温医专升本生物化学练习册答案
DNA变性：某些理化因素（温度、pH、离子强度等）会导致 DNA双链互补碱基之间的氢键发生断裂，使DNA 双链解离为单链。这种现象称为DNA 变性。
G蛋白：是一类和GTP或GDP相结合、位于细胞膜胞浆面的外周蛋白，由a、b、g 三个亚基组成。有非活化型和活化型两种构象。
KM值：Km等于酶促反应速率为最大反应速率一半时的底物浓度。
Krebs循环：指乙酰CoA和草酰乙酸缩合生成含三个羧基的柠檬酸，反复的进行脱氢脱羧，又生成草酰乙酸，再重复循环反应的过程。
Klenow片段：利用特异的蛋白酶将DNA聚合酶Ⅰ水解为大、小两个片段，其中C端的大片段具有DNA聚合酶活性和5ˊ→3ˊ核酸外切酶活性，称为Klenow片段。
LDL：低密度脂蛋白 血浆脂蛋白的一种，是血液中胆固醇的主要载体。
RNA编辑：是指一种在RNA由聚合酶生成之后其转录自DNA的核酸序列又发生改变的分子生物学过程。
RNAi ：即RNA干扰，是指在进化过程中高度保守的、由双链RNA（double-stranded RNA，dsRNA）诱发的、同源mRNA高效特异性降解的现象。
SSB: 即单链DNA结合蛋白,在复制中维持模板处于单链状态并保护单链的完整。
Tm值：Tm值就是DNA熔解温度，指把DNA的双螺旋结构降解一半时的温度。不同序列的DNA，Tm值不同。DNA中G－C含量越高，Tm值越高，成正比关系。
VLDL：即极低密度脂蛋白是运输内源性甘油三酯的主要形式。
癌基因：能在体外引起细胞转化，在体内诱发肿瘤的基因。
氨基酸代谢库：食物蛋白质经消化吸收的氨基酸（外源性氨基酸）与体内组织蛋白质降解产生的氨基酸及体内合成的非必需氨基酸（内源性氨基酸）混在一起，分布于体内各处参与代谢，称为氨基酸代谢库。
氨基酸等电点：在某一pH条件下，氨基酸所带正负电荷相等，净电荷为零，此溶液的pH称为该氨基酸的等电点（pI）。
靶向输送：蛋白质合成后需要经过复杂机制，定向输送到最终发挥生物功能的细胞靶部位，这一过程称为～ 摆动性：反密码子的第一位碱基与密码子的第三位碱基配对的现象。
半保留复制：子代细胞的DNA，一股单链从亲代完整地接受过来，另一股单链则完全为新合成。两个子细胞的 DNA都和亲代，DNA碱基序列一致。这种复制方式称为半保留复制。
半不连续复制：领头链连续复制而随从链不连续复制的复制方式.
必需氨基酸：指体内需要而又不能自身合成，必须由食物供给的氨基酸
必需基团：酶分子中氨基酸残基侧链的化学基团中，一些与酶活性密切相关的基团。
必需脂肪酸：机体必需但自身又不能合成或合成量不足，必须从植物油中摄取的脂肪酸叫必需脂肪酸。包括亚油酸、亚麻酸和花生四烯酸。
编码链：DNA双链中按碱基配对规律能指引转录生成RNA的一股单链，称为模板链，相对的另一股单链是编码链。
变性：某些理化因素（温度、pH、离子强度等）会导致 DNA双链互补碱基之间的氢键发生断裂，使DNA 双链解离为单链。这种现象称为DNA 变性。
变构酶：通过改变分子构象，从而影响酶活性的一类酶。
变构调节：代谢物与关键酶分子活性中心外的某个部位可逆地结合，使酶发生变构而改变其催化活性，对酶催化活性的这种调节方式称为~。
别构调节：体内的一些代谢物可与酶分子活性中心外的某个部位非共价可逆结合，使酶构象改变，从而改变酶的活性，酶的这种调节方式称为酶的别构调节。
丙氨酸-葡萄糖循环：丙氨酸和葡萄糖周而复始的转变，完成肌肉和肝之间氨的转运，这一途径称为~。
补救合成途径：利用游离的碱基或核苷，经过简单的反应过程，合成核苷酸的途径，这是次要合成途径，脑、骨髓等只能进行此途径。
不对称转录：①对某一基因，一股链可转录，另一股链不转录；②模板链并非永远在同一单链上。
不可逆性抑制作用：抑制剂通常和酶活性中心上或以外的必需基团以共价键相结合，使酶失活。采用透析或
超滤的方法不能将抑制剂除去，这种抑制作用叫做不可逆性抑制作用。
操纵子：在原核生物中，若干结构基因可串联在一起，其表达受到同一调控系统的调控，这种基因的组织形式称为～重组修复：指依靠重组酶系将另一段未受损伤的DNA移到损伤部位，提供正确的模板，进行修复的过程。
初级胆汁酸：肝细胞以胆固醇为原料合成的胆汁酸与甘氨酸或牛磺酸的结合产物，包括胆酸、鹅脱氧胆酸、甘氨胆酸、牛磺胆酸、甘氨鹅脱氧胆酸和牛磺鹅脱氧胆酸。
从头合成途径：利用磷酸核糖、氨基酸、一碳单位和CO2 等简单物质为原料，经过一系列酶促反应，合成核苷酸的途径。
代谢组学：是指对某一生物或细胞所有低分子质量代谢产物进行定性和定量检测，分析活细胞中代谢物谱变化的研究领域。
胆素原的肠肝循环：肠道中的胆素原少量可被肠粘膜细胞重吸收，经门静脉入肝，其中大部分再随胆汁排入肠道，形成胆素原的肠肝循环。
胆汁酸的肠肝循环：胆汁酸随胆汁排入肠腔后，95％通过重吸收经门静脉又回到肝，在肝内转变为结合型胆汁酸，经胆道再次排入肠腔的过程。
蛋白质靶向输送：蛋白质合成后再细胞内被定向输送到其发挥作用部位的过程,又称蛋白质分选.
