核酸的化学
核酸的化学
一、名词解释
1、增色效应
2、减色效应
二、判断题
1、强酸可使蛋白质变性,因此向变性的蛋白质溶液中加入过量的酸,变性加剧,沉淀增多。
2、氨基酸在280nm 左右均有吸收,所以蛋白质在该波长下也有吸收。
3、氨基酸与茚三酮反应都产生蓝紫色的化合物。
4、处于等电状态时氨基酸的溶解度最小。
5、脱氧核糖核苷分子中糖环的3′位没有羟基。
6、病毒和其他生物一样都含有DNA 和RNA 。
7、杂交双链是指DNA 双链分开后两股单链的重新结合。
8、tRNA 的二级结构是倒L 型。
9、DNA 分子中的G 和C 的含量愈高,其熔点(Tm )值愈大。
10、一双链DNA 样品内含有15.1%的A ,那么它的G 含量也应为15.1%。
三、选择题
1、下列不属于糖类的是:
A 、纤维素 B 、淀粉 C 、肽 D 、DNA
2、下列属于低聚糖的是:
A 、淀粉 B 、蔗糖 C 、麦芽糖 D 、糖原
3、核酸是由核苷酸组成的,而组成核苷酸的是:
A、磷酸 B、氨基酸 C、核苷 D、葡萄糖
4、核酸是由核苷酸组成的,而核苷酸是磷酸和核苷组成,那么组成核苷的是:
A、碱基 B、氨基酸 C、戊糖 D、葡萄糖
5、蛋白质水解的主要产物是:
A 、葡萄糖 B 、氨基酸 C 、DNA D 、核酸
6、下列不属于遗传中心法则过程的是:
A 、复制 B 、水解 C 、转录 D 、转译
四、问答题
1、核酸与蛋白质一级结构的比较。
2、DNA 双螺旋结构与蛋白质α-螺旋的比较。
蛋白的化学
一、名词解释
1、蛋白质的等电点
蛋白质的溶液中的带电情况主要取决于溶液的pH 值。使蛋白质所带正负电荷相等,净
电荷为零时溶液的pH 值,称为蛋白质的等电点(pI)。
2. 变性
蛋白质的高分子特性形成了复杂而特定的空间构象,从而表现出蛋白质特异的生物学
功能。某些物理的和化学的因素使蛋白质分子的空间构象发生改变或破坏,导致其生物活
性的丧失和一些理化性质的改变,这种现象称为蛋白质的变性。
3. 蛋白质的四级结构
由两个或两个以上的亚基之间相互作用,彼此以非共价键相联而形成更复杂的构象,称
为蛋白质的四级结构。
二. 填空
1. 蛋白质具有两性电离性质, 大多数蛋白质在酸性溶液中_______. 电荷, 在碱性溶
液中带_______电荷。当蛋白质处在某一PH 值溶液中时,它所带的正负电荷数相等,此时
的蛋白质成为_________,该溶液PH 称为该蛋白质
的__________。
2. 在蛋白质分子中, 一个氨基酸的α碳原子上的_____与另一个α氨基酸碳原子上的
_______脱去一分子水形成的键叫________,它是蛋白质分子中的基本结构键。
3. 维持蛋白质一级结构的化学键主要是______,而维持蛋白质高级结构的化学键是
_____,主要的有______, ______, ______, _________。
4、蛋白质颗粒表面的______和_______ 是蛋白质亲水胶体稳定的两个因素。
5、常用的蛋白质沉淀法有________, _________, ______,
______和______,其中______法沉淀,可保持蛋白质不变性。
6、蛋白变性主要是因为破坏了维持和稳定其空间构象的各种________键,变性作用的主要
特征是_______ 。
本章小节
1. 蛋白质的生物学作用:功能蛋白、结构蛋白
2. 蛋白质的组成(元素组成、化学组成)及蛋白质含量的测定
3. 二十种氨基酸的结构、分类及名称(三字缩写符、单字缩写符)
4. 氨基酸的重要理化性质:两性解离、茚三酮显色、与2,4-二硝基氟苯(DNFB )反
应、与异硫氰酸苯酯(PITC )的反应
5. 蛋白质的一级结构:肽、肽键、活性多肽及一级结构的测定
6. 蛋白质的空间结构:二级结构单元( α-螺旋、β-折叠、 β-转角、自由回转)、三级
与四级结构(超二级结构、结构域、亚基)及结构与功能的关系
7. 蛋白质的性质:大分子性质、蛋白质分子量的测定(离心法、凝胶过滤法、SDS-
聚丙烯酰胺凝胶电泳法)、两性解离(等电点、电泳、离子交换)、胶体性质、蛋白
质沉淀(可逆沉淀、不可逆沉淀)、蛋白质变性、紫外吸收及颜色反应
8. 蛋白质的分类:按外形及组成分类
名词解释:氨基酸残基 亚基 变构效应 Pr 的两性电离Pr 的pI 盐析 蛋白质变性
超二级结构 结构域 肽单元
1. 下列哪种氨基酸是碱性氨基酸?
