰基转运的形式：脂酰肉碱，柠檬酸 4，乙酰辅酶A 的来源与去路？

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来源：①糖代谢的有氧分解②脂肪酸的氧化

去路：③合成酮体的原料④合成胆固醇的原料⑤进入三羧酸循环⑥合成脂肪酸

5，DNA 原核与真核复制的共同点？

①均为半保留复制；②均为半不连续复制；③均需要解旋酶解开双螺旋，并由SSB （单链结合酶）同单链区结合；④均需要拓扑异构酶消除解螺旋形成的扭曲张力；⑤均需要RNA 引物；

⑥新链合成均有校对机制

6，呼吸链？

呼吸链分NADH 呼吸链和FADH2呼吸链两种。

原核生物和真核生物DNA 复制的主要差别？

1原核生物为单起点复制，真核生物为多起点复制。原核生物复制子大而少，真核生物的复制子小而多；2原核生物复制叉移动速度为900nt/s，真核生物为50nt/s ；31000－20000nt ，而真核生物为100－200nt ；4真核细胞的dna dna pol 的两个小亚基承担；5轮复制。真核细胞的复制许可因子控制，复制周期不可重叠；6复制时不存在在末端会缩短的问题。真核生物的dna 为线行分子，dna dna 的末端复制问题

参与原核微生物DNA 的8个要点：1，拓扑异构酶引进活节产生页超螺旋；2，两条单链；3，SSB 结合到单链上；4，引物酶催化合成5DNA 聚合酶三 催化合成新DNA 以前导链及冈崎片段，；6DNA 聚合酶三 只能催化链则不连续合成；7，DNA 的合成；

1酮体生成和利用的生理意义。

(1) 2）酮体是肌肉尤其是脑的重要2试述乙酰CoA 在机体脂质代谢中，乙酰β, 也可来自甘油的氧化分解；乙酰CoA 在肝中可被转

3?

来源: 去路:⑴在肝脏可转换成胆汁酸⑵在性腺, 肾上腺皮质可以转化D3⑷用于构成细胞膜⑸酯化成胆固醇酯，储存在细胞液中⑹经胆

4, 来源及生理功能?

, 是血浆脂蛋白的运输和代谢形式。. 血浆脂蛋白的分类方法有两种：1(CM) β-脂蛋白, 前-β脂蛋白和α脂蛋白四类2超速离心法：可将脂蛋白分为乳糜微粒(CM)，极低密度脂蛋白(VLDL)，低密度脂蛋白(LDL)和高密度脂蛋白(HDL)四类，分别相当于电泳分离的CM 、前β-脂蛋白、β-脂蛋白和α-脂蛋白四类。各种血浆脂蛋白的来源主要生理功能如下：①CM 由小肠黏膜细胞合成, 功能是转运外源性甘油三酯和胆固醇；②VLDL 由肝细胞合成、分泌，功能是转运内源性甘油三酯和胆固醇; ③LDL 由VLDL 在血浆中转化而来, 功能是转运内源性胆固醇, 即将胆固醇由肝转运至肝外组织; ④HDL 主要由肝细胞合成、分泌，功能是逆向转运胆固醇, 即将胆固醇由肝外组织转运到肝。

1、酶的催化作用有何特点？

①具有极高的催化效率, 如酶的催化效率可比一般的催化剂高10 8~1020倍；②具有高度特异性：即酶对其所催化的底物具有严格的选择性，包括：绝对特异性、相对特异性、立体异构特异性；③酶促反应的可调节

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性：酶促反应受多种因素的调控，以适应机体不断变化的内外环境和生命活动的需要。

2、距离说明酶的三种特异性(定义、分类、举例) 。

一种酶仅作用于一种或一种化合物, 或一定化学键, 催化一定的化学反应, 产生一定的产物, 这种现象称为酶作用的特异性或专一性。根据其选择底物严格程度不同, 分为三类:①绝对特异性:一种酶只能作用于一种专一的化学反应, 生成一种特定结构的产物, 称为绝对特异性. 如：脲酶仅能催化尿素水解产生CO 2和NH 3, 对其它底物不起作用; ②相对特异性:一种酶作用于一类化合物或一种化学键, 催化一类化学反应, 对底物不太严格的选择性, 称为相对特异性。如各种水解酶类属于相对特异性; 举例:磷酸酶对一般的磷酸酯键都有水解作用, 既可水解甘油与磷酸形成的酯键, 也可水解酚与磷酸形成的酯键; ③立体异构特异性:对底物的立体构型有要求, 是一种严格的特异性。作用于不对称碳原子产生的立体异构体; 或只作用于某种旋光异构体(D-型或L-型其中一种), 如乳酸脱氢酶仅催化L-型乳酸脱氢，不作用于D-乳酸等。

4、简述Km 与Vm 的意义。

⑴Km 等于当V=Vm/2时的[S]。⑵Km 的意义：①Km 当[S]相同时,Km 小——V 大；②Km 值可近似表示酶与底物的亲和力：1/Km小，亲和力小；③可用以判断酶的天然底物：Km 最小者为该酶的天然底物。⑶和时的反应速率，与酶浓度成正比。