蛋白质变性：多肽链、蛋白质的特定空间构象的部分或完全非折叠过程或形式。
蛋白质的腐败作用：未被消化的蛋白质及未被吸收的氨基酸，在大肠下部受大肠杆菌的分解，此分解作用称为腐败作用。
蛋白质的互补作用：指营养价值较低的蛋白质混合食用，其必需氨基酸可以互相补充而提高营养价值。 蛋白质的一级结构：指多肽链中氨基酸的排列顺序。由遗传密码的排列顺序决定。
蛋白质的四级结构：蛋白质分子中各个亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用。四级结构中各亚基间的结合力主要是氢键和离子键。
蛋白质等电点：当蛋白质溶液处于某一pH时，蛋白质解离成正、负离子的趋势相等，即成为兼性离子，净电荷为零，此时溶液的pH称为蛋白质的等电点。
氮平衡：指每日氮的摄入量(食物中的蛋白质)与排出量(粪便和尿液)之间的关系。
底物水平磷酸化：指ADP或其他核苷二磷酸的磷酸化作用与底物的脱氢作用直接相偶联的反应过程，是生物体内产能的方式之一。
底物循环：一对催化两个途径的中间代谢物之间循环的方向相反、代谢上不可逆的反应。有时该循环通过ATP的水解导致热能的释放。
第二信使：膜受体结合第一信使后在细胞内产生的传递信息的小分子物质
电子传递链：又叫呼吸链，是由位于线粒体内膜（真核）中的一系列电子体按标准氧化还原电位，由低到高顺序排列组成的一种能量转换体系。
端粒：是真核生物染色体线性DNA分子末端的结构。形态学上，DNA末端与它的结合蛋白质紧密结合，像两顶帽子那样盖在染色体两端，使染色体DNA末端膨大成粒状。
断裂基因：真核生物结构基因，由若干个编码序列和非编码序列互相间隔开但又连续镶嵌而成， 去除非编码区再连接后， 可翻译出由连续氨基酸组成的完整蛋白质，这些基因称为断裂基因。
反式作用因子：也称真核转录调节因子。由它的编码基因表达后，通过与特异的顺式作用元件识别、结合，反式激活另一基因的转录。
反转录：反转录是以RNA为模板，通过反转录酶,合成DNA的过程，是DNA生物合成的一种特殊方式。 泛素：一种高度保守的小分子蛋白质。在细胞内蛋白质的蛋白酶体系降解途径中，在特异泛素化酶催化下，几个泛素分子串联地共价结合至靶蛋白的赖氨酸残基。
翻译：就是将核酸中由 4 种核苷酸序列编码的遗传信息，通过遗传密码破译的方式解读为蛋白质一级结构中20种氨基酸的排列顺序 。
分子伴侣：指导新生肽链按特定方式正确折叠的辅助性蛋白.
分子病：由蛋白质分子发生变异所导致的疾病，称为分子病。
非竞争性抑制剂：指与酶的活性位点以外的部位结合，使酶分子形状发生了变化，活性位点不适于接纳底物分子的化学试剂。
腐败作用：食物中的蛋白质，大约95%被消化吸收。未被消化的蛋白质及未被吸收的氨基酸，在大肠下部会受大肠杆菌的分解，此分解作用称~。
复制：是指遗传物质的传代，以亲代DNA为模板合成两个完全相同的子代DNA的过程。
复制叉：是DNA复制时在DNA链上通过解旋、解链和SSB蛋白的结合等过程形成的Y字型结构称为复制叉。 复性：若蛋白质变性程度较轻，去除变性因素后，蛋白质仍可恢复或部分恢复其原有的构象和功能，称为复性。
冈崎片段：DNA复制时，随从链复制中形成的不连续片段。
共价修饰：在其他酶的催化作用下，某些酶蛋白肽链上的一些基团可与某种化学基团发生可逆的共价结合，从而改变酶的活性，此过程称为共价修饰。
谷胱甘肽：是由谷氨酸、半胱氨酸和甘氨酸组成的三肽。分子中半胱氨酸的巯基是该化合物的主要功能基团。 关键酶：对一条代谢途径的反应速率和方向具有调节作用的酶.
管家基因：对生命全过程都是必需的或必不可少的一类基因。这类基因在一个生物个体的几乎所有细胞中持续表达。
核蛋白体循环：在肽链合成的延长阶段，经进位、成肽和转位三个步骤而使氨基酸依次进入核蛋白体并聚合成多肽链的过程。
核酶：具有催化活性的核糖核酸。
核酸分子杂交：在溶液中，不同来源的DNA经热变性后，慢慢冷却使其复性，异源DNA单链间通过碱基配对原则，形成杂交DNA双链分子，称为~。也可以是DNA与互补的RNA之间，RNA与RNA之间的核酸分子杂交。 核糖体循环：在一个核糖体上重复进行进位,成肽,转位的循环过程(狭义)
核小体：染色质的基本组成单位是核小体，它是由 DNA和 H1、H2A、H2B、H3和H4等5种组蛋白共同构成的。 后随链：复制的方向与解链方向相反，复制是不连续进行的，这条子链称为后随链。
呼吸链：线粒体内膜上，按照一定顺序排列的一系列具有传递氢或电子的酶和辅酶构成的氧化还原反应体系，称为～回文结构：大部分II类酶识别DNA位点的核苷酸序列呈二元旋转对称，通常称这种特殊的结构顺序为~。
基因表达：基因转录和翻译的过程.
基因工程：实现基因克隆所采用的方法及相关的工作统称重组DNA技术或重组DNA工艺学，又称基因工程。 基因剔除：建立在同源重组基础上的有目的地去除细胞或动物体内某种基因的技术。
基因文库：指一个包含了某一生物体全部 DNA序列的克隆群体.基因文库可分为基因组文库
基因诊断：直接检测体内基因或外源感染基因的结构及其表达水平是否正常，从而对疾病作出诊断的方法。 基因治疗：将某种遗传物质转移到患者细胞内，使其在体内发挥作用。以治疗疾病方法。
基因组：一个生物体的全部遗传信息，即DNA的全部核苷酸序列。
激素敏感性甘油三酯脂肪酶：脂肪细胞内的一种催化甘油三酯水解为甘油二酯及脂肪酸的酶，是脂肪动员的关键酶，其活性受多种激素调节。
激素敏感脂肪酶：脂肪组织中的甘油三酯脂肪酶，活性很低，是甘油三酯分解的限速酶，该酶的活性受多种激素的调控，故又称激素敏感性甘油三酯脂肪酶。
甲硫氨酸循环：甲硫氨酸经ATP 活化生成S-腺苷甲硫,SAM去甲基后生成 S-腺苷同型半胱氨酸,后者脱去腺苷生成同型半胱氨酸,同型半胱氨酸再接受N5-CH3-FH4上的甲基,重新形成甲硫氨酸的循环过程.