A. 丙氨酸 B. 亮氨酸 C. 赖氨酸 D. 色氨酸
2. 下列哪种氨基酸是酸性氨基酸?
A. 异亮氨酸 B. 谷氨酸 C. 甲硫氨酸 D. 组氨酸
3 下列哪种氨基酸在肽链中形成转角
A 缬氨酸 B 酪氨酸 C 脯氨酸 D 色氨酸
4. 组成蛋白质的基本单位是:
A. L-β-氨基酸 B. L-α-氨基酸
C. D-α-氨基酸 D. D-β-氨基酸
5. 维持蛋白质分子一级结构的化学键主要是:
A. 二硫键 B. 盐键 C. 氢键 D. 肽键
6. 关于肽键特点的描述,错误的是:
A. 肽键的长度比相邻的N-C 单键短 B. 肽键具有部分双键性质
C. 与肽键中C-N 相连的四个原子处在同一平面上
D. 肽键可以自由旋转
7. 维持蛋白质二级结构的主要化学键是:
A. 疏水键 B. 盐键 C. 氢键 D. 肽键
8. 蛋白质分子中α-螺旋结构属于蛋白质:
A. 一级结构 B. 二级结构 C. 三级结构 D. 四级结构
9. 关于蛋白质分子三级结构的描述错误的是:
A. 球状蛋白质均具有这种结构
B. 亲水基团多位于三级结构的表面
C. 蛋白质分子三级结构的稳定性主要由次级键维持
D. 具有三级结构的蛋白质都具有生物学活性
10. 具有四级结构的蛋白质的特征是:
A. 分子中必定含有辅基
B. 每条多肽链都具有完整的生物学活性
C. 由两条或两条以上具有三级结构的多肽链借次级键缔合而成
D. 四级结构的稳定性由肽键维持
11. 决定蛋白质高级结构的主要因素是:
A. 分子中氢键 B. 分子中肽键 C. 分子中盐键
D. 分子中氨基酸的组成及排列顺序
12. 蛋白质胶体颗粒在下列哪种溶液中易沉淀?
A. 溶液pH= pI B. 在水溶液中 C. 溶液pH=7.0 D. 溶液pH ≠pI
13. 血清蛋白在pH8.3的电解质缓冲液中电泳时,其泳动方向是:
A. 向正极移动 B. 向负极移动 C. 停留在原点
D. 有的向正极移动, 有的向负极移动
14. pI=4.7的血清白蛋白在下列哪种电解质缓冲液中带正电荷?
A. pH=4.7 B. pH=6.0 C. pH=7.0 D. pH=4.0
15. 维持蛋白质溶液的稳定因素是:
A. 蛋白质溶液是大分子溶液 B. 蛋白质溶液具有扩散现象
C. 蛋白质分子带有电荷 D. 蛋白质分子的表面电荷及水化膜
16. 蛋白质变性是由于:
A. 氨基酸的组成改变 B. 氨基酸的排列顺序改变
C. 肽键的断裂 D. 蛋白质空间结构被破坏
17. 蛋白质一级结构是指:
A. 蛋白质分子中各种化学键 B. 蛋白质分子的形态和大小
C. 蛋白质分子中氨基酸种类和数量
D. 蛋白质分子中氨基酸残基的排列顺序
18. 下列哪种因素不易使蛋白质变性?
A. 加热震荡 B. 有机溶剂 C. 重金属盐 D. 盐析
19. 蛋白质变性不涉及:
A. 氢键断裂 B. 肽键断裂 C. 疏水键断裂 D. 二硫键断裂
20. 不属于结合蛋白质的是:
A. 核蛋白 B. 糖蛋白 C. 脂蛋白 D. 白蛋白
21. 盐析法沉淀蛋白质的原理是:
A. 调节蛋白质溶液的pH B. 降低蛋白质溶液的介电常数
C. 与蛋白质结合形成不溶性盐 D. 中和表面电荷、破坏水化膜
22. 组成人体蛋白质分子的氨基酸不含:
A. 甘氨酸 B. 蛋氨酸 C. 瓜氨酸 D. 精氨酸
23. 蛋白质分子中亚基的空间排布属于蛋白质的:
A. 二级结构 B. 结构域 C. 三级结构 D.四级结构
24. 有关分子伴侣的叙述正确的是
A. 可以促进肽链的正确折叠 B. 可以维持蛋白质的空间构象
C. 在二硫键的正确配对中不起作用 D. 在亚基聚合时发挥重要作用。
25. 有关血红蛋白(Hb)和肌红蛋白(Mb)的叙述不正确的是
A. 都可以和氧结合 B.Hb 和Mb 都含铁 C. 都是含辅基的结合蛋白
D. 都具有四级结构形 E. 都属于色蛋白类
26. 有一血清清蛋白(pI=6.85) 的混合物,在哪种条件下电泳分离效果最好?