5、温度对酶促反应有何影响。

(1)温度升高对V 增大；②温度升高可加速酶变性失活，使酶促反应V 变小(2):①温度较低时，V 随温度升高而增大() ②达到某一温度时，V 最大。使酶促反应V (数) 下降。

6、竞争性抑制作用的特点是什么？

(1)竞争性抑制剂与酶的底物结构相似(2)(3)抑制剂浓度越大, 则(4)动力学参数:Km值增大，Vm 值不变。

7、

（1(2)酶原激活的意义：①消化道内蛋（如胰蛋白酶），保证酶在特定部位或环境发挥催化，一旦需要转化为有活性的酶，发挥其

8、

（1）而酶蛋白的分子结构、理化性质及免疫学性质不同的一组酶下称为同工酶。（2协调。. 当某组织病变时, 可能有特殊的同工酶释放出来, 使该同工酶活性升高。如：冠心病等引起的心肌受损患者血清中LDH 1和LDH 2增高，LDH 1大于LDH 2；肝细胞受损患者血清中LDH 5含量增高。

1、 简述糖酵解的生理意义

(1)在无氧和缺氧条件下，作为糖分解功能的补充途径(2)在有氧条件下，作为某些组织细胞主要的供能途径：①成熟红细胞(没有线粒体，不能进行有氧氧化②神经、白细胞、骨髓、视网膜、皮肤等在氧供应充足时仍主要靠糖酵解供能。

2、 简述糖异生的生理意义

(1)在饥饿情况下维持血糖浓度的相对恒定。（2）补充和恢复肝糖原。（3）维持酸碱平衡：肾的糖异生有利于酸性物质的排泄。（4）回收乳酸分子中的能量（乳酸循环）。

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3、 简述血糖的来源和去路

血糖的来源：（1）食物糖类物质的消化吸收；（2）肝糖原的分解；（3）非糖物质异生而成。血糖的去路：

（1）氧化分解功能；（2）合成糖原；（3）合成其它糖类物质；（4）合成脂肪或氨基酸等。

4、 糖酵解与有氧氧化的比较

糖酵解：反应条件：供氧不足或不需氧；进行部位：胞液；关键酶：己糖激酶（或葡萄糖激酶）、磷酸果糖-1、丙酮酸激酶；产物：乳酸、ATP ；能量：1mol 葡萄糖净得2molATP ；生理意义：迅速供能，某些组织依赖糖酵解供能。有氧氧化：反应条件：有氧情况；进行部位：胞液和线粒体；关键酶：己糖激酶等三个酶及丙酮酸脱氢酶系、异柠檬酸脱氢酶、柠檬酸合酶、α-酮戊二酸脱氢酶系；产物：H 2O 、CO 2、ATP; 能量：1mol 葡萄糖净得36mol 或38molA TP ；生理意义：是机体获取能量主要方式

5、 在糖代谢过程中生成的丙酮酸可进入哪些代谢途径

(1)在供氧不足时，丙酮酸在LDH 催化下，接受NADH+H(2), 丙酮酸进入线粒体，在丙酮酸脱氢酶系的催化下，氧化脱羧生成乙酰CoA 化生成CO 2、H 2O 和A TP 。(3)丙酮酸羧激酶催化生成磷酸烯醇式丙酮酸，再异生成糖。（4成草酰乙酸，后者与乙酰CoA 缩合生成柠檬酸，可促进乙酰CoA ）丙酮酸进入线粒体在丙酮酸羧化酶催化下生成草酰乙酸，后者与乙酰CoA 胞液中经柠檬酸裂解催化生成乙酰CoA 6到别构效应剂与激素的调节。

简述三羧酸循环的要点及生理意义

要点：（1）TAC 中有4次脱氢，2次脱羧，1）3个不可逆反应，3个关键酶；（3）TAC 者经苹果酸生成；（4）三羧酸循环一周共产生12A TP 1）TAC 是三大营养素彻底氧化的最终代谢通路；（234）可为氧化磷酸化提供还原能量。

蛋白质

21、重组DNA ，切割目的基因和载体－“切”，目的基因与载体的连接－“接”，筛选并鉴定含重组DNA 分子的受体细。

1、

N, 平均含量为16％，可用于推算未知样品中蛋白质的含量：100克样品中的蛋6.25×100.