简并性：有的氨基酸可由多个密码子编码的现象。
结构域：三级结构中、分割成折叠较为紧密且稳定的区域，各行使其功能。结构域也可看作是球状蛋白质的独立折叠单位，有较为独立的三维空间结构
结合胆红素：在肝与葡糖醛酸结合转化的胆红素称为~或肝胆红素。
解链温度：DNA的变性从开始解链到完全解链，是在一个相当窄的温度内完成的，在解链过程中，紫外吸光度的变化ΔA260达到最大变化值的一半时所对应的温度称为解链温度或称融解温度。
竞争性抑制作用：抑制剂和酶的底物在结构上相似，可与底物竞争结合酶的活性中心，从而阻碍酶与底物形成中间产物，这种抑制作用称为竞争性抑制作用。
聚合酶链反应：是一种模拟自然DNA 复制过程的核酸体外扩增技术.
开放阅读框：从mRNA的5’-端起始密码子AUG开始至3’-端终止密码子前的一段能编码并翻译出氨基酸序列的核苷酸序列(不含终止密码子)。开放阅读框通常代表某个基因的编码序列.
联合脱氨基作用：在转氨酶和谷氨酸脱氢酶的联合作用下，使各种氨基酸脱下氨基的过程。 磷酸二酯键：一个脱氧核苷酸的羟基与另一个核苷酸 的α-磷酸基团缩合形成磷酸二酯键。
磷酸戊糖途径：是指从糖酵解的中间产物 6-磷酸-葡萄糖开始形成旁路，通过氧化、基团转移两个阶段生成果糖-6-磷酸和 3-磷酸甘油醛， 从而返回糖酵解的代谢途径，亦称为磷酸戊糖旁路。
领头链：DNA复制过程中连续合成的子链，其方向与复制叉方向相同
酶的共价修饰调节：酶蛋白肽链上某些残基在不同催化单向反应的酶的催化下发生可逆的共价修饰，从而引起酶活性改变，这种调节称为~ 又称酶的化学修饰调节。
酶的活性中心：是酶分子中能与底物特异结合并催化底物转化为产物的具有特定三维结构的区域。
酶的特异性：一种酶仅作用于一种或一类化合物，或一定的化学键，催化一定的化学反应并生成一定的产物。酶的这种特性称为酶的特异性或专一性。
酶原：有些酶在细胞内合成或初分泌时只是酶的无活性前体，此前体物质称酶原。
酶原的激活：在一定条件下，酶原水解开一个或几个特定的肽键,构象发生改变,形成或暴露出活性中心, 表现出酶的活性. 这种由酶原向有活性酶转化的过程称为酶原激活.
米氏常数：米氏方程Ｖ＝Vmax[S]/( Km+ [S])中， Km为米氏常数。
密码子：在mRNA的开放阅读框内,每三个相邻的核苷酸代表一种氨基酸或肽链合成的起始/终止信息,称为三联体密码子。
模板链：转录时作为RNA 合成模板的一股单链称为模板链。
模体：模体是蛋白质分子中具有特定空间构象和特定功能的结构成分。
目的基因：应用重组DNA技术的目的有时是为分离、获得某一感兴趣的基因或DNA序列，或是为获得感兴趣基因的表达产物——蛋白质。这些感兴趣的基因或DNA序列就是目的基因，又称目的DNA。
内含子：隔断基因的线性表达而在剪接过程中被除去的核酸序列
逆转录：指以RNA 为模板,按照碱基互补配对原则,在逆转录酶的作用下,催化合成DNA的过程.
鸟氨酸循环：肝中利用氨合成尿素的代谢通路，又称尿素循环。
尿素循环：肝中利用氨合成尿素的代谢通路。
柠檬酸循环：指乙酰CoA和草酰乙酸缩合生成含三个羧基的柠檬酸，反复的进行脱氢脱羧，又生成草酰乙酸，再重复循环反应的过程。
启动子:模板DNA 上被RNA 聚合酶识别并结合的部位称为启动子，是调控转录的关键部位。
前导链:复制的方向与解链方向相同，复制是连续进行的，这条子链称为前导链。
切除修复：细胞内最重要的修复机制，主要由DNA聚合酶I及连接酶执行。
融解温度:在解链过程中， 紫外吸光度的变化ΔA260达到最大变化值的一半时所对应的温度定义为DNA 的解链温度或融解温度。
乳糜微粒:由小肠粘膜细胞利用从消化道摄取的食物脂肪酸再合成甘油三酯后组装形成的一种脂蛋白，经淋巴系统吸收入血，功能是运输外源性甘油三酯和胆固醇。
乳酸循环:肌细胞通过糖无氧氧化生成乳酸，乳酸通过血液运输到肝，在肝内异生为葡萄糖。葡萄糖入血后再被肌摄取，由此构成循环，此循环称为乳酸循环，也称Cori循环。
三联体密码：mRNA分子上从5至3方向，由AUG开始，每3个相邻核苷酸为一组，决定肽链上某一个氨基酸或蛋白质合成的起始、终止信号，称为三联体密码。
三羧酸循环：指乙酰CoA和草酰乙酸缩合生成含三个羧基的柠檬酸，反复的进行脱氢脱羧，又生成草酰乙酸，
再重复循环反应的过程。
生物氧化：糖、脂肪、蛋白质等营养物质在体内经分解代谢，最终生成二氧化碳和水，同时逐步释放能量，供生命活动所需。
生物转化：机体对内、外源性的非营养物质进行的氧化、还原、水解以及各种结合反应，增加其水溶性，利于从尿或胆汁排出体外的过程。
食物蛋白质的互补作用：营养价值较低的蛋白质混合食用，则必需氨基酸可以互相补充从而提高营养价值，称为食物蛋白质的互补作用。
水溶性维生素：是能在水中溶解的一组维生素，常是辅酶或辅基的组成部分。主要包括维生素B1，维生素B2和维生素C等。
疏水作用:是指水介质中球状蛋白质的折叠总是倾向于把疏水残基埋藏在分子内部的现象。
双向复制：DNA的复制从起点开始,向两个方向进行解链,形成两个复制方向相反的复制叉,称为双向复制 顺式作用元件：在转录起始点上游参与转录调控的DNA序列。
肽单元：参与肽键的6个原子C1、C、O、N、H、C2位于同一平面，C1和C2在平面上所处的位置为反式(trans)构型，此同一平面上的6个原子构成了所谓的肽单元。
肽键：即一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水缩合而成的化学键（—CO—NH—）。
探针：是与待测核苷酸序列或基因序列互补，经过特殊可检测标记，用于该特定核苷酸序列或基因序列检测的DNA或RNA。
糖的无氧氧化：在机体缺氧条件下，葡萄糖经一系列酶促反应生成丙酮酸进而还原生成乳酸的过程称糖的无氧氧化。
糖的有氧氧化：机体利用氧将葡萄糖彻底氧化成H2O和 CO2的反应过程，称为糖的有氧氧化，是体内糖分解供能的主要方式。
糖酵解：一分子葡萄糖在胞液中可裂解为两分子丙酮酸，是葡萄糖无氧氧化和有氧氧化的共同起始途径，称为糖酵解。
糖异生：是指从非糖化合物转变为葡萄糖或糖原的过程。
糖异生作用：非糖物质（乳酸、甘油、生糖氨基酸等）转变为葡萄糖或糖原的过程称为糖异生。糖异生的主要场所是肝脏，反应途径基本上是糖酵解的逆行。
糖原：由葡萄糖分子聚合而成的含有许多分子的大分子高聚合物，呈聚集的颗粒状存在于肝和骨胳肌细胞中。 同工酶：是指催化相同化学反应，但酶蛋白的分子结构。理化性质乃至免疫学性质不同地一组酶。 酮体：脂肪酸在肝内β-氧化产生大量乙酰 CoA,部分被转变为酮体。
突变：基因组DNA的分子结构改变或其序列的改变称基因突变或DNA损伤
退火：热变性的DNA 经缓慢冷却后可以复性，这一过程称为退火。
脱氨基作用：指氨基酸脱去α-氨基生成相应α-酮酸的过程。
外显子：在断裂基因及其初级转录产物上出现，并表达为成熟 RNA的核酸序列
微量元素：人体每日需要量在100mg以下的化学元素，主要包括铁、碘、铜、锌、锰、硒、氟、钼、钴、铬等。
维生素：是维持人体正常生理功能所必需的营养素，是人体内不能合成或合成量甚少，必须由食物供给的一组低分子有机化合物。
维生素A原：这类本身不具备维生素A活性，但在体内可以转化为维生素A的物质，称为维生素A原。 限制性核酸内切酶：是一类核酸内切酶,能够识别双链 DNA分子内部的特异性位点并裂解磷酸二酯键.