A.pH4.9 B.pH5.9 C.pH6.5 D.pH8.6 E.pH3.5
27. 蛋白质分子引起280nm 光吸收的最主要成分是
A. 肽键 B. 半胱氨酸的-SH 基 C. 苯丙氨酸的苯环
D. 色氨酸的吲哚环 E. 组氨酸的咪唑环
28. 下列蛋白质通过凝胶过滤层析时最先被洗脱的是
A. 马肝过氧化氢酶(相对分子质量247500)
B. 肌红蛋白(相对分子质量16900)
C. 人血清清蛋白(相对分子质量68500)
D. 牛β乳球蛋白(相对分子质量35000)
E. 牛胰岛素(相对分子质量5733)
三. 填空题
1. 组成蛋白质的主要元素有和五种。其中 ,
约占蛋白质含量的___。
2. 组成人体蛋白质分子的氨基酸共有
共同特点是α-碳原子上都结合有 和______两种基团。 根据氨基酸侧链的结构和性质不
同可将其分为_____,______,_____和______ 四类。
3. 蛋白质的一级结构是指多肽链中 。
4. 蛋白质的二级结构主要包括, ,和四种形式。
5. 蛋白质分子长轴和短轴之比小于10的称为,大于10的为。按蛋白质的
分子组成分类,分子仅由氨基酸组成的称_____ ,分子由蛋白质和非蛋白质两部分组成的
称___ ; 其中非蛋白质部分的称___ 。
6. 不同蛋白质在电场中的泳动速度决定于其分子的和
7. 蛋白质对波长有最大吸收,其原因是。
四:问答题
1. 为什么说:“蛋白质是生命的物质基础”?
2. 简述蛋白质α螺旋和β折叠的结构特点。
3. 什么是Pr 的一、二、三和四级结构,分别指出
维持它们结构的化学键。
4. 举例说明Pr 结构与功能的关系。
5. 简述Pr 变性、沉淀和凝固的定义及彼此之间的关系。
6.Pr 定量测定的方法主要有哪些?
酶的化学
一、名词解释
1、蛋白质一级结构 2、蛋白质三级结构 3、蛋白质变性 4、复性
5、增色效应 6、减色效应 7、酶活力单位 8、米氏常数
9、竞争性抑制作用 10、非竞争性抑制作用 11、反竞争性抑制作用
二、判断题
1、辅酶与酶蛋白的结合不紧密,可以用透析的方法除去。
2、酶促反应速度与底物浓度成正比。
3、有非竞争性抑制剂存在,用足够的底物可使酶促反应达到得正常的Vmax 值。
4、一个酶作用于多种底物时,其最适底物的Km 值应该是最小。
5、一般来说酶是具有催化作用的蛋白质,相应地蛋白质都是酶。
6、非竞争性抑制剂与酶的活性部位结合后使酶的活性降低。
7、竞争性抑制可用增加底物浓度以减少或解除抑制剂的影响。
8、竞争性抑制剂在结构上与酶的底物相类似。
9、酶是生物催化剂,只能在体内起催化作用。
10、生物素是羧化酶辅酶的组成部分,参与体内CO2的固定和羧化反应。
11、维生素E 的别名叫生育酚,维生素K 的别名叫凝血维生素。
12、泛酸在生物体内用以构成辅酶A ,后者在物质代谢中参加酰基的转移作用。
三、问答题
辛伐他汀(simvastatin) 是HMG-CoA (β-羟基-β-甲基戊二酸单酰CoA) 还原酶的竞争性抑
制剂,抑制内源性胆固醇的生物合成。文献资料表明,辛伐他汀具有降低高脂蛋白血症家
兔血清、肝、主动脉中胆固醇的含量、降低极低密度脂蛋白和低密度脂蛋白胆固醇水平的
作用。试述:
(1)竞争性抑制作用的动力学特点有哪些?
(2)竞争性抑制作用与其他的可逆性抑制作用的区别有哪些?