2、

α-螺旋，β-折叠、β-转角、无规则卷曲。特征：（1）α-螺旋：①主链骨架围绕中心轴盘绕形成右手螺旋；②螺旋每上升一圈是3.6个氨基酸残基，螺距为0.54nm ；③相邻螺旋圈之间形成许多氢键；④侧链基团位于螺旋的外侧。（2）β-折叠：①若干条肽链或肽段平行或反平行排列成片；②所有肽键的C=O和N-H 形成链间氢键；③侧链基团分别交替位于片层的上、下方。（3）β-转角：多肽链180o 回折部分，通常由四个氨基酸残基构成，借1、4残基之间形成氢键维系。（4）无规则卷曲：主链骨架无规律盘绕的部分。

3、何谓蛋白质的变性作用? 引起蛋白质变性的因素有哪些? 蛋白质变性的本质是什么? 变性后有何特性？

(1)蛋白质的变性作用是指蛋白质分子在某些理化因素作用下, 其特定的空间结构被破坏而导致理化性质改变及生物学活性丧失的现象。(2)引起蛋白质变性的因素:物理因素有加热、紫外线、X 射线、高压、超声波等; 化学因素有极端pH 值(强酸、强碱) 、重金属盐、丙酮等有机溶剂。(3)蛋白质变性的本质是:次级键断链,

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空间结构破坏, 一级结构不受影响。(4)变性后的特性：①活性丧失:空间结构破坏使Pr 的活性部位解体②易发生沉淀:疏水基团外露, 亲水性下降; ③易被蛋白酶水解:肽键暴露出来④扩散常数降低，溶液的粘度增加。

4、比较DNA 和RNA 分子组成的异同？

5、细胞内有哪几类主要的RNA ？其主要功能是什么？

67、T Ψ8910. ; 11. 饥饿48小时属短期饥饿, 此时血糖趋于降低, 引起胰岛素分泌减少, 胰高血糖素分泌增加.

糖代谢:糖原已基本耗竭, 糖异生作用加强, 组织对葡萄糖的氧化利用降低, 大脑仍以葡萄糖为主要能源. 脂代谢:脂肪动员加强, 酮体生成增加, 肌肉以脂酸分解方式供能.

蛋白质代谢:肌肉蛋白分解加强.

12、何谓质粒，为什么质粒可作为基因克隆的载体？

答：质粒是存在于细胞染色体外的小型环状双链DNA 。质粒作为最常用的基因克隆载体是因为：①自身有复制能力，能在宿主细胞内独立自主的复制；②在细胞分裂时保持恒定的传代；③携带某些遗传信息，赋予宿主细胞某些遗传性状。

1. 说明高氨血症导致昏迷的生化基础。

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高氨血症时，氨进入脑组织，可与脑中的α－酮戊二酸结合生成谷氨酸，氨也可与脑中的谷氨酸进一步结合生成谷氨酰胺。脑中氨的增加可使脑细胞中的α－酮戊二酸减少，导致TAC 减弱，从而使脑组织中A TP 生成减少，引起大脑功能障碍，严重时可发生昏迷。

2. 血氨的来源和去路。

血氨的来源：①氨基酸脱氨基及其他含氮物的分解②由肠道吸收③肾脏谷氨酰胺的水解。(2)血氨的去路：①在肝中转变为尿素②合成氨基酸③合成其他含氮物④以NH4+直接排出。

3. 核苷酸的功能

①dNTP 和NTP 分别作为合成核苷酸的原料②ATP 作为生物体的直接供能物质③UDP-葡萄糖、CDP-胆碱分别为糖原、甘油磷脂合成的活性中间体④AMP 是某些辅酶NAD +、NADP +、HSCoA 和FAD 的组成部分⑤cAMP 、cGMP 作为激素的第二信使, 参与细胞信息传递等.

4概述体内氨基酸的来源和主要代谢去路。

氨基酸的来源:①脱氨基作用产生氨和α-酮酸②脱羧基作用生成胺类和CO 2 5为什么测定血清中转氨酶活性可以作肝、心组织损伤的参考指标?

正常时体内多种转氨酶主要存在相应组织细胞内, 血清含量极低, 而谷草转氨酶在心肌细胞中活性最高, 8. 草酰乙酸在物质代谢中的作用.

草酰乙酸在三羧酸循环中起着催化剂一样的作用, , 草酰乙酸主要来源于糖代谢丙酮酸羧化, 故糖代谢障碍时, ; 草酰乙酸是糖异生的重要代谢产物; CoA 从线粒体转运至胞浆的过程, 这与糖转变成脂的过程密切相关; ; 草酰乙酸可经转氨基作用合成天冬氨酸; , CO 2、水和ATP.

１.

(1)DNA 双链碱基对之间的氢键形成两股单链；单链DNA 维持模板DNA 处于单链状态。(2)引物酶——催化合成一小段RNA 作为DNA pol Ⅰ——借助于5→3聚合酶活性、3→5外切酶活性和3→5RNA 引物、填补空隙、修复损伤DNA 等作用；DNA pol 5→3聚合酶活性和→5参与修复特殊的损伤DNA ；DNA pol Ⅲ——具有5→35外切酶活性，是主要的DNA 复制酶。(4)DNA连接酶——催化一段一段的DNA 片DNA 。

2、 聚合酶的种类及功能。

(1)DNA Ⅰ:533→5外切酶活性和5→3外切酶活性，发挥校读、切除RNA 引物、(2)DNA polⅡ:具有5→3聚合酶活性和3→5外切酶活性，参与DNA 损伤的特殊修复作用。Ⅲ:具有5→3聚合酶活性和3→5外切酶活性，是主要的DNA 复制酶。