协同效应：一个亚基与其配体结合后，能影响此寡聚体中另一个亚基与配体的结合能力,称为协同效应。若是促进作用则称为正协同效应;若是抑制作用则称为负协同效应.
信号序列：蛋白质一级结构中特殊的氨基酸序列,可引导蛋白质转移到细胞的适当靶部位.
修复：是对已发生分子改变的补偿措施，使其回复为原有的天然状态。
血糖：血液中所含的葡萄糖称为血糖，正常范围为3.89 ~6.11mol∕L。
血脂：血浆中脂类物质的总称，包括甘油三酯、胆固醇、胆固醇酯、磷脂和游离脂肪酸等。
亚基：具有四级结构的蛋白质的次级结构单位.
氧化呼吸链：指线粒体内膜中按一定顺序排列的一系列具有电子传递功能的酶复合体（酶和辅酶） ，可通过一系列的氧化还原将代谢物脱下的电子（氢）最终传递给氧生成水。
氧化磷酸化：即同代谢物脱下的氢，经线粒体氧化呼吸链电子传递释放能量，偶联驱动ADP磷酸化生成ATP的过程。
一碳单位：某些氨基酸在分解代谢过程中产生的只含有一个碳原子的基团，称为一碳单位。
抑癌基因：是一类能抑制细胞过度生长、增殖从而遏制肿瘤形成的基因。
遗传密码：mRNA分子上从5至3方向，由AUG开始，每3个相邻核苷酸为一组，决定肽链上某一个氨基酸或蛋白质合成的起始、终止信号。
引发体：含有解旋酶DnaB,DnaC,引物酶和 DNA复制起始区共同构成的复合结构.
引物：由引物酶合成的短链RNA 片段,为 DNA的合成提供 3’-OH 末端.
有氧氧化：机体利用氧将葡萄糖彻底氧化成H2O和 CO2的反应过程，称为糖的有氧氧化，是体内糖分解供能的主要方式。
诱导契合学说：当酶与底物相互接近时，其结构相互诱导、相互变形和相互适应，进而相互结合。这一过程称为酶-底物结合的诱导契合学说。
杂交：使单链DNA或 RNA分子与具有互补碱基的另一DNA或RNA 片断结合成双链的技术。即核酸分子间的杂交。
载体：是能携带目的基因,实现目的基因在受体细胞中复制或者表达蛋白质的一些ＤＮＡ分子.
载脂蛋白：血浆脂蛋白中的蛋白质部分，分为 A、B、C、D、E等几大类，在血浆中期运载脂质的作用，还能识别脂蛋白受体、调节血浆脂蛋白代谢酶的活性。
增色效应：在DNA 解链过程中，由于有更多的共轭双键得以暴露，含有DNA 的溶液在260nm处的吸光度随之增加，这种现象称为 DNA的增色效应。
脂蛋白：是脂质与载脂蛋白结合形成的复合体，是血浆脂质的运输和代谢形式。一般呈球形，表面为载脂蛋白、磷脂、胆固醇的亲水基团，内核为甘油三酯、胆固醇酯等疏水脂质。
脂肪动员：是指储存在脂肪细胞中的脂肪，在肪脂酶作用下逐步水解释放 FFA及甘油供其他组织氧化利用的过程。
脂肪酸的β氧化：脂肪酸在一系列酶的作用下，在α碳原子和β碳原子之间断裂，β碳原子被氧化成羧基，生成含有两个碳原子的乙酰辅酶A，和较原来少两个碳原子的脂肪酸
脂类：是一类非均一、物理和化学性质相近，并能为机体利用的有机化合物，是脂肪和类脂的总称。
脂溶性维生素：是指不溶于水而溶于脂肪及有机溶剂的维生素，包括维生素A、维生素D、维生素E、维生素K。
肿瘤抑制基因：抑制细胞过度生长、增值从而抑制肿瘤形成的基因.
中心法则 ：DNA的复制（以DNA为模板合成DNA）、RNA的逆转录（以RNA为模板合成DNA）、DNA的损伤与修复、RNA的转录（以DNA为模板合成RNA）
转氨基作用：氨基酸在转氨酶催化下，在辅酶磷酸吡哆醛的协助下，可逆地把氨基转移给α-酮酸的反应称为转氨基作用。
转录因子：能直接或间接辨认和结合另一基因的DNA 序列，影响其表达的蛋白质。
转录：是遗传信息由DNA转换到RNA的过程。
1．什么是同工酶，有何生理及临床意义？
（1）同工酶是指催化的化学反应相同，而酶蛋白的分子结构、理化性质及免疫学性质不同的一组酶下称为同工酶。（2）其临床意义：①属同工酶的几种酶由于催化活性有差异及体内分布不同，有利于体内代谢的协调。
②同工酶的检测有助于对某些疾病的诊断及鉴别诊断.当某组织病变时,可能有特殊的同工酶释放出来,使该同工酶活性升高。如：冠心病等引起的心肌受损患者血清中LDH1 和LDH2 增高，LDH1 大于LDH2 ；肝细胞受损患者血清中LDH5含量增高。
2．简述糖酵解途径。
1.迅速供能，这对肌肉收缩更为重要，当机体缺氧或剧烈运动肌肉局部血流不足时，能量主要通过糖酵解途径获得。2.是某些组织获能的必要途径。如：神经 白细胞 骨髓组织等。即使再有氧时也进行强烈的酵解而获能3 成熟的红细胞无线粒体 仅靠无氧酵解供能。
3．什么是酶原、酶原激活？有何生理意义？
有些酶在细胞内合成或初分泌时只是酶的无活性前体，必须在一定的条件下，这些酶的前体水解开一个或几个特定的肽键，致使构象发生改变，表现出酶的活性。这种无活性酶的前体称为酶原。酶原向酶的转化过程称为酶原的激活。 酶原激活的意义在于酶原保护机体不受损害，发挥对机体的保护作用，还在于保证酶在特定部位环境发挥其催化作用。
4．简述鸟氨酸循环。
又称“尿素循环”。是体内氨的主要去路, 解氨毒的重要途径。肝脏是鸟氨酸循环的重要器官。主要过程：①NH3、CO2、ATP缩合生成氨基甲酰磷酸②瓜氨酸的合成③精氨酸的合成④ 精氨酸水解生成尿素
5．何谓血糖？简述血糖的来源与出路？
血糖指血液中的葡萄糖。来源：食物中多糖的消化吸收；糖异生；肝糖原的分解.去路：氧化分解产能利用；糖原合成；磷酸戊糖途径分解；转化为其它糖或脂类物质；随尿排出。
6．简述遗传中心法则的基本内容。
遗传信息从DNA转录到mRNA再翻译成蛋白质，以及遗传信息从DNA到DNA的复制过程，这就是分子生物学的中心法则。RNA自我复制，RNA反转录成DNA是中心法则的发展。中心法则及其发展提示了基因的两个基本属性——自我复制和控制蛋白质合成。
7．简述磷酸戊糖途径的生理意义。
（一）为核苷酸的生成提供核糖；（二）提供NADPH作为供氢体参与多种代谢反应
8．试述蛋白质的脱氨基作用。
答：有转氨作用、氧化脱氨基作用、联合脱氨基作用、非氧化性脱氨基作用。
转氨作用——α-氨基酸与α-酮酸在转氨酶催化下，氨、酮二基互换的过程。
氧化脱氨基作用——氨基酸先脱氢生成不稳定的亚氨基酸，然后水解产生α-酮酸和氨。
联合脱氨基作用——转氨基和脱氨基相偶联而脱出氨基的作用，是体内最重要的脱氨基方式，有两种途径：
1.肝、肾等组织中进行转氨作用偶联谷氨酸氧化脱氨途径；2.骨骼肌和心肌组织中进行嘌呤核苷酸循环脱氨。
9．谷氨酰胺生成与降解有何重要的生物学意义。
生成：谷氨酰胺的生成不仅是解氨毒的重要方式,也是体内氨的运输和储存方式,对调节机体的酸碱平衡也有重要作用,谷氨酰胺也可参与体内嘌呤、嘧啶和非必需氨基酸的合成.
降解：意义就在于能够使机体调整所含不同种类氨基酸的比例以更优化地生成蛋白.
10．试述一碳单位的概念、转运形式和重要生物学意义。
概念：某些氨基酸在分解代谢过程中产生的只含有一个碳原子的基团，称为一碳单位。
转运形式：以四氢叶酸为载体，一碳单位代谢的辅酶，哺乳动物可由叶酸经二氢叶酸还原酶被还原产生。 意义：①作为合成嘌呤和嘧啶的原料；②把氨基酸代谢和核酸代谢联系起来。
11．简述酶促反应中可逆性抑制剂的作用原理。
可逆性抑制剂以非共价键与酶或酶-底物复合物的特定区域可逆结合成复合物，并使酶活性降低甚至消失；采用透析或超滤将未结合抑制剂除去，则抑制剂和酶蛋白复合物解离，同时酶活性逐步恢复。可逆性抑制剂一般为完全抑制剂，即只要结合了抑制剂酶就不能催化底物转变成产物。有竞争性抑制作用、非竞争性抑制作用、反竞争性抑制作用三种类型。
12．什么是突变？修复突变损伤的方式有哪几种？
基因组DNA的分子结构改变或其序列的改变称为基因突变。方式主要有：直接修复、切除修复、重组修复、
SOS修复四种。
13．请描述三种RNA的结构特征及其功能。
答：1.信使RNA:含量最少，约3%，但种类最多，核苷酸数在500-6000之间。功能：从DNA转录遗传信息，并作为指导蛋白质合成的模板。
2.转运RNA:分子质量最小，核苷酸数在70-120之间，约15%，tRNA具有三叶草型的二级结构和倒L形的三级结构。功能：蛋白质合成中的接合器分子，携带氨基酸，将其转运到核糖体上。
3.核糖体RNA:含量最多，约80%以上，各种rRNA有特定的二级结构，高分子的还可形成三级结构。功能：是蛋白质合成机器，与蛋白质共同组成蛋白质的合成场所——核糖体。
14．什么是脂肪酸的β-氧化？请阐述脂肪酸β-氧化的步骤。
脂肪酸的β氧化：脂肪酸在一系列酶的作用下，在α碳原子和β碳原子之间断裂，β碳原子被氧化成羧基，生成含有两个碳原子的乙酰辅酶A，和较原来少两个碳原子的脂肪酸步骤：脱氢、加水、再脱氢、硫解。
15．请描述葡萄糖的无氧分解途径及生理意义。
分解途径：1、葡萄糖在己糖激酶催化下→6-磷酸葡萄糖；磷酸己糖异构酶催化下→6-磷酸果糖；由磷酸果糖激酶-1催化下→1，6-二磷酸果糖；1，6-二磷酸果糖在醛缩酶的催化下→磷酸二羟丙酮和3-磷酸甘油醛；在磷酸丙糖异构酶的催化下相互转变； 3-磷酸甘油醛在3-磷酸甘油醛脱氢酶催化下→含有一个高能磷酸键的1,3-二磷酸甘油酸；在磷酸甘油酸激酶催化下→3-磷酸甘油酸；在磷酸甘油酸变位酶催化下→2-磷酸甘油酸；在烯醇化酶催化下，脱水生成含高能磷酸键的磷酸烯醇式丙酮酸；在丙酮酸激酶催化下→烯醇式丙酮酸→丙酮酸。2、无氧条件下，由乳酸脱氢酶催化下，丙酮酸被还原为乳酸。
生理意义：1、糖酵解是生物界普遍存在的供能途径，是糖有氧氧化的前提，少数组织如视网膜、睾丸、红细胞、肾髓质等在，即使在有氧条件下仍需从糖酵解获得能量。
2、在某些情况下，如剧烈运动、缺氧，组织细胞往往通过增强糖酵解获取能量。
3、在某些病理情况下，如严重贫血、大量失血、呼吸障碍、肿瘤组织等，也需通过糖酵解获取能量。
16．试分析可逆性抑制剂的类型及作用特点？
1.竞争性抑制作用：抑制剂与底物有相似的化学结构，能与底物竞争酶的活性中心，造成酶活性下降。（Km增大，Vmax不变）
2.非竞争性抑制作用：抑制剂与酶活性中心外的三维结构区域或基团结合，虽不影响酶与底物的结合，但可影响酶将结合在活性中心的底物转变生成产物，导致酶活性下降。（Km不变，Vmax降低）
3.反竞争性抑制作用：抑制剂只能与酶底物复合物的特定空间部位结合，使结合此类抑制剂的ES复合物不能转变成产物，同时也抑制从复合物中解离出游离酶。（Km降低，Vmax降低）
17．何谓蛋白质的变性和复性？在医学上有何应用？
答：某些理化因素作用下，使蛋白质的空间构象遭到破坏，导致其理化性质改变和生物活性的丢失，称为蛋白质变性。若蛋白质变性程度较轻，去除变性因素后，蛋白质仍可恢复或部分恢复其原有的构象和功能，称为复性。
变性的应用：临床医学上，变性因素常被应用来消毒及灭菌。此外, 防止蛋白质变性也是有效保存蛋白质制剂的必要条件。
18．何谓复制？哪些酶参与复制的过程？
复制是指遗传物质的传代，以亲代DNA为模板合成两个完全相同的子代DNA的过程。参与复制的过程的酶有：解螺旋酶，DNA拓扑异构酶，单链DNA结合蛋白，引物酶，DNA聚合酶，DNA连接酶。
19．乙酰辅酶A的来源与去路。
来源：（1）葡萄糖（糖原）分解代谢。（2）脂肪酸β-氧化。（3）生酮氨基酸分解。
去路：（1）进入三羧酸循环彻底氧化。（2）生成酮体。（3）合成脂肪酸。（4）合成胆固醇。
20．酶与催化剂相比的共同点及其酶促反应的特点？
共同点：酶具有常规化学催化剂的基本特点，在化学反应前后质和量都不改变，不改变化学反应的平衡点，可以显著降低反应活化能。
酶促反应的特点：1.酶具有在温和条件下极高的催化效率；2.酶催化作用具有高度专一性；3.酶活性对环境因素的敏感性；4.酶活性的可调节性。
21．简述体内氨基酸的来源于去路。
体内氨基酸的来源：（1）食物蛋白质消化吸收；（2）组织蛋白质分解；（3）体内合成非必需氨基酸。 体内氨基酸的去路：（1）合成组织蛋白质；（2）通过脱氨基、脱羧基分解代谢；（3）转化或参与合成某些含氮化合物。
22．说明核苷酸抗代谢药物作用机制及临床意义。
作用机制：1、两者竞争同一酶系，影响酶与代谢物间的正常生化反应速率，而减少或取消代谢物的生成；2、以“伪”物质身份参与生化反应，生成无生物活性的产物，而阻断某一代谢，致使该合成路径受阻。临床意义：抗肿瘤，治疗白血病等。
23．请描述参与DNA复制的体系
1.底物: dATP, dGTP, dCTP, dTTP；2.聚合酶: 依赖DNA的DNA聚合酶；3.模板: 解开成单链的DNA母链；引物:提供3-OH末端使dNTP可以依次聚合；其他的酶和蛋白质因子。
24．简述嘌呤和嘧啶核苷酸从头合成的原子来源及其合成特点。
嘌呤核苷酸从头合成来源于天冬氨酸，N10-甲酰FH4，N5,N10-甲炔FH4，谷氨酰胺，甘氨酸，CO2。其特点是：嘌呤核苷酸是在磷酸核糖分子基础上逐步合成的,不是首先单独合成嘌呤碱然后再与磷酸核糖结合的。
嘧啶核苷酸从头合成来源于谷氨酰胺、二氧化碳和天冬氨酸。其特点是首先将这些原料合成嘧啶环，然后与PRPP反应生成。
25．酮体的组成、代谢特点及意义
组成：乙酰乙酸、β—羟基丁酸、丙酮三种物质。
代谢特点：1.合成酮体的原料是乙酰CoA，在肝细胞线粒体内进行，共5步反应，需4种酶催化，其中肝脏特有酶羟甲戊二酸单酰CoA合酶（HMG-CoA）是酮体生成限速酶。2.酮体在肝内生成后随血液运输到其他组织而被利用。
意义：1.饥饿或糖供应不足时，酮体替代葡萄糖，保证脑的正常功能。2.正常情况下，酮体能被肝外组织及时氧化利用，但在饥饿、低糖饮食或糖尿病时，糖的利用不足，脂肪动员加强，肝内酮体生成过多，超过肝外组织利用能力时，可引起酮血症。
26．请描述葡萄糖有氧氧化的概念、基本途径及生理意义。
概念：机体利用氧将葡萄糖彻底氧化成H2O和 CO2的反应过程，称为糖的有氧氧化，是体内糖分解供能的主要方式。
基本途径：1.葡萄糖在细胞液中循糖酵解途径生成丙酮酸；2.丙酮酸进入线粒体，在丙酮酸脱氢酶复合体催化下被氧化脱羧生成乙酰CoA；3.乙酰CoA进入三羧酸循环，氧化生成CO2、H2O。生理意义：1. 糖有氧氧化是机体获取能量的主要方式；2. 糖有氧氧化是体内糖、脂肪、蛋白质三种主要有机物相互转变的联系体系；
3. 糖有氧氧化的第三阶段——三羧酸循环是生物体内一个极其重要的代谢途径，是糖、脂肪、蛋白质三种主要有机物在体内彻底氧化的共同代谢途径。
27．什么是遗传密码?有何特点？
遗传密码：mRNA分子上从5至3方向，由AUG开始，每3个相邻核苷酸为一组，决定肽链上某一个氨基酸或蛋白质合成的起始、终止信号。
特点：1.连续性；2.方向性；3.简并性；4.通用性。
28．有何关键酶？举例说明关键酶在代谢调节中的作用特点及意义。
关键酶：己糖激酶，磷酸果糖激酶-1，丙酮酸激酶。
特点：1、催化反应速度最慢；2、其活性能决定代谢的方向；3、通常处于代谢途径的起始部或分支处；4、其活性受多种代谢物或效应剂的调节。
29．DNA复制中高度保真性的分子基础是什么？
1.严格的碱基配对；2.DNA聚合酶对碱基的选择；3.DNA聚合酶的校读功能；4.复制后修复
30．真核生物mRNA的转录后加工包括哪些内容？
（1）首尾的修饰；（2）mRNA的剪接；（3）mRNA编辑
31．请简述复制与转录体系的区别。
转录 复制
模板 基因的模板链转录 两股链均全复制
原料 NTP dNTP
引物 不需要 需要
碱基配对 A-U、T-A、G-C A-T、G-C
聚合酶 NA聚合酶 DNA聚合酶
产物 mRNA、tRNA、rRNA等 DNA
32. 请描述三羧酸循环的概念、基本途径及生理意义。
概念：指乙酰CoA和草酰乙酸缩合生成含三个羧基的柠檬酸，反复的进行脱氢脱羧，又生成草酰乙酸，再重复循环反应的过程。
基本途径：1. 乙酰CoA与草酰乙酸在柠檬酸合酶的催化下缩合成柠檬酸；2.顺乌头酸酶催化柠檬酸脱水，然后又加水，使柠檬酸异构化为异柠檬酸；3. 在异柠檬酸脱氢酶作用下，异柠檬酸氧化脱羧生成α-酮戊二酸；
4.在α-酮戊二酸脱氢酶复合体作用下，α-酮戊二酸氧化脱羧生成琥珀酰CoA；5.在琥珀酸硫激酶作用下，琥珀酰CoA转化成琥珀酸，并产生GTP；6.琥珀酸脱氢酶催化琥珀酸氧化氧化成为延胡索酸；7. 延胡索酸在延胡索酸酶的催化下加水生成L-苹果酸；8.在苹果酸脱氢酶催化下，苹果酸脱氢氧化生成草酰乙酸。
生理意义：三羧酸循环是生物体内一个极其重要的代谢途径，是糖、脂肪、蛋白质三种主要有机物在体内彻底氧化的共同代谢途径。
33．什么是诱导契合学说？请简述酶促反应的机制。
诱导契合学说：当酶与底物相互接近时，其结构相互诱导、相互变形和相互适应，进而相互结合。这一过程称为酶-底物结合的诱导契合学说。
机制：酶促反应的确切机制尚有许多不明之处，但酶在催化过程中通常是通过多种因素协调作用：1.酶与底物诱导契合，2.共价催化，3.酸碱催化，4.金属离子催化，5.邻近效应与表面效应。
34．请简述蛋白质α-螺旋的结构特点。
答：1.一般蛋白质中主链螺旋的走向为顺时针方向，即右手螺旋；2.在α-螺旋中，每3.6个氨基酸残基螺旋上升一圈，相当于0.54nm的垂直距离；3.氨基酸残基的R基团分布在螺旋的外侧。4.肽链中的全部肽键都可形成氢键，使α-螺旋处于相当稳定的结构状态。
35．RNA转录有哪些特点？与DNA复制有何区别？
特点:边解旋,边转录,需ATP,DNA解旋酶,RNA聚合酶,4种大量游离的核糖核苷酸.DNA的一条链做为模板链转录有由核孔出去到细胞质.经过0层膜.
区别：①转录与复制模版链分别为1,2②酶系不同③转录RNA不用引物④转录底物为rNTP,复制为dNTP⑤转录时杂链不稳定,，而复制叉形成后一直打开,不断延伸⑥转录A-U配对，复制A-T配对
36．比较DNA和RNA分子在组成上的异同点。
相同点：基本组成单位是核苷酸，有碱基、戊糖和磷酸三种成分连接而成。
不同点：DNA分子中戊糖成分是脱氧核糖，而RNA分子中戊糖成分是核糖。
37．简述体内氨的来源与去路。
答：血氨的来源：①氨基酸脱氨基作用产生的氨：体内氨的主要来源。②肠道吸收的氨：包括食物在结肠经蛋白质腐败作用产生的氨和尿素肠肝循环产生的氨。③肾小管上皮细胞泌氨：谷氨酰胺在肾上管上皮细胞分解出的氨，分泌到肾小管腔，若原尿PH偏碱，则氨被重吸收入血。
去路：①在肝内合成尿素，然后由肾排出，这是体内氨的主要去路。②重新合成氨基酸。③合成其它含氮化合物。
38．酶作为生物催化剂具有什么特点？
1，用量少而催化效率高；2，专一性高；3，反应条件温和 4，可调节性
39．影响酶促反应的因素有哪些？用曲线表示它们的影响？
影响酶促反应的因素有：
1.底物浓度：底物浓度较低时，反应速度随底物浓度增加而增加，两者接近为线性关系；随着底物浓度进一步增高，反应速度不再与底物浓度成正比而是缓慢增加；当底物浓度达到一定数值后，继续增加底物浓度，反应速度基本不再增加。2.酶浓度：当酶被底物饱和时，反应速度接近于最大反应速度。且与酶浓度成正比关系。3.温度：反应体系温度低于酶促反应的最适温度时，反应速度随温度升高而升高；反应体系温度高于酶促反应的最适温度时，反应速度随温度升高而降低。4.PH：不同的酶有不同的最适PH，PH的改变既影响酶对底物的结合，也影响酶的催化能力，另外，过酸或过碱条件下酶蛋白容易快速变性失活，进一步可发生不可逆变性。5.抑制剂：使酶的催化活性下降；分不可逆性和可逆性两类；可逆性又分竞争性、非竞争性、反竞争性三类。竞争性抑制剂对酶的抑制程度既随抑制剂与酶的亲和力升高而增加，也随抑制剂浓度与底物浓度的比例增加而增加；非竞争性抑制剂对酶的抑制程度与底物浓度无关，只取决于抑制剂浓度和抑制剂同酶的亲和力；反竞争性抑制剂对酶的抑制程度随底物浓度和抑制剂浓度及抑制剂同酶的亲和力增加而增加。6.激活剂：使酶由无活性变为有活性或使酶活性增加。
40．体内血糖浓度是如何保持平衡的？
（一）血糖浓度的相对恒定依赖于血糖来源和代谢去路的平衡。（二）血糖浓度能维持相对恒定，是由于机体内存在一整套高效率的调节机制，精细地调控血糖的来源和去路，使之处在动态平衡状。1.神经系统的调节作用；2.激素的的调节作用；3.肝脏的的调节作用。
41．尿素是如何生成的？有何意义？
1.在线粒体中，有Mg2+、ATP及N-乙酰谷氨酸存在条件下，氨与CO2在氨基甲酰磷酸合成酶I（CPS-I）催化下，合成氨基甲酰磷酸；2.鸟氨酸氨基甲酰转移酶催化氨基甲酰基从磷酸分子转移至鸟氨酸分子生成瓜氨酸；
3.瓜氨酸被转运至胞液，在精氨酸代琥珀酸合成酶（ASS）催化下，与天冬氨酸反应生成精氨酸代琥珀酸；4.在精氨酸代琥珀酸裂解酶催化下，精氨酸代琥珀酸裂解为精氨酸及延胡索酸；5.精氨酸在精氨酸酶催化下水解成尿素及鸟氨酸，鸟氨酸再进入线粒体参与新一轮循环。意义：把有毒的氨转变成尿素。
42．简述原核生物转录终止的两种机制。
1.依赖Rho因子的转录终止：Rho因子与转录产物RNA结合后，Rho因子和RNA聚合酶都可能发生构象变化，从而使RNA聚合酶停顿，Rho因子的ATP酶和解螺旋酶的活性使DNA:RNA杂化双链拆离，转录产物RNA从转录复合物中释放。
2.不依赖Rho因子的转录终止：当RNA聚合酶行进到DNA模板的特定部位——终止信号时，由于终止信号中有GC富集区组成的反向重复序列，在转录生成的RNA中形成相应的发夹结构，阻碍RNA聚合酶的行进，从而停止聚合作用；还由于终止信号中有A—T富集区，其转录生成的RNA在3，-末端形成polyU，在碱基配对中U：A最不稳定，导致新合成的DNA:RNA杂化双链易于解离，使转录终止。
43．mRNA、tRNA、rRNA在蛋白质生物合成中各具什么作用？
作用分别是: ①mRNA是蛋白质生物合成的模板； ②tRNA 在蛋白质合成中过程中作为氨基酸的载体，起转移氨基酸的作用； ③rRNA参与构成核糖体，而核糖体是蛋白质合成的场所。
44．乙酰CoA是如何通过Krebs cycle而彻底氧化分解的？
首先柠檬酸合酶的组氨酸残基作为碱基与乙酰-CoA作用，使乙酰-CoA的甲基上失去一个H+，生成的碳阴离子对草酰乙酸的羰基碳进行亲核攻击，生成柠檬酰-CoA中间体，然后高能硫酯键水解放出游离的柠檬酸，使反应不可逆地向右进行。
45．何谓蛋白质的二级结构？有哪些主要类型并举一例说明。
1.蛋白质的二级结构是某段多肽链主链骨架有规律的盘绕和折叠；
2.主要类型有α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规卷曲。α-螺旋（多个肽单元通过Cα的旋转，使多肽链的主链围绕中心轴呈有规律的螺旋式上升。）
46．酶促反应有何特点？机制又如何？
酶促反应的特点：1.酶具有在温和条件下极高的催化效率；2.酶催化作用具有高度专一性；3.酶活性对环境因素的敏感性；4.酶活性的可调节性。酶促反应的确切机制尚有许多不明之处，但酶在催化过程中通常是通过多种因素协调作用：1.酶与底物诱导契合，2.共价催化，3.酸碱催化，4.金属离子催化，5.邻近效应与表
面效应。
47．简述原核生物DNA聚合酶III全酶各亚基的主要功能。
DNA聚合酶III的结构：两个核心酶，一个γ复合体通过两个δ亚基聚合，每个核心酶再结合一对β亚基（滑动夹）。功能：具有5’→3’聚合的功能，具有3’→5’外切酶活性，同时可催化前导链和后随链中冈崎片段合成。各亚基的主要功能：1.核心酶：α亚基（合成DNA）ε亚基（具有3’→5’外切酶活性，校读作用）θ亚基（组装中发挥作用）。2.β亚基（滑动夹）：夹住模板并沿着模板滑动，将核心酶结合到模板上，发挥增强核心酶的进行性的作用。3. γ复合体由γδδ’χφ亚基组成：装配β亚基的作用，促使开放的β亚基二聚体“夹”住DNA模板链，形成新的闭合的滑动夹。4. δ亚基：结合核心酶和γ复合体，也可与解螺旋酶DnaB结合。
48．真核生物由hnRNA转变为mRNA包括哪些加工过程。
1、5’-端加帽子结构；2、3’-末端加polyA尾巴；3、剪接去除内含子序列并连接外显子；4、链内部核苷
酸甲基化修饰；5、RNA编辑。
49．蛋白质合成的翻译后加工有哪些方式？
主要包括： 切除加工，糖基化，羟基化，磷酸化与去磷酸化，亲脂修饰，甲基化。
50．DNA双螺旋结构是在什么时候，由谁提出的？试述其结构模型。
是1953年，Watson和Crick提出。
其结构模型为：1.在DNA分子中，两股DNA链围绕一假想的共同轴心形成一右手双螺旋结构。一股链是5’→3’走向，另一股链是3’→5’走向。双螺旋的螺距为3.4nm，直径为2.0nm。每个螺旋含有10个碱基对。
2.链的骨架由脱氧核糖基和磷酸基构成，位于双螺旋的外侧。3.碱基位于双螺旋的内侧，一股链中的嘌呤碱基与另一股链中位于同一平面的嘧啶碱基以氢键相连。4.DNA双螺旋的稳定由互补碱基对之间的氢键和碱基对层间的堆积力维系。
51．简述蛋白质生物合成与医学的关系。
1、生物制药；2、抗生素的发现、纯化、改良和大批量生产；3、激素对身体的调节作用；4、分子病；5、抗生素对蛋白质生物合成的影响。
52．参与原核生物DNA复制的酶主要有哪些？如何发挥功能？
①DNA指导的DNA聚合酶，大肠杆菌DNA聚合酶包括DNA聚合酶Ⅰ、Ⅱ、Ⅲ，其中DNA聚合酶 Ⅰ在DNA的损伤修复中起主要作用，DNA聚合酶Ⅲ在DNA复制中起主要作用。②解链，解旋酶类，包括解链酶，拓扑异构酶，单链DNA结合蛋白，它们的共同作用是解开 ，理顺DNA双链。维持DNA处于单链状态。③引物酶，其本质为DNA指导的RNA聚合酶，它可以DNA为模板，合成短链RNA，以提供3′-OH 末端为DNA聚合酶延长DNA链作准备。
④DNA连接酶，连接DNA链3′-OH末端和另一DNA链的5′-P末端，形成磷酸二酯键，从而把两 段相邻的DNA链连接成完整的